A maior rede de estudos do Brasil

Grátis
10 pág.
Dinâmica Celular I - Editado

Pré-visualização | Página 2 de 2

força e estabilidade a um tecido.
· As proteínas glicosiladas não apenas críticas para a comunicação intercelular;
· Elas também ajudam os sistemas de órgãos a se comunicarem uns com os outros;
· As glicoproteínas são encontradas na matéria cinzenta cerebral,onde trabalham em um conjunto com axônios e sinaptossomas (terminal sináptico de um neurônio);
· Os hormônios podem ser glicoproteínas – Exemplos incluem gonadotrofina coriônica humana (HCG) e eritropoietina (EPO) .
· A coagulação do sangue depende das glicoproteínas da protrombina,trombina e fibrinogênio.
· O complexo de histocompatibilidade principal (MHC) e o antígeno H do grupo sanguíneo ABO são distinguidos
por proteínas glicosiladas.
· As glicoproteínas são importantes para a reprodução porque permitem a ligação do espermatozóide à
superfície do óvulo.
· Mucinas são glicoproteínas encontradas no muco. Estas
moléculas protegem as superfícies epiteliais sensíveis,
incluindo as vias respiratórias, urinárias, digestivas e
reprodutivas.
Aumentam as evidências de que alterações na estrutura de glicoproteínas na superfície de
células neoplásicas são importantes para metástase.
· As glicoproteínas são categorizadas de acordo com o local de ligação do hidrato de carbono a um aminoácido na proteína.
· As glicoproteínas ligadas ao nitrogênio e ao nitrogênio.
 Glicosilacão de Proteínas 
Carboidratos associados a proteínas;
· Glicosilacão de glicoproteínas pela ação sequencial do reticulo endoplasmático e complexo de Golgi.
· Esses processos são concomitantes a tradução, isto é, ocorrem enquanto a proteína está sendo sintetizada e, assim, pode afetar o enovelamento da proteína.
No processo O-glicosilação os oligossacarídeos são ligados à proteína através da hidroxila (cadeia lateral) presente na serina ou treonina;
No processo da N-glicosilação os oligossacarídeos são ligados à proteína através do nitrogênio da amida (cadeia laterial) de resíduos de asparagina;
 
N-glicosilacão – Modificação da proteína no RE.
· Metades das proteínas eucarióticas são glicosiladas;
· A maioria das proteínas sintetizadas no RER é N-glicosilada dentro do RE (glicoproteína)
· N-glicosilacão:
· Ligação de oligossacarídeos a grupo -NH2 da cadeia lateral da Asn (aspargina). 
· Oligossacarídeo precursor ligado ao dolicol;
· Oligossacarídeo precursor é transferido em bloco para a Asn.
· Oligossacaril –transferase (Lúmen RE);
Oligossacarídeo no Complexo de Golgi
N-glicosilacão e O-glicosilacão
· As glicoproteínas ligadas ao oxigêncio são aquelas em que o hidrato de carbono se liga ao átomo de oxigênio (O) do grupo hidroxilo (-OH) do grupo R do aminoácido treonina ou serina. Os carboidratos ligados ao oxigênio podem também ligar-se a hidroxilisina ou hidroxiprolina.
· O processo é denominado O-glicosilação. As glicoproteínas ligadas ao oxigênio são ligadas ao açúcar dentro do complexo de Golgi.
· Glicoproteínas ligadas ao N têm um hidrato de carbono ligado ao nitrogênio (N) do grupo amino (-NH 2) do grupo R do aminoácido asparagina. O grupo R é geralmente a cadeia lateral da asparagina. O processo de ligação é chamado de N-glicosilação. As glicoproteínas ligadas ao nitrogênio ligam-se ao açúcar da membrana reticular endoplasmática e depois são transportadas para o complexo de Golgi para modificações.