Estrutura de aminoácidos e proteínas

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→ Definição 
Macromoléculas poliméricas constituídas por 
unidades monoméricas chamadas - 
aminoácidos. 
• Unidos entre si por ligações peptídicas. 
• Nome: derivação do grego proteios - 
“primeiro”, “mais importante”, “da primeira 
classe” – Jöns Jacob Berzelius 1838; 
• Representa ~ 50% peso seco células 
vivas 
→ Fontes animais: 
• Leite; 
• Queijo; 
• Iogurte; 
• Ovos; 
• Carne; 
• Peixe; 
• Aves; 
→ Fontes vegetais: 
• Legumes; 
• Sementes; 
• Castanhas; 
• Grãos integrais; 
→ Funções das proteínas 
• Catálise enzimática (Cit P450) 
• Transporte e armazenamento (Hb, Mb) 
• Movimento coordenado(músculos); 
• Sustentação mecânica(colágeno); 
• Proteção imunológica; 
• Geração e transmissão de impulsos 
nervosos (Receptores); 
• Controle do crescimento e diferenciação; 
• Alvos farmacológicos. 
→ Aas mais importantes são os α. 
• O carbono α é um centro quiral 
(opticamente ativo) 
 
 
 
• Apresentam carbono assimétrico 
• Apresentam: 
 amina: -NH2 
 carboxila: –COOH 
 hidrogênio –H 
 cadeia lateral –R (determina a identidade de um 
AA específico). 
 
 
 
 
• Formam dois estereoisômeros: L e D 
 L → Levorrotatório (esquerda) 
Bioquímica 
Estrutura de Aminoácidos e Proteínas 
Diuliane Pereira 
 D → (Destrorrotatório (direita) 
• Observações importantes: 
 Os aas nas moléculas proteicas são sempre L- 
estereoisômeros; 
 Os D aas - peptídeos de parede celular 
bacteriana e com função antibiótica. 
→ Os aminoácidos não possuem um nome 
sistemático; 
 A glicina tem esse nome devido ao gosto 
doce; 
 A tirosina isolada do queijo; 
 O ácido glutâmico - no glúten de trigo; 
→ TABELA COM O NOME E ABREVIAÇÕES 
DOS AMINOÁCIDOS COMUNS 
 
→ AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO 
• Essenciais - não podem ser sintetizados 
pelos animais; 
• Não essenciais - podem ser sintetizados 
pelos animais; 
• Grupo I – AAS com cadeias laterais 
apolares: alanina, valina, leucina, isoleucina, 
prolina, fenilalanina, triptofano e metionina; 
• Grupo II – AAS com cadeias laterais 
polares eletricamente neutras: serina, 
treonina, tirosina, cisteína, glutamina, 
asparagina; 
• Grupo III – AAS com grupos carboxila: 
ácido glutâmico e ácido aspártico; 
• Grupo IV – AAS com cadeias laterais 
básicas: histidina, lisina e arginina. 
 
• Grupo I 
 
• Grupo II 
 
• Grupo III 
 
 
 
 
• Grupo IV 
 
→ PEPTÍDEOS 
Nomenclatura: 
Dois aa ligados: dipeptídeo; 
• Três aa ligados: tripeptídeo; 
< 10 aa ligados: oligopeptídeo; 
>10 aa ligados: polipeptídeo; 
• Unidade de aa de um peptídeo: RESÍDUO 
OU RADICAL; 
 
• Ala-Gly-Trp diferente de Trp-Gly-Ala: 
• – Ponta amínica - Início; 
• – Ponta carboxílica- Final; 
• Cadeia peptídica: cadeia principal (espinha 
dorsal ou arcabouço) e parte variável 
(cadeias laterais); 
Funções e importância: 
• Glutationa: 
• Cofator reações de biotransformação 
(conj. GSH); 
• Cofator reação de remoção de 
peróxidos; 
 
 
Funções e importância: 
ADH (vasopressina) 
Fator natriurético atrial 
 
 
 
 
 
 
Arquitetura: 
 
• Estrutura secundária: Arranjo espacial de 
radicais aa próximos na cadeia. Ex.: -
hélice e folha -pregueada; 
 
 
 
 
 
• Estrutura -hélice: 
• Esqueleto polipeptídico central em espiral; 
• Cadeias laterais não participam; 
• Estabilidade garantida por ligações de 
hidrogênio; 
 
 
 
• Estrutura terciária: Arranjo espacial de 
radicais distantes na cadeia linear 
. 
• Mais de uma cadeia peptídica 
(subunidades); 
 
• Estrutura quaternária: Arranjo espacial de 
subunidades e natureza dos contatos; 
 
 
Estrutura da hemoglobina 
→ Dobramento protéico: 
• Início do dobramento durante síntese; 
• Proteínas “chaperonas”: 
• Proteção de regiões vulneráveis evitando 
dobramentos improdutivos; 
• Em tese: dobramento dependente da 
estrutura primária; 
• Monta-se a estrutura secundária e, em 
seguida, a terciária. 
→ Dobramento protéico inadequado: 
• Moléculas incorretas marcadas e 
degradadas; 
• Controle de qualidade não perfeito; 
- Depósitos intra ou extracelulares, 
particularmente durante envelhecimento; 
Amiloidoses: 
• Clivagem proteolítica anormal; 
• Doença de Alzheimer: peptídeo A 
(40 a 43 resíduos aa) como principal 
componente da placa amiloide; 
• Doença de Parkinson 
 - α-sinucleína 
• Doença de Huntington: 
 - Huntingtina 
• Esclerose Lateral Amiotrófica 
 - Superóxido dismutase e TDP-43 
Quanto à forma e certas características 
físicas: 
• Globulares- cadeias fortemente 
enroladas em forma esférica ou 
globular; 
– Solúveis em meio aquoso; 
– Maioria função móvel; 
– Ex.: maioria enzimas, Hb, anticorpos; 
• Fibrosas- cadeia estendida ao longo 
de um eixo; 
– Insolúveis em água; 
– Maioria função estrutural; 
– Ex.: Colágeno e -queratina; 
Proteína globular 
 
Proteína fibrosa 
 
Quanto à composição: 
• Simples 
- somente cadeias polipeptídicas; 
• Conjugadas 
- contém componentes orgânicos ou 
inorgânicos; 
– Lipoproteínas; 
– Fosfoproteínas; 
– Glicoproteínas; 
– Hemoproteínas; 
DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO 
• Desnaturação: 
– Alteração da conformação 
tridimensional nativa; 
– Perda parcial ou completa de 
funções biológicas; 
• Renaturação: 
– Condições fisiológicas; 
– Agente desnaturante removido; 
– Recuperação conformação nativa; 
– Recuperação atividade biológica; 
 
 
Desnaturação: fatores condicionantes 
– Ácidos e bases fortes ( Ponte hidrogênio); 
– Solventes orgânicos ( Inter. hidrofóbicas); 
– Detergentes (Inter. hidrofóbicas); 
– Agentes redutores (redução dissulfeto); 
– Concentração salina; 
– Íons metálicos (ligação SH); 
– Temperatura; 
– Estresse mecânico