Aula 11 - A célula muscular
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Aula 11 - A célula muscular


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em: Scanning Electron Microscopy of Cells and 
Tissues of the Oral Cavity. 1998)
Retículo sarcoplasmático
Túbulo T
Retículo sarcoplasmático
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Biologia Celular II | A célula muscular
A maior parte desse volume é ocupada pelas miofi brilas, que 
correspondem a cerca de 2/3 do peso seco das fi bras musculares. Em 
cortes longitudinais (Figura 11.5), é possível ver ao microscópio óptico 
que cada uma delas é formada por unidades estriadas que se repetem, 
formando bandas claras e escuras alternadas (daí o nome músculo 
estriado).
Figura 11.5: Fibras musculares esqueléticas em 
corte longitudinal.
(1) Bandas escuras
(2) Bandas claras
(3) Núcleo periférico
 A imagem original pode ser observada em maio-
res aumentos no site http://www2.uerj.br/~micron/
atlas/Muscular/Musc0.htm
(cortesia: Atlas Digital do Lab. Microscopia Ele-
trônica UERJ).
Combinando métodos bioquímicos, microscopia óptica e 
microscopia eletrônica de transmissão, foi possível ver que as bandas 
claras são formadas principalmente por actina e as bandas escuras por 
feixes espessos, formados por moléculas de miosina (Figura 11.6). 
 Além das bandas claras e escuras, o microscópio eletrônico de 
transmissão também mostrou que cada banda clara estava dividida por 
uma linha mais escura, a linha, ou, melhor dizendo, o disco Z. Também 
foi possível ver que, quando a fi bra estava contraída, o espaço entre duas 
linhas Z diminuía. Concluiu-se, então, que a unidade de contração, ou 
sarcômero, é constituída por uma banda escura e as duas hemibandas 
claras adjacentes a ela, além dos discos Z. A contração consiste, 
essencialmente, na interpenetração entre as bandas claras (fi lamentos 
de actina) e as escuras (feixes de miosina) (Figura 11.7).
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Figura 11.6: (a) Miofi brilas em corte longitudinal observadas ao microscópio eletrônico de transmissão. (b) 
O sarcômero, ou unidade de contração, é constituído por dois discos Z de onde partem microfi lamentos de 
actina. Esses microfi lamentos interpenetram feixes de moléculas de miosina, formando a banda escura, como 
mostrado no esquema em (c). (Fotos de Thais Souto Padrón)
Figura 11.7: Na contração muscular, os fi lamentos de actina deslizam sobre os feixes de miosina. Há seis fi lamentos 
de actina ao redor de cada feixe de miosina. Os sarcômeros encolhem, como os gomos de uma sanfona.
Sarcômero
Disco Z
Miosina actina
Disco Z
Banda clara Banda escura Banda clara
Actina Miosina
Disco Z
a c
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O disco Z contém as proteínas alfa-actinina e desmina, que você já 
conhece, e a cap Z, na qual os microfi lamentos de actina fi cam presos e 
protegidos contra a despolimerização. A alfa-actinina, que é uma proteína 
espaçadora, arranja os microfi lamentos de maneira regular e eqüidistante 
em torno do feixe de miosina. 
Se você não se esqueceu da Aula 24 de Biologia Celular I, sabe que 
os fi lamentos de actina são polarizados, isto é, possuem uma extremidade 
plus e uma minus. Esses fi lamentos se inserem nos discos Z sempre pela 
extremidade plus. Assim, os fi lamentos de actina de cada hemibanda 
clara do sarcômero estarão sempre em oposição (Figura 11.8), o que 
explica muito bem por que os fi lamentos à esquerda se deslocam para a 
direita e os da direita para a esquerda. 
Figura 11.8: A orientação dos fi lamentos 
fi nos e espessos em cada sarcômero faz 
com que a contração seja sempre em 
direção ao centro deste.
Como os microfilamentos no sarcômero estão estabilizados 
pela cap Z e por outras proteínas (veja o boxe), não estão sujeitos à 
instabilidade dinâmica. Assim, seu movimento depende sempre de uma 
proteína motora: a miosina do tipo II. 
