AULA 9 - Glicólise e enzimas

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1 Saane Requião 
 UNIFACS 
GLICÓLISE 
Qual a diferença no metabolismo de glicose nessas três situações? 
 Imagem de PET scan 
 As partes escura na 1ª imagem (pré quimioterapia): células utilizando muita glicose – células neoplásicas 
 Antes da quimioterapia vemos um metabolismo intenso da glicólise em locais que não deveria haver esse 
intenso metabolismo 
 
DESTINOS DA GLICOSE 
 Principal fonte de energia 
 Posição central nos processos metabólicos 
 Precursora em vias biossintéticas. 
 Armazenas sob a forma de polímeros – glicogênio. 
GLICÓLSE 
 É o processo através do qual a molécula de glicose é degradada até duas moléculas de piruvato, em uma 
sequência de 10 reações. 
 
VIA GLICOLÍTICA 
 Possui como saldo 2 moléculas de ATP. 
 
 2 Saane Requião 
 UNIFACS 
 
 A via glicolítica é dividida em duas etapas: a etapa preparatória e a etapa de pagamento. Cada uma possui 
5 reações, totalizando 10. 
 Fase preparatória: utiliza 2 ATPs 
 Fase de pagamento: produz 4 ATPs 
 SALDO: 2 ATPs + 2 NADH + 2 moléculas de piruvato. 
 O piruvato é o produto final da via glicolítica, mas produto intermediário de outras vias metabólicas 
(fermentação ou ciclo de KREBS), já que é um composto ainda energético. 
FASE PREPARATÓRIA 
 
 
 
 
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Primeira reação 
 
 Enzima HEXOCINASE: regula o processo da via glicolítica. 
 A molécula de glicose vai sofrer ação da hexocinase, com gasto de 1 ATP, transformando-se em glicose 6-
fosfato. 
 Para que a hexocinase adiciona o P na glicose? 
 Permite que a molécula de glicólise fique presa dentro da célula. 
Segunda reação 
 Fosfoglicose isomerase: faz a conversão com a troca de função. 
 A glicose 6-fosfato e a frutose 6-fosfato são isômeros de função. 
 Para que converter G6P em F6P? 
 A quebra da molécula fica facilitada na forma de F6P, devido à maior simetria desse composto. 
Terceira reação 
 
 Enzima FOSFOFRUTOCINASE: regula o processo da via glicolítica. 
 Para que a fosfofrutocinase adiciona um P? 
 Pois a próxima reação será a quebra e, assim, cada parte ficará com um fosforo. 
 
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Quarta reação 
Quinta reação 
 
 
FASE DE PAGAMENTO 
Sexta reação 
 Nessa etapa tudo é duplicado, devido à presença de 2 gliceraldeído 3-fosfato. 
 
 
 
 
 
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Sétima reação 
 
 Nessa etapa tudo é duplicado, logo há produção de 2 ATPs. 
 
Oitava reação 
 Ocorreu apenas a troca para facilitar a retirada de água na próxima etapa. 
 
Nona reação 
 
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Décima reação 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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 UNIFACS 
ENZIMAS 
O QUE SÃO ENZIMAS? 
 São proteínas, na maioria das vezes, com alto poder catalítico. 
 Possui função principal de acelerar uma reação química. 
 Possuem um poder catalítico extraordinário. 
IMPORTÂNCIA DAS ENZIMAS 
 Engenharia química, de alimentos e agricultura. 
 Área médica: 
 Põem causar doenças. 
 Diagnóstico / prognóstico – enzimas de fígado e rim, por exemplo. 
 Tratamento 
CONCEITOS IMPORTANTES 
 Catalisador: 
 É toda e qualquer substância que aumenta a velocidade da reação, sem ser consumida durante o processo. 
 Enzima: 
 É uma molécula orgânica (proteína ou RNA) que catalisa uma reação química específica. 
 Não afeta o equilíbrio da reação; 
 Aumenta a velocidade da reação; 
 Diminui a energia de ativação. 
ELEMENTOS DE UMA CATÁLISE ENZIMÁTICA 
 Enzima + Substrato <=> Enzima-Substrato <=> Enzima + Produto. 
 Algumas enzimas precisam se ligar a moléculas para funcionarem, esses componentes são COFATORES. 
 COFATOR: componente químico necessário ao funcionamento de uma enzima. 
 Quando o Cofator é orgânico = COEZIMA. 
 Quando é inorgânico, chama-se apenas cofator. 
 
