Aminoácidos e proteínas

Prévia do material em texto

Pesquisar e descrever resumidamente: 
1. Estrutura molecular dos aminoácidos 
Aminoácidos: são moléculas orgânicas formadas por átomos de 
carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) e são 
responsáveis por diversos processos metabólicos do nosso 
organismo, entre eles a formação de enzimas, de hormônios e de 
anticorpos. Os aminoácidos são compostos carbônicos. No centro, 
possuem um carbono, chamado carbono alfa. Este é, geralmente, 
um carbono quiral, possuindo isomeria óptica. Nesse carbono há 
quatro ligações: um hidrogênio, um grupo amina (NH2), um grupo 
carboxílico (COOH) e um grupo chamado radical (R). O Grupo R 
varia para cada aminoácido, ou seja, o grupo R que irá definir o 
aminoácido formado. 
 
 
 
Existem mais de 300 tipos diferentes de aminoácidos na 
natureza, mas apenas 20 deles estão presentes na formação 
das proteínas em mamíferos. Esses aminoácidos têm funções 
distintas e são importantes para a formação das proteínas – 
estas, por sua vez, indispensáveis a praticamente todos os 
processos vitais. 
Exemplo da importância dos aminoácidos: 
Os aminoácidos ajudam no metabolismo, que, por sua vez, 
promove a proliferação celular e melhora o desempenho do 
exercício. Além disso, eles são fonte de energia e reduzem o 
acúmulo de serotonina (substância de fadiga central). A 
concentração de creatina quinase e a de lactato desidrogenase 
no sangue são os indicadores que refletem o grau de dano 
muscular e a aptidão física da atividade física, a longo prazo. 
Atletas que usam BCAA na sua dieta têm níveis de creatina 
quinase e a de lactato desidrogenase menor, quando comparado a 
atletas que não fazem essa suplementação. Foi relatado que a 
ingestão de BCAA ajudou a evitar que o desempenho físico se 
deteriore, o que geralmente é causado pela depleção de glicogênio 
 
 
 
muscular nos estágios posteriores dos exercícios de resistência. 
(Fonte: Bioquímica humana, Carvalho). 
2. Como ocorre a formação da ligação peptídica 
Os aminoácidos se ligam por meio de ligações peptídicas, liberando 
uma molécula de água. Isso ocorre quando um grupo amino de um 
aminoácido se liga a um grupo carboxílico de outro aminoácido, 
formando, assim, dipeptídeos, tripeptídeos e polipeptídeos. 
 
Dipeptídeo: cadeia com 2 aminoácidos. 
Tripeptídeo: cadeia com 3 aminoácidos. 
Tetrapeptídeo: cadeia com 4 aminoácidos. 
Polipeptídeo: cadeia com 10 ou mais aminoácidos. 
 
PEPTÍDEOS: a cadeia polipeptídica pode conter número variável de 
aminoácidos. 
Cadeias polipeptídicas que podem ser associadas a uma função: 
PROTEÍNAS. 
 
3. Classificação dos aminoácidos (essenciais e não essenciais) 
Essenciais: aqueles que o organismo humano não é capaz de 
produzir, devendo ser ingeridos por meio da alimentação 
(sobretudo por meio de carne, leite, ovos e seus derivados). 
Exemplos: fenilalanina, leucina, treonina, triptofano e histidina. 
Não essenciais: são aqueles que o organismo humano é capaz de 
sintetizar, com base nos alimentos ingeridos. Exemplos: alanina, 
ácidos aspártico e glutâmico, cisteína, glicina, glutamina, tirosina. 
 
4. Classificação dos aminoácidos (polares e apolares → 5 grupos) 
A classificação dos aminoácidos também é feita segundo a sua 
polaridade. Eles podem ser: 
Polares: apresentam os grupos R constituídos de cadeia 
hidrofóbicas, as quais não fazem ligações iônicas ou de hidrogênio 
e não doam prótons. As cadeias desses aminoácidos são 
encontradas no interior das proteínas, quando estão em meio 
aquoso. 
Aminoácidos e Proteínas 
encontradas na superfície da molécula da proteína, em ambientes 
hidrofóbicos (como membranas celulares); os grupos R 
permanecem na superfície da proteína e participam de 
interações hidrofóbicas. 
Polares: apresentam cadeias hidrofílicas e são encontrados 
basicamente na superfície das proteínas. Estes podem participar 
na formação de pontes de hidrogênio, ligações iônicas e forças 
de van der Waals. 
Apresentam carga elétrica 
negativa (ácidos): fazem pontes de hidrogênio e possuem grupo 
carboxil (COOH) na sua cadeia R; 
positiva (básicos): fazem pontes de hidrogênio e possuem o grupo 
amina e anel imidazol em sua cadeia R); 
neutra (polares sem carga): fazem pontes de hidrogênio, mas 
não doam ou recebem prótons. 
 
