Aminoácidos e proteínas

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MARIA EDUARDA ROSA CERQUEIRA ⚕ MEDICINA SÃO CAMILO 
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No corpo humano, encontramos apenas alfa aminoácidos 
primários, sendo 20 no total. Na natureza como um todo, 
encontramos inúmeros tipos de aminoácidos. 
 
 
 
 
Por apresentarem essa dupla natureza, são moléculas 
anfóteras. 
 
 
 
 
 
 
 
 
1: solução ácida, aminoácido capta H+ para reestabelecer o 
equilíbrio deslocado 
2: solução básica: aminoácido libera H+ para reestabelecer o 
equilíbrio deslocado 
O que seriam os aminoácidos NÃO primários? 
São resíduos modificados no interior de proteínas após sua 
síntese, a partir de aminoácidos primários. Ex: Prolina* -> 
Hidroxiprolina 
*é uma exceção na molécula de aminoácidos primários pois 
não possui grupo amina e sim grupo imino 
 
Outros aminoácidos.... 
Estrutura de um alfa aminoácido primário 
em sua forma iônica/zwitteriônica 
(predominante em pH neutro e meios 
aquosos) 
Forma não-iônica, menos comum 
zwitteríon significa íon híbrido, ou seja, que pode 
atuar tanto como ácido, quanto base. 
[H+] > [OH-] [H+] = [OH-] [H+] < [OH-] 
[H+] > [OH-] [H+] = [OH-] [H+] < [OH-] 
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gotejando 
Único dos 20 aminoácidos 
s/ isomeria óptica 
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Apresentam isomeria óptica (carbono quiral) 
 
Nas moléculas proteicas animais, sempre encontramos 
aminoácidos em sua forma levogira L 
A forma dextrogira D constituí pequenos aminoácidos da 
parede celular bacterianas e alguns antibióticos. Não há 
transportadores para D-aminoácidos no intestino, portanto 
não são absorvidos. 
Aminoácidos são monômeros e formam grandes polímeros 
denominados proteínas 
Classificação quanto à polaridade 
Os classifico de acordo com as propriedades do grupo R 
(cadeia lateral) relativas à polaridade, em solução com pH 
próximo da neutralidade/água 
Apolar Polar neutro Polar 
positivo 
Polar 
negativ. 
R 
apresenta... 
R 
apresenta... 
R 
apresenta... 
R. 
apresenta... 
Somente 
 C e H 
Hidroxila (-
OH) 
Carga + 
(-NH3+) 
Carga – 
(-COO-) com 
segunda 
carboxila em 
sua cadeia 
Somente H Tiol (-SH) 
Caso não se 
encaixe em 
nenhum 
outro grupo 
Amida 
(-N ligado a 
carbono 
com =O) 
 
Apolar: insolúvel em água 
Polar neutro: solúvel, pH 7 
Polar positivo: solúvel, pH 7 
Polar negativo: solúvel, pH 7 
Classificação nutricional 
 
*lembrar do caso Yasmin: não consumia aminoácidos 
essenciais – desnutrição de Kwashiorkor 
O que são proteínas de alto valor biológico? São aquelas que 
possuem quantidades mínimas necessárias de todos os 9 
aminoácidos essenciais. Fontes: 
• Animais: carnes, peixes, aves, ovos, leite e derivados 
• Vegetal: soja 
Tirosina (Tyr): precursor da dopamina, epinefrina e 
norepinefrina (catecolaminas)*. Todas as catecolaminas 
compartilham a mesma via de biossíntese. A tirosina, por 
sua vez, é oriunda de uma reação da fenilalanina no fígado 
por meio da enzima fenilalanina hidroxilase. Quando não há 
essa enzima no organismo, tem-se um quadro de 
fenilcetonúria. 
 
* 
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Triptofano (Trp): precursor da serotonina* 
Histidina (His): precursora da histamina 
Arginina (Arg): induz a enzima óxido nítrico sintase a 
catalisar a produção de NO 
 *AMINAS BIOGÊNICAS: ou monoaminas (são encontradas 
na natureza derivadas da descarboxilação enzimática de 
aminoácidos primários) produzidas por organismos vivos ou 
simplesmente essenciais à manutenção a vida. 
 