Como já vimos na Aula 24 de Biologia Celular I, mas não custa 
lembrar, essas moléculas são compostas por duas cadeias pesadas e quatro 
cadeias leves (Figura 11.9). As cadeias pesadas possuem, cada uma, 
uma cabeça globular e uma cauda. As caudas se entrelaçam e mantêm 
as cadeias pesadas unidas. Já as cabeças globulares fi cam expostas e 
a elas se associam as cadeias leves. A geração de força para a contração 
depende da hidrólise de ATP, e o sítio catalítico para esta hidrólise reside 
na porção globular da cadeia pesada. A região da molécula de miosina 
que fi ca entre a cabeça globular e a cauda (equivaleria à região do pescoço 
da molécula) é fl exível, como uma dobradiça.
Feixes de miosina
Actina Actina
Disco Z Disco Z
+
Sarcômero
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Figura 11.9: A molécula de miosina do tipo II possui duas cadeias pesadas compostas de uma cabeça globu-
lar e uma cauda. Essas caudas se entrelaçam. As cadeias leves se posicionam próximo às cabeças globulares. 
As cabeças globulares possuem atividade ATPásica e um sítio de ligação com a molécula de actina. A região 
entre a cauda e as cabeças globulares é fl exível.
Quando comparada a outros tipos de miosina, chama a atenção 
o comprimento das caudas da miosina muscular. Essas caudas são ricas 
em aminoácidos hidrofóbicos e, por isso, além de se entrelaçarem duas a 
duas, agregam-se em feixes que constituem os fi lamentos espessos, onde 
as porções globulares fi cam bem expostas (Figura 11.10).
Figura 11.10: As moléculas de miosina se agregam pelas caudas, formando feixes onde metade das moléculas 
está orientada num sentido e a outra metade no sentido oposto. As cabeças globulares fi cam expostas na 
superfície de todo o feixe e são excluídas apenas da região central, onde só há caudas.
Em resumo, a miosina possui duas características biológicas 
fundamentais, ambas localizadas na cabeça globular de suas 
cadeias pesadas:
1. a miosina é uma ATPase;
2. a miosina se liga a um sítio específi co do fi lamento de actina-F.
Duas hélices trançadas
Cabeça globular
Região fl exível
150 nm
2 nm
Cabeças de miosinaCaudas
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Actina, miosina e...
 A estrutura tão organizada do sarcômero, com os fi lamentos de actina todos 
do mesmo comprimento e tão esticadinhos, deslizando sobre os feixes de miosina, 
depende de outras proteínas, que estão sendo descobertas aos poucos. Além da alfa-
actinina e da cap Z, formando o disco Z, já foram identifi cadas as seguintes proteínas 
(Figura 11.11):
Tropomodulina: associa-se à extremidade plus dos filamentos de actina, 
protegendo-a contra a perda de monômeros.
Titina: a molécula desta proteína mede mais de 1µm! Uma das extremidades 
da titina se liga ao disco Z e a outra ao feixe de miosina. A molécula de titina é espiralada 
e elástica, e encolhe conforme o sarcômero se contrai. 
Nebulina: é uma proteína que acompanha o fi lamento de actina em toda 
a sua extensão.
Tropomiosina: é outra proteína em forma de bastão que acompanha o fi lamento 
de actina. Tem importante papel na regulação da contração, como veremos adiante 
(veja Figura 11.15).
Troponina: também é uma proteína reguladora da contração e se liga 
à tropomiosina. Veja Figura 11.15.
Mais adiante vamos estudar como as proteínas reguladoras atuam.
Figura 11.11: (a) Esquema representando a posição das proteínas cap Z e tropomodulina, que 
estabilizam as extremidades dos fi lamentos de actina, evitando que sofram despolimerização. 
(b) As proteínas titina e nebulina contribuem, respectivamente, para manter esticados os fi la-
mentos de actina e para facilitar o retorno do sarcômero ao estado relaxado.
Disco Z Feixe de miosina Disco Z
Filamento de actina
Tropomodulina Cap ZCap Z
Titina Nebulina
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INTERAÇÃO ACTINA-MIOSINA: A CONTRAÇÃO DO 
SARCÔMERO
 Bem, temos agora todos os elementos para entender como a 
interação actina-miosina resulta na contração dos sarcômeros e do 
músculo como um todo.
 Na Figura 11.12 estão esquematizadas passo a passo todas as 
etapas dessa interação. Vamos, portanto, acompanhá-la.
1. Uma molécula