*Os aminoácidos podem ter características afóteras, ou seja, 
podem se comportar como substâncias ácidas ou básicas, 
dependendo do pH. Isso ocorre no grupo amino e carboxílico. A 
cadeia lateral em pH fisiológico, por sua vez, pode ser classificada 
como: 
Apolar: a glicina, o primeiro aminoácido identificado em hidrolisado 
de proteínas e presente em quantidade significava em gelatina, 
tem a menor cadeia lateral entre todos aminoácidos – apenas um 
átomo de hidrogênio. Outros aminoácidos, como valina, leucina, 
isoleucina, metionina, prolina e fenilalanina, possuem cadeias 
compostas por cadeias de hidrocarbonetos ou por átomos com 
eletronegatividades semelhantes, que praticamente se anulam. 
Polar sem carga elétrica: os aminoácidos pertencentes a esse 
grupo apresentam grupos hidroxila, amida ou tiol. Nesse grupo 
podemos citar seis aminoácidos: serina, treonina, asparagina, 
glutamina, tirosina e cisteína. 
Polar com carga elétrica: esses aminoácidos podem ser 
carregados positivamente ou negativamente. Os aminoácidos 
básicos – lisina, arginina e histidina – são carregados 
positivamente. Aspartato e glutamato são carregados 
negativamente. A histidina é neutra nos limites básicos dos 
valores fisiológicos de pH. Como consequência, as cadeias laterais 
de resíduos de histidina frequentemente participam das reações 
catalisadas por enzimas. (Fonte: Bioquímica humana, Carvalho). 
 
*Os aminoácidos apolares têm grupos R com caráter de 
hidrocarboneto, que não interagem com a água; por isso, 
frequentemente localizam-se no interior da molécula proteica. 
Pertencem a este grupo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, 
metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. 
Os aminoácidos polares têm, nas cadeias laterais, grupos com 
carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os 
capacitam a interagir com a água. São geralmente encontrados 
na superfície da molécula proteica. Estes aminoácidos são 
subdivididos em três categorias, segundo a carga apresentada 
pelo grupo R em pH 7: aminoácidos básicos, se a carga for 
positiva; aminoácidos ácidos, se a carga for negativa; 
e aminoácidos polares sem carga, se a cadeia lateral não 
apresentar carga líquida. 
Os aminoácidos básicos são lisina, arginina e histidina. O valor de 
pKa do grupo ionizável presente na cadeia lateral da lisina (amino, 
com pKa = 10,54) e da arginina (guanidino, com pKa = 12,48) 
mostra que, em pH neutro, esses grupos estão protonados e 
com carga positiva (Tabela 2.1). A cadeia lateral da histidina (grupo 
imidazólico, com pKa = 6,04) está muito menos ionizada em pH 7; 
como o valor de seu pKa está uma unidade abaixo deste pH, 
apenas 10% das moléculas de histidina estarão com o grupo R 
protonado (ver a equação de Henderson-Hasselbalch, Seção 1.3) e 
com carga positiva. 
Os aminoácidos ácidos são os 
dicarboxílicos: aspartato e glutamato. Os valores de pK a das 
carboxilas de suas cadeias laterais são 3,90 e 4,07, 
respectivamente, e em pH neutro, estão desprotonadas e com 
carga negativa. 
Os aminoácidos polares sem carga são serina, treonina e tirosina, 
com um grupo hidroxila na cadeia lateral; asparagina e glutamina, 
com um grupo amida; e cisteína, com um grupo sulfidrila. (Fonte: 
Bioquímica básica, Marzzoco). 
 