União de +2 moléculas de aminoácidos 
Uma ligação peptídica ocorre por condensação dos peptídeos 
envolvidos, com perda de molécula de H2O 
 
 
Qualquer aminoácido pode fazer ligações peptídicas, e a 
ligação peptídica é quebrada por hidrólise 
Dipeptídeo: 2 aminoácidos 
Oligopeptídeo: poucos aminoácidos. Ex: ocitocina e bradicinina 
(inibe inflamação; vasodilatador), ambas com 9 aminoácidos. 
Polipeptídeo: menos de 100 aminoácidos, peso molecular 
abaixo de 1000. Ex: insulina (51), glucagon (29), corticotropina 
(39) 
Proteína: +100 aminoácidos, peso molecular maior que 1000 
Toda cadeia peptídica tem um extremidade aminoterminal (N-
terminal) e outra carboxiterminal (C-terminal) 
 
Outro tipo de ligação covalente que pode acontecer nas 
proteínas e peptídeos 
Ocorre entre o radical de duas cisteínas, formando uma 
cistina 
 
 
P: quantas cadeias de aminoácido há no Polipeptídeo 
INSULINA acima? 
R: 2, pois identifico dois amino-terminais 
Sacaridases: digerem açúcares 
• Endossacaridases: hidrólise de todas as ligações 
glicosídicas do meio da molécula 
Função amida 
Ligação peptídica 
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• Exossacaridases: hidrólise das ligações glicosídicas 
da extremidade, um monossacarídeo por vez 
Proteases: digerem peptídeos e proteínas 
• Endopeptidases: hidrólise de todas as ligações 
peptídicas do meio da molécula 
• Exopeptidases: hidrólise das ligações peptídicas da 
extremidade (extremidade C – carboxipeptidases 
ou extremidade N – aminopeptidases), um 
aminoácido por vez 
P: qual das enzimas é mais efetiva e vantajosa no 
processo de digestão? 
R: as exo, pois quebram apenas uma ligação peptídica 
de alguma das extremidades ao invés de romper todas 
do meio da cadeia. 
 
 
Macromoléculas mais abundantes nas células vivas 
Grande variedade de tamanhos e tipos 
Grande diversidade de funções biológicas 
Constituídas por um conjunto de aminoácidos ligados 
covalentemente em sequências lineares respectivas (se 
altero a ordem dos aminoácidos, altero a proteína. 
Portanto, há grande possibilidade de sintetizar moléculas 
diferentes entre si) 
Cada uma com função biológica diferente, que varia 
com sua estrutura 
Polaridade: podem ter partes polares (aminoácidos 
polares) e apolares (aminoácidos apolares) 
Polímeros de 20 tipos diferentes de +100 aminoácidos 
+1 cadeia polipeptídica ou subunidade 
Enzimas (catalisadores biológicos) 
 
 
Transporte (no sangue ou na membrana) 
 
Receptor de membrana (sinalização celular) 
 
Estrutural (sustentação e/ou proteção) 
 
Na membrana, as proteínas em contato coma bicamada 
lipídica são apolares e as em contato com o meio aquoso 
são polares. Ainda, podem ser integrais (canais) ou 
periféricas (transportadoras, fazem carreamento 
transmembrana) 
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Regulatória (hormônios) 
 
Contrátil (movimento) 
 
Defesa (anticorpos e fatores de coagulação sanguínea) 
 
Armazenamento (de nutrientes como ferro) 
 
 
(a maioria das proteínas tem 100-300 aminoácidos) 
 
Possui quatro níveis de organização: primária, 
secundária, terciária e quaternária 
Proteínas nativas: qualquer estado estrutural, sem 
romper as ligações covalentes 
As proteínas só apresentam função quando atingem se 
grau máximo de organização, que varia. 
 
