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JUNÇÕES CELULARES

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1 Alanna Amorim – 4º semestre BMC 
JUNÇÕES CELULARES 
 As junções celulares consistem de complexos multiproteícos, que proporcionam o contato entre as 
células vizinhas, ou entre uma célula e a matriz extracelular. Elas também constroem a barreira 
paracelular do epitélio e controlam o transporte intracelular. 
 Algumas células, principalmente a do tecido epitelial, são bastante unidas, uma em relação as outras, e 
ao se unirem, formam junções, desse modo existem alguns tipos de junções. 
TIPOS DE JUNÇÕES 
 
 JUNÇÕES OCLUDENTES OU COMPACTAS: que vão selar os espaços entre as células epiteliais 
 JUNÇÕES DE ANCORAMENTO CÉLULA-CÉLULA: ancora o citoesqueleto de uma célula em relação 
a outro citoesqueleto de outra célula. Vai existir tanto ancoramento de filamentos intermediário 
para células adjacentes, como também ancoramento de filamentos de actina de células 
adjacentes. Além de ter esse ancoramente de uma célula do citoesqueleto em relação a outra 
célula do citoesqueleto, tem também a junção de citoesqueleto da célula com as proteínas de 
matriz extracelular. 
OBS: citoesqueleto é composto por três componentes: microtúbulos, filamentos intermediários e 
filamentos de actina. 
 JUNÇÕES COMUNICANTES OU JUNÇÕES DO TIPO GAP: proteínas que vão promover a 
comunicação entre as células adjacentes. Desse modo, algumas moléculas podem ser 
transportadas de uma célula para outra. 
 
 
 
 
 
 2 Alanna Amorim – 4º semestre BMC 
 
JUNÇÕES BLOQUEADORAS OU 
OCLUDENTES 
JUNÇÕES COMPACTAS 
 
OBS: Formada pela ligação entre fileiras de 
proteinas (claudinas e ocludinas) localizadas 
em células adjacentes 
 Permitem a selagem das células 
adjacentes. 
 As proteínas que fazem essas junções 
são chamadas de oclidinas e claudinas. 
JUNÇÕES COMUNICANTES 
JUNÇÕES DO TIPO FENDA 
 Proteínas que se reúnem, chamadas 
de conexinas. 
 Essas conexinas se reúnem para 
formar um canal ou conexon. E esses 
canais entre as células permitem a 
passagem de moléculas. 
 Essas junções do tipo fenda são as 
junções comunicantes. 
OBS: 6 CONEXINAS FORMAM O CANAL. 
 
 
JUNÇÕES DE ANCORAMENTO 
 Liga dois componentes do 
citoesqueleto, de uma célula a outra ou 
a uma célula a uma matriz extracelular. 
 Então existem junções de ancoramento 
onde o filamento de actina de uma 
célula se liga a um filamento de actina 
a outra célula ou o filamento de actina 
da célula vai se ligar a matriz 
extracelular. 
 Além disso, tem as junções de 
ancoramento dos filamentos 
intermediários de uma célula que se 
liga a um filamento intermediário de 
outra célula ou o filamento 
intermediário de uma célula pode se 
ligar a matriz extracelular. 
 Desse modo, é gerado 4 possibilidades. 
INTERAÇÃO CÉLULA-CÉLULA 
 Pode-se ter uma ligação do filamento 
intermediário de uma célula com o 
 3 Alanna Amorim – 4º semestre BMC 
filamento intermediário de outra 
célula, quando se tem isso, essa junção 
de ancoramento se chama 
desmossomos. 
 Quando se tem uma ligação do 
filamento de actina a outra célula de 
filamento de actina, essa junção de 
ancoramento se chama junção 
aderente. 
 Não vai ser o citoesqueleto que vai 
furar uma membrana para passar para 
outra, desse modo, vai existir proteínas 
da membrana para fazerem isso, então 
as proteínas que vão permitir essa 
junção célula- célula vai ser 
CADERINAS. 
RESUMO: quando uma caderina liga um 
filamento intermediário a outra filamento 
intermédio de outra célula, se tem os 
desmossomos. Quando uma caderina liga um 
filamento de actina a outro filamento de actina 
de outra célula se tem junções aderentes. 
INTERAÇÃO CÉLULA-MATRIZ 
EXTRACELULAR 
 Quando se tem uma ligação com os 
filamentos intermediários com as 
proteínas da matriz extracelular, se 
tem os hemidesmossomos. 
 Quando se tem uma ligação com os 
filamentos de actina com as proteínas 
da matriz extracelular, se tem a adesão 
focal. 
 Nesse caso vai existir proteínas para 
fazer essa ligação do filamento com a 
matriz que vai ser as INTEGRINAS. 
RESUMO: quando uma integrina liga um 
filamento intermediário a proteína de matriz 
extracelular, se tem os hemidesmossomos. 
Quando uma integrina liga um filamento de 
actina a proteína de matriz extracelular se tem 
adesões focais. 
OBS: os filamentos intermediários são 
componentes do citoesqueleto que são 
responsáveis por resistência a tensão e tração 
mecânica. Graças a essa ligação do filