aminoácidos

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Bioquímica
Aminoácidos
São as unidades estruturais básicas (monômeros) das proteínas
Apesar de existirem aproximadamente 300 aminoácidos na natureza, apenas 20 comumente constituem as proteínas.
Estrutura Básica
Apresentam em sua estrutura geral um grupo amina (básico) e um grupo carboxila (ácido).
É a cadeia lateral (R) que diferencia um aminoácido de outro e determina o seu papel em uma proteína.
Abreviaturas 
Os aminoácidos também são conhecidos por suas abreviaturas: 
Classificação Aminoácidos
Os aminoácidos podem ser classificados:
· Quanto à capacidade de síntese do organismo
· Quanto à cadeia lateral
Quanto à capacidade de síntese do organismo
· Aminoácidos naturais ou não-essenciais:
São produzidos pelo organismo.
Glutamato Glutamina Prolina Aspartato
Asparagina Glicina Serina Tirosina
Cisteína
· Aminoácidos essenciais:
Organismo não produz, devem ser obtidos através da alimentação.
Triptofano Valina Treonina Fenilalanina
Isoleucina Histidina Lisina Leucina
Arginina
Alimentos Ricos em Aminoácidos
· Carne de frango, bovina, suína e peixes
· Laticínios
· Frutos do mar
· Ovo
· Dieta vegetariana: nozes, castanhas, amendoins, amêndoas, feijão, lentilha, arroz e aveia.
Quanto à cadeia lateral
▪ Natureza apolar ou polar
▪ Presença de grupo ácido ou básico
· Grupo 1: Aminoácidos com cadeias laterais apolares
▪ Cadeia lateral hidrofóbica
▪ Não é capaz de formar pontes de hidrogênio
· Grupo 2: Aminoácidos com cadeias laterais polares eletricamente neutras
Pontes dissulfeto e cabelos cacheados
Aminoácidos Biologicamente Ativos
Além da função primária como componentes das proteínas, os aminoácidos têm vários outros papéis biológicos
Ex.: Triptofano, fenilalanina, tirosina etc.
Triptofano
· Precursor da serotonina
· Importante nos processos bioquímicos do sono e do humor
· Níveis muito baixos de serotonina são associados com a depressão
· Encontrado em carnes magras, peixes, leite e iogurte desnatados, queijos brancos e magros, nozes, leguminosas, banana, chocolate
Fenilalanina e Tirosina
Precursores da adrenalina, noradrenalina e dopamina.
· Ação estimulante do sistema nervoso central
· Níveis mais baixos que os normais de dopamina estão relacionados com a doença de Parkinson
Fenilcetonúria
Doença genética rara, caracterizada por defeito da enzima fenilalanina hidroxilase, que catalisa o processo de conversão da fenilalanina em tirosina
· Sintomas: oligofrenia (déficit cognitivo), atraso do desenvolvimento psicomotor (como andar e falar), convulsões, hiperatividade, tremor e microcefalia.
A fenilcetonúria é diagnosticada através do “teste do pezinho”, em recém-nascidos.
· Tratamento: Evitar alimentos que contenham fenilalanina
· Leite materno, leite e derivados, ovos, carne de frango, suína e bovina, peixes, cereais, batatas, farinha, soja, arroz e alimentos dietéticos com aspartame
Ligações Peptídicas
Os aminoácidos podem ser unidos pela formação de ligações covalentes, chamadas de ligações peptídicas.
Ligação peptídica é a ligação formada entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina do próximo, com a liberação de uma molécula de água (síntese por desidratação).
Peptídeos
Quando um número pequeno de aminoácidos se une por ligações peptídicas, são formadas moléculas chamadas de peptídeos.
De acordo com o número de resíduos de aminoácidos, podem ser denominados: 
· Oligopeptídeos: poucos resíduos de aminoácidos.
Dipeptídeo: 2 aminoácidos
Tripeptídeo: 3 aminoácidos
Tetrapeptídeo: 4 aminoácidos
Pentapeptídeo: 5 aminoácidos
· Polipeptídeos: muitos resíduos de aminoácidos.
As proteínas são cadeias polipeptídicas!
Peptídeos de interesse fisiológico:
· Glutationa (tripeptídeo): ação antioxidante
· Ocitocina (9 resíduos de aminoácidos): estimula as contrações uterinas
· Insulina (2 cadeias polipeptídicas, uma com 21 outra com 30 resíduos): promove a entrada de glicose nas células.
· Glucagon (29 resíduos): efeito antagônico ao da insulina.
Questões Norteadora
1. O que é um aminoácido?
2. Descreva a estrutura básica de um aminoácido.
3. O que são aminoácidos essenciais e não-essenciais?
4. Quais aminoácidos possuem enxofre em sua estrutura? Qual deles é capaz de formar
pontes dissulfeto?
5. O que é ligação peptídica?