Os aminoácidos podem ser classificados em cinco tipos com base 
na polaridade e carga (em pH 7) 
de seus grupos R: 
• Grupos R apolares, alifáticos: os grupos R nesta classe de 
aminoácidos são apolares e 
hidrofóbicos. As cadeias laterais de alanina, valina, leucina e 
isoleucina tendem a se agrupar 
no interior de proteínas, estabilizando a estrutura proteica por 
meio de interações 
hidrofóbicas. 
• Grupos R apolares, aromáticos: fenilalanina,tirosina e 
triptofano, com suas cadeias laterais 
aromáticas, são relativamente apolares (hidrofóbicos). 
• Grupos R polares, não carregados: os grupos R desses 
aminoácidos são mais solúveis em 
água, ou mais hidrofílicos do que aqueles dos aminoácidos 
apolares, porque eles contêm 
grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água. 
• Grupos R polares carregados positivamente (básicos): os grupos 
R mais hidrofílicos são aqueles 
carregados positivamente ou negativamente. Seus resíduos 
facilitam muitas reações 
catalisadas por enzimas, funcionando como doadores/aceptores 
de prótons. 
• Grupos R polares carregados negativamente (ácidos): os dois 
aminoácidos que apresentam grupos 
R com carga negativa final em pH 7,0 são o aspartato e o 
glutamato, cada um dos quais tem 
um segundo grupo carboxila. 
 
5. Estrutura da Proteína (primária, secundária, terciária e 
quaternária) 
As proteínas podem ser formadas por uma ou mais cadeias 
polipeptídicas e contém, geralmente, mais de 50 aminoácidos. Elas 
desempenham uma função específica e, com poucas exceções 
(colágeno), contém todos os 20 aminoácidos, em proporções que 
variam muito (entre diferentes proteínas). 
Cada proteína apresenta uma estrutura tridimensional definida e 
característica. 
 
Estrutura primária: estrutura linear que une resíduos de 
aminoácidos através de ligações peptídicas, formando uma 
sequência (cadeia peptídica linear) 
Estrutura secundária: sequência de aminoácidos que se enrolam 
de forma helicoidal, através de pontes de hidrogênio. Podem 
formar a estrutura alfa-hélice. 
Estrutura terciária: sequência de aminoácidos que se dobram 
formando a estrutura tridimensional, através de pontes 
dissulfeto (dissulfureto), ligações iônicas e ligações hidrofóbicas. 
Estrutura quaternária: cadeias polipeptídicas (estrutura terciária) 
que se associam formando a estrutura quaternária – duas ou 
mais subunidades. 
 
Funções das proteínas: 
Catalisadores (enzimas) 
Estruturais (colágeno, queratina) 
Reserva (albumina, caseína) 
Transporte (hemoglobina) 
Contráteis (actina e miosina) 
Protetoras (anticorpos) 
Hormônios (insulina) 
Receptores (permeases) 
Hereditariedade (histonas) 
 
As proteínas podem ser: 
Simples: formadas apenas de aminoácidos. 
Conjugadas: formadas por aminoácidos e algum outro elemento. 
 
6. Função das enzimas 
A maioria das enzimas são proteínas com um poder catalítico 
extraordinário (muito maior do que os catalisadores sintéticos ou 
inorgânicos). As enzimas: 
Tem alto grau de especificidade para os seus respectivos 
substratos 
Aceleram as reações químicas e 
Atuam em soluções aquosas sob condições suaves de 
temperatura e pH. 
 
Fatores que afetam a atividade enzimática: 
Temperatura: a velocidade de uma reação aumenta com o 
aumento da temperatura. A maioria das enzimas exerce sua 
atividade entre 40-45 graus. Uma elevação da temperatura pode 
provocar perda da conformação da proteína e perda da atividade 
catalítica. 
pH: as enzimas exercem sua atividade numa faixa muito estreita 
de pH. Variações no pH alteram as características dos 
aminoácidos pela protonação ou desprotonação (modificando as 
ligações enzima-substrato). Grandes variações de pH provocam a 
desnaturação proteica, causando a perda da sua atividade. 
 
7. Classe das enzimas 
Oxidorredutases: responsáveis pela transferência de elétrons 
Transferases: reações de transferência de grupos 
Hidrolases: responsáveis pelas reações de hidrólise 
Liases: clivagens entre carbonos, entre carbono e oxigênio, 
carbono e nitrogênio ou outras reações por eliminação, 
rompimento de ligações duplas ou adição de grupos a ligações 
duplas. 
Isomerases: transferência de grupos dentro de uma mesma 
molécula produzindo formas isoméricas. 
Ligases: responsáveis pela formação de ligações entre carbonos, 
entre carbono e oxigênio, carbono e nitrogênio, através de 
reações de condensação acopladas à hidrólise de ATP ou 
cofatores similares. 
 
8. Desnaturação (Aumento de temperatura e variação do pH) 
Desnaturação proteica: relacionada ao aumento na temperatura 
e em variações de pH que promovem alterações na estrutura da 
proteína e, consequentemente, na sua atividade biológica.