 Estrutura Primária 
Sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica, 
determinada por um gene (trinca e bases do DNA). É ela que 
determina todos os outros níveis de organização, sedo a 
identidade da proteína. Ex: insulina 
 Estrutura Secundária 
Arranjo regular e repetitivo da cadeia polipeptídico, com 
padrão de repetição. Existem 2 tipos mais comuns: 
• α-hélice: um único trecho de cadeia, tendo sua 
conformação mantida por ligações de hidrogênio, 
que ocorrem sempre na configuração 1-4 
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intracadeia, conferindo grande estabilidade (há 
exceções*). Possui distância de cerca de 3,6 
aminoácidos por volta e as cadeias laterais dos 
aminoácidos estão projetadas para fora, gerando 
maiores interações e solubilidade. Está presente na 
queratina na mioglobina. 
 
Mioglobina: tem alfa-hélice em cerca de 80% da sua 
estrutura, nos outros trechos tem trechos mais irregulares. 
Porém, não tem folha beta pregueada, sendo exclusiva de 
alfa-hélice 
Queratina: alfa-queratina 100% constituída de alfa-hélice 
(cabelos, unhas etc.) e beta-queratina100% constituída de 
conformação-beta (teias de aranha etc.) 
*interações entre cadeias laterais de aminoácidos podem 
estabilizar ou desestabilizar a estrutura. Ex: 
1. bloco de resíduos de Glu (-) em pH 7 -> repulsão 
2. muitos resíduos de Lys e/ou Arg (+) em pH 7 -> 
repulsão 
3. volume e forma de Asn, Ser, Thr e Cys -> 
desestabilização 
• conformação-β/folha β pregueada: dois trechos 
de cadeias (da mesma proteína ou não), também 
mantida por ligações de hidrogênio intercadeia; as 
cadeias polipeptídicas se dispõem lado a lado, 
paralelamente. Seus exemplos mais comuns são os 
aminoácidos Glicina (Gly) e Alanina (Ala), com suas 
cadeias laterais pequenas acomodando-se bem no 
espaço estreito. 
Concavalina (sistema imune): maioria conformação-beta 
 
A folha β pregueada, ainda pode ser do tipo: 
 
Qual é mais comum? Ambos! 
 
Note também que numa mesma proteína posso ter ambas 
as conformações espaciais. 
Estrutura Terciária 
Grau máximo possível para uma única cadeia proteica (a 
partir da quaternária, preciso da interação entre +2 
proteínas) 
Descreve o enovelamento ou “dobras” da cadeia 
polipeptídica. 
Por quê? 
• Cadeia secundária cresce muito, então dobra para 
comportar seu tamanho 
• Cadeias laterais da estrutura secundária interagem 
naturalmente entre si 
Contém trechos de estrutura regular (alfa-hélice e 
conformação-beta) e trechos irregulares 
É estabilizada principalmente por pontes dissulfeto e de 
hidrogênio 
Estrutura Quaternária 
Associação entre +2 cadeias polipeptídicas ou subunidades, 
para compor uma proteína funcional 
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As subunidades podem ser iguais ou diferentes 
É estabilizada por ligações fracas entre as subunidades 
(pontes de hidrogênio, hidrofóbicas ou iônicas) ou pontes 
dissulfeto 
Pode ser globosa ou fibrosa 
Ex: hemoglobina 
A manutenção da conformação nativa das proteínas é 
estabilizada por: 
• Interações fracas (não-covalentes): ligações de 
hidrogênio, interações hidrofóbicas e iônicas 
• Ligações dissulfeto: 
• Resíduos hidrofóbicos: mantidos dentro da molécula 
É a perda da estrutura tridimensional das proteínas, o 
suficiente para causar perda de função. Ocorre por 
rompimento das ligações fracas que estabilizam a estrutura, 
não necessariamente ocorrendo um desenovelamento 
completo da proteína. 
Agentes que causam desnaturação: 
• Mudança de temperatura 
• Alteração de pH 
• Detergentes 
• Solventes orgânicos (álcool ou acetona) 
 
