Aula 11 - A célula muscular
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Aula 11 - A célula muscular

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em: Scanning Electron Microscopy of Cells and

Tissues of the Oral Cavity. 1998)

Retículo sarcoplasmático

Túbulo T

Retículo sarcoplasmático

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Biologia Celular II | A célula muscular

A maior parte desse volume é ocupada pelas miofi brilas, que

correspondem a cerca de 2/3 do peso seco das fi bras musculares. Em

cortes longitudinais (Figura 11.5), é possível ver ao microscópio óptico

que cada uma delas é formada por unidades estriadas que se repetem,

formando bandas claras e escuras alternadas (daí o nome músculo

estriado).

Figura 11.5: Fibras musculares esqueléticas em

corte longitudinal.

(1) Bandas escuras

(2) Bandas claras

(3) Núcleo periférico

 A imagem original pode ser observada em maio-

res aumentos no site http://www2.uerj.br/~micron/

atlas/Muscular/Musc0.htm

(cortesia: Atlas Digital do Lab. Microscopia Ele-

trônica UERJ).

Combinando métodos bioquímicos, microscopia óptica e

microscopia eletrônica de transmissão, foi possível ver que as bandas

claras são formadas principalmente por actina e as bandas escuras por

feixes espessos, formados por moléculas de miosina (Figura 11.6).

 Além das bandas claras e escuras, o microscópio eletrônico de

transmissão também mostrou que cada banda clara estava dividida por

uma linha mais escura, a linha, ou, melhor dizendo, o disco Z. Também

foi possível ver que, quando a fi bra estava contraída, o espaço entre duas

linhas Z diminuía. Concluiu-se, então, que a unidade de contração, ou

sarcômero, é constituída por uma banda escura e as duas hemibandas

claras adjacentes a ela, além dos discos Z. A contração consiste,

essencialmente, na interpenetração entre as bandas claras (fi lamentos

de actina) e as escuras (feixes de miosina) (Figura 11.7).

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Figura 11.6: (a) Miofi brilas em corte longitudinal observadas ao microscópio eletrônico de transmissão. (b)

O sarcômero, ou unidade de contração, é constituído por dois discos Z de onde partem microfi lamentos de

actina. Esses microfi lamentos interpenetram feixes de moléculas de miosina, formando a banda escura, como

mostrado no esquema em (c). (Fotos de Thais Souto Padrón)

Figura 11.7: Na contração muscular, os fi lamentos de actina deslizam sobre os feixes de miosina. Há seis fi lamentos

de actina ao redor de cada feixe de miosina. Os sarcômeros encolhem, como os gomos de uma sanfona.

Sarcômero

Disco Z

Miosina actina

Disco Z

Banda clara Banda escura Banda clara

Actina Miosina

Disco Z

a c

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Biologia Celular II | A célula muscular

O disco Z contém as proteínas alfa-actinina e desmina, que você já

conhece, e a cap Z, na qual os microfi lamentos de actina fi cam presos e

protegidos contra a despolimerização. A alfa-actinina, que é uma proteína

espaçadora, arranja os microfi lamentos de maneira regular e eqüidistante

em torno do feixe de miosina.

Se você não se esqueceu da Aula 24 de Biologia Celular I, sabe que

os fi lamentos de actina são polarizados, isto é, possuem uma extremidade

plus e uma minus. Esses fi lamentos se inserem nos discos Z sempre pela

extremidade plus. Assim, os fi lamentos de actina de cada hemibanda

clara do sarcômero estarão sempre em oposição (Figura 11.8), o que

explica muito bem por que os fi lamentos à esquerda se deslocam para a

direita e os da direita para a esquerda.

Figura 11.8: A orientação dos fi lamentos

fi nos e espessos em cada sarcômero faz

com que a contração seja sempre em

direção ao centro deste.

Como os microfilamentos no sarcômero estão estabilizados

pela cap Z e por outras proteínas (veja o boxe), não estão sujeitos à

instabilidade dinâmica. Assim, seu movimento depende sempre de uma

proteína motora: a miosina do tipo II.

