Aminoácidos: Estrutura e Classificação

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❖ Os aminoácidos são os elementos constituintes das proteínas, f�mando suas
longas cadeias peptídicas;
❖ Além disso, os aminoácidos participam em funções celulares diversas, como a
transmissão nervosa e a biossíntese de p�finas, purinas, pirimidinas e uréia.(
precurs�es imp�tantes de sinalizad�es do �ganismo:
h�mônios//neurotransmiss�es)
❖ Emb�a exista mais de 300 tipos de aminoácidos na natureza, o �ganismo
humano só apresenta códons (tríades de nucleotídeos) para 20 deles; sendo assim,
somente 20 aminoácidos estão presentes na composição de proteínas, sendo
denominados aminoácidos proteogênicos .
❖ ESTRUTURA:
❖ H
NH2 C COOH
❖ O grupo “R” é responsável pelas características físico-químicas dos aminoácidos,
podendo ser desde um átomo de hidrogênio, como é o caso da glicina, uma cadeia
ramificada, como a valina, leucina, e isoleucina ou ainda um anel benzênico como
o caso da fenilalanina;
❖ Em todos os casos esses grupos químicos estão ligados a um carbono quiral
(carbono assimétrico) – exceto a glicina p�que seu radical é um H;
❖ Isomeria óptica;
❖ P� possuir carbono quiral, todos os aminoácidos dão �igem a dois isômeros
opticamente ativos, ou seja, são capazes de promover a rotação no plano da luz
polarizada, são denominados estereoisômeros ou enantiômeros, t�nando se
análogos a mão direita e à esquerda
❖ Tais isômeros quando virados para o lado direito são chamados de devogenos(D)//
e quando virados para o lado esquerdo de levógiros(L)
❖ Ao juntar 50% do devogeno e 50% do levógiro podemos f�mar, p� exemplo,
uma enzima (proteína) = substrato
❖ Todos os aminoácidos nas proteínas estão na configuração L,p�que são proteínas
biossintetizadas p� enzimas que inserem apenas l-aminoácidos nas cadeias
peptídicas;
❖ A dieta humana deve conter a quantidade adequada desses aminoácidos
nutricionalmente essencial; uma vez que os seres humanos e outros animais não
são capazes de sintetizar 10 dos aminoácidos presentes na proteína
❖ Os radicais “R” diferenciam os aminoácidos, considerando:
● Tamanho;
● F�mato;
● Reatividade;
● Carga;
● F�mação das ligações de Hidrogênio
❖ Nomenclatura
Código de três letras, 1ºmaiúscula e duas minúsculas
EX: Alanina: Ala
Código de uma letra
EX: Alanina: A
❖ Aminoácidos essenciais
Obtidos pela alimentação!
Lisina
Leucina
Isoleucina
Valina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Histidina
❖ Aminoácido semi-essencial
Uma parte é sintetizada no próprio �ganismo, mas não é produzida o suficiente,
gerando necessidade de obtenção através da alimentação! Somente a arginina
❖ Aminoácidos não essenciais
Sintetizados pelo próprio �ganismo!!
Alanina
Aspartato
Asparagina
Cisteína
Glutamina
Ácido glutâmico
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
❖ Classificação:
❖ As propriedades de cada aminoácido dependem de sua cadeia lateral “R”
❖ Hidrofóbicos= apolar= lipofílico(costuma estar mergulhados no núcleo protéico e
f�a do contato com a água)
❖ Hidrofílico =polar= lipofóbico (dotados de carga e geralmente estão expostos na
superfície das proteínas)
Hidrofílicos Hidrofóbicos
Arginina Alanina
Asparagina Isoleucina
Ácido aspártico Leucina
Cisteína Metionina
Ácido glutâmico fenilalanina
Glutamina Prolina
Glicina Triptofano
Histidina Tirosina
Lisina Valina
Serina
Treonina
❖ Aminoácidos alifáticos
Alanina, valina, leucina, isoleucina, pois têm hidrocarbonetos saturados (CH-
ligação simples) como cadeias laterais.// hidrofóbicos.
❖ Aminoácidos aromáticos
A fenilalanina, a tirosina e o triptofano têm cadeias laterais aromáticas. São
responsáveis pela abs�ção de luz ultravioleta na mai�ia das proteínas. O
triptofano apresenta abs�ção mai� nessa região quando comparado aos outros
aminoácidos.
❖ Aminoácidos não protéicos:
Alguns aminoácidos são encontrada na f�ma li�e ou combinada, mas não em
proteínas, eles são imp�tantes para diagnóstico em casos clínicos, devido à
determinação de val�es an�mais, de aminoácidos na urina; no entanto na
urina so é apresentado traços desses aminoácidos, pois os rins filtram 50g do
sangue arterial renal,mas são quase todos reabs�vidos no túbulo proximal, a fim
de conservar a síntese de proteínas
No plasma também são encontrados aminoácidos li�es e presentes numa
concentração de 10 a 100mmol/L
Exemplo1: a citrulina, imp�tante metabólico do L-arginina é um produto do
óxido nítrico síntese, enzima que produz o óxido nítrico, molécula sinalizad�a
Exemplo 2: creatinina: aminoácido derivado dos músculos e excretado na urina em
unidades relativamente constantes de massa c�p�al p� dia 1mg/ml- usado para
c�rigir a diluição de urina
Obs.: aminoácido mais abundante na urina é a glicina em uma concentração de 400
a 2000mg/g de creatinina
❖ Aminoácidos polares neutros
São aminoácidos que possuem cadeias laterais com grupos de hidroxilas ou amida,
são p� muitas vezes encontrados no sítio ativo de proteínas catalíticas, as
enzimas.
⇒ Serina
⇒ Treonina
⇒ Asparagina
⇒ Glutamina
❖ Aminoácidos ácidos
Eles possuem ácidos carboxílicos e ionizados com o ph em 7,0, e com isso em seu
estado ionizado eles exibem cargas negativas, sendo chamados de aspargato e
glutamato.
⇒ Ácido aspártico
⇒ Ácido glutamânico
❖ Aminoácidos básicos;
A lisina e a arginina possuem ph neutro,logo são positivamente carregadas
⇒ Histidina- tem o (pk=6) contém um anel imidazólico em sua cadeia lateral
e atua como um catalisad� ácido básico geral em muitas enzimas
⇒ Lisina
⇒ Arginina
❖ Aminoácidos com enxofre
⇒ Cisteína – tem imp�tante função na estabilização da estrutura da
proteína, pois participa das pontes de dissulfeto com outros resíduos de
cisteína, �iginando a cistina
❖ Iminoácidos
Prolina é considerada um Iminoácidos uma vez que seu anel pirrolidinico da
cadeia lateral possui tanto um grupo amino quanto um carbono quiral, podendo
causar às vezes direções a�uptas na cadeia.
Maria Eduarda Miranda 105C
Aula 1-bioquímica