É um processo importante para o sistema imunológico e 
para a digestão, por exemplo 
Por que não digerimos carboidratos no estômago? 
Pois a amilase salivar, ao e deglutida, é desnaturada no pH 
ácido do estômago. Assim, a digestão de carbo só é 
retomada no pâncreas com a amilase pancreática. 
NÃO QUEBRA OS AMINOÁCIDOS! 
É possível em alguns casos, quando for removido o agente 
desnaturador. Para que ocorra, a estrutura da proteína não 
pode ter sido afetada (s/ rompimento das ligações 
peptídicas). 
Alguma proteínas não podem sofrer renaturação após 
serem desnaturadas (ex: clara de ovo; albumina) 
 
Proteínas Conjugadas: apresentam outras estruturas 
(orgânicas ou inorgânicas) associadas à cadeia, sendo essas 
estruturas denominadas grupos prostéticos 
 
 
Proteínas Simples: apenas aminoácidos nas cadeias 
Globular: forma esférica, geralmente solúvel, desempenha 
funções dinâmicas 
Ex: enzimas, transportadores, proteínas motoras e 
regulatórias, imunoglobulinas etc.) 
Heme (ferroporfirina) 
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Fibrosa: ocorre um hiper enovelamento; forma alongada, em 
geral são insolúveis, desempenham papel estrutural 
Ex: queratina e *colágeno 
 
Proteína encontrada em todos os animais multicelulares, 
secretadas pela células do tecido conjuntivo, componente da 
MEC. 
Pele, matriz orgânica dos ossos, tendões, cartilagens, córnea 
dos olho s etc. 
Mamíferos = 25% da massa proteica 
Existem +30 variantes estruturais de colágeno, estando 
presentes em tecidos específicos dos mamíferos 
Defeitos genéticos humanos: ilustram a relação próxima 
entre a sequência de aminoácidos e a estrutura 
tridimensional da proteína 
Estrutura tridimensional do colágeno 
Possui uma estrutura única, sendo: 
• Gly-x-Pro 
• Gly-x-HyPro 
X = qualquer aminoácido, sendo Ala o mais comum 
Possui 3 cadeias polipeptídicas enroladas umas nas outras, 
formando hélice tripla (corda retorcida) ou super hélice 
Essa tripla hélice recebe o nome de tropocolágeno, e é 
capaz de fornecer uma força tensiona maior que a de um 
fio de aço de mesma seção transversal. 
As moléculas de tropocolágeno se associam de diversas 
maneiras para fornecer diferentes graus de força tensional 
, formando fibrilas de colágeno 
As fibrilas de colágeno são unidas por tipos de ligações 
cruzadas envolvendo resíduos de Lys, HyLys ou His 
 
Valor nutricional do colágeno 
Ex de alimento derivado do colágeno: gelatina 
Apresenta baixo valor nutricional por não ter diversos 
aminoácidos essenciais 
Envelhecimento 
Aumento da rigidez e inelasticidade do tecido conjuntivo 
caracteriza o envelhecimento, com acúmulo de ligações 
cruzadas nas fibrilas 
Formação óssea anormal em bebês. 
Síndrome de Ehlers-Danlos: juntas frouxas 
Substitui um resíduo Gly por um resíduo de aminoácido com 
radical maior (ex: Cys ou Ser) 
Rompem a ligação Gly-X-Pro, que dá ao colágeno sua 
estrutura helicoidal característica: efeitos substancialmente 
deletérios/insalubres na tripla hélice devido a essa 
substituição 
 
 
Proteínas simples: possuem apenas aminoácidos 
Proteínas conjugadas: apresentam outras estruturas 
(orgânicas ou inorgânicas) associadas à cadeia peptídica. 
Essas estruturas chamam-se grupos prostéticos. 
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A presença dos grupos prostéticos é importante para que a 
proteína exerça sua função (ex: a presença do grupo 
prostético heme na hemoglobina é importante, pois atua 
como sítio de ligação para o oxigênio)