Como já vimos na Aula 24 de Biologia Celular I, mas não custa

lembrar, essas moléculas são compostas por duas cadeias pesadas e quatro

cadeias leves (Figura 11.9). As cadeias pesadas possuem, cada uma,

uma cabeça globular e uma cauda. As caudas se entrelaçam e mantêm

as cadeias pesadas unidas. Já as cabeças globulares fi cam expostas e

a elas se associam as cadeias leves. A geração de força para a contração

depende da hidrólise de ATP, e o sítio catalítico para esta hidrólise reside

na porção globular da cadeia pesada. A região da molécula de miosina

que fi ca entre a cabeça globular e a cauda (equivaleria à região do pescoço

da molécula) é fl exível, como uma dobradiça.

Feixes de miosina

Actina Actina

Disco Z Disco Z

+

Sarcômero

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Figura 11.9: A molécula de miosina do tipo II possui duas cadeias pesadas compostas de uma cabeça globu-

lar e uma cauda. Essas caudas se entrelaçam. As cadeias leves se posicionam próximo às cabeças globulares.

As cabeças globulares possuem atividade ATPásica e um sítio de ligação com a molécula de actina. A região

entre a cauda e as cabeças globulares é fl exível.

Quando comparada a outros tipos de miosina, chama a atenção

o comprimento das caudas da miosina muscular. Essas caudas são ricas

em aminoácidos hidrofóbicos e, por isso, além de se entrelaçarem duas a

duas, agregam-se em feixes que constituem os fi lamentos espessos, onde

as porções globulares fi cam bem expostas (Figura 11.10).

Figura 11.10: As moléculas de miosina se agregam pelas caudas, formando feixes onde metade das moléculas

está orientada num sentido e a outra metade no sentido oposto. As cabeças globulares fi cam expostas na

superfície de todo o feixe e são excluídas apenas da região central, onde só há caudas.

Em resumo, a miosina possui duas características biológicas

fundamentais, ambas localizadas na cabeça globular de suas

cadeias pesadas:

1. a miosina é uma ATPase;

2. a miosina se liga a um sítio específi co do fi lamento de actina-F.

Duas hélices trançadas
Cabeça globular

Região fl exível

150 nm

2 nm

Cabeças de miosinaCaudas

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Biologia Celular II | A célula muscular

Actina, miosina e...

 A estrutura tão organizada do sarcômero, com os fi lamentos de actina todos

do mesmo comprimento e tão esticadinhos, deslizando sobre os feixes de miosina,

depende de outras proteínas, que estão sendo descobertas aos poucos. Além da alfa-

actinina e da cap Z, formando o disco Z, já foram identifi cadas as seguintes proteínas

(Figura 11.11):

Tropomodulina: associa-se à extremidade plus dos filamentos de actina,

protegendo-a contra a perda de monômeros.

Titina: a molécula desta proteína mede mais de 1µm! Uma das extremidades
da titina se liga ao disco Z e a outra ao feixe de miosina. A molécula de titina é espiralada

e elástica, e encolhe conforme o sarcômero se contrai.

Nebulina: é uma proteína que acompanha o fi lamento de actina em toda

a sua extensão.

Tropomiosina: é outra proteína em forma de bastão que acompanha o fi lamento

de actina. Tem importante papel na regulação da contração, como veremos adiante

(veja Figura 11.15).

Troponina: também é uma proteína reguladora da contração e se liga

à tropomiosina. Veja Figura 11.15.

Mais adiante vamos estudar como as proteínas reguladoras atuam.

Figura 11.11: (a) Esquema representando a posição das proteínas cap Z e tropomodulina, que

estabilizam as extremidades dos fi lamentos de actina, evitando que sofram despolimerização.

(b) As proteínas titina e nebulina contribuem, respectivamente, para manter esticados os fi la-

mentos de actina e para facilitar o retorno do sarcômero ao estado relaxado.

Disco Z Feixe de miosina Disco Z

Filamento de actina

Tropomodulina Cap ZCap Z
Titina Nebulina

a b

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INTERAÇÃO ACTINA-MIOSINA: A CONTRAÇÃO DO
SARCÔMERO

 Bem, temos agora todos os elementos para entender como a

interação actina-miosina resulta na contração dos sarcômeros e do

músculo como um todo.

 Na Figura 11.12 estão esquematizadas passo a passo todas as

etapas dessa interação. Vamos, portanto, acompanhá-la.

1. Uma molécula