 
Urease é uma enzima que precisa do COFATOR níquel para funcionar. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Exemplo de cofator: 
 
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Exemplo de coenzima: 
 
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS 
 Alta eficiência catalítica 
 Alto grau de especificidade pelo seus substratos 
 Podem ser reguladas. 
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA 
 
 Deriva de formação de múltiplas ligações FRACAS entre enzima e a 
molécula do substrato específico. 
 Redução da entropia pela ligação 
 Dessolvatação do substrato. 
 Ajuste induzido, proteína também muda conformação 
 
 
 
 
 
 
As enzimas podem ser reguladas 
 Regulação da expressão gênica; 
 Através da ativação ou inativação de genes 
 Regulação alostérica; 
 Efetores: positivos ou negativos 
 Modificação covalente; 
 Zimogênio. 
CLASSIFICAÇÃO 
 As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que elas catalisam: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 9 Saane Requião 
 UNIFACS 
NOMENCLATURA 
DIAGRAMA DE COORDENADA DE REAÇÃO 
 
 A enzima diminui a energia de ativação 
necessária para a reação ocorrer 
ORIGEM DO PODER CATALÍTICO DAS ENZIMAS 
 O substrato se liga à enzima e 
forma o complexo enzima-
substrato. 
 Funciona como se a enzima 
“colocasse uma força” quebrando 
a estrutura ao meio. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 10 Saane Requião 
 UNIFACS 
MODELOS DE INERAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO 
 
 
 Acreditava-se que o 
modelo de ligação era 
“CHAVE-FECHADURA” e, 
assim, uma enzima só poderia 
se ligar a exclusivamente um 
substrato e essa ligação seria 
exclusiva. 
 Hoje, porém, sabe-se 
que uma enzima pode se ligar 
a vários substratos 
diferentes, por isso, o modelo 
CHAVE-FECHADURA não é 
mais aceito. 
 
 
 Modelo atual: CHAVE-FECHADURA INDUZIDO 
 De acordo com esse modelo, no momento que a enzima se aproxima do substrato ocorre uma modificação 
estrutural nessa enzima, de forma que ela fica complementar ao substrato. 
 
CASO CLÍNICO 
 
 LIPASE: enzima que quebra a molécula 
de gordura em ácido graxo e glicerol. 
 O ORLISTATE é um fármaco que se liga 
à lipase. 
 Quando você come o lipídeo e toma a 
orlistate a lipase recrutada não atua e, assim, 
o lipídio não é absorvido e sai nas fezes. 
 Esse processo ajuda no emagrecimento. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 11 Saane Requião 
 UNIFACS 
REGULAÇÃO DA GLICÓLISE 
 A enzima possui dois sítios de ligação: 
 A) sítio catalítico 
 B) sítio alostérico: moléculas se ligam a ela para regular essa enzima. 
 HEXOQUINASE (HK) ou 
GLICOQUINASE: 
 O aumento da glicose 6-fosfato 
inibe a Hexocinase, por feedback 
negativo. 
 Essa enzima faz parte da 
primeira reação da glicólise 
 Inibição alostérica da glicólise. 
 
 FOSFOFRUTOQUINASE 
(PPK): 
 Enzima inibida pelo aumento do 
ATP. 
 Enzima estimulada pelo aumento 
do AMP (pois revela que tem pouco 
ATP, já que: ATP -> ADP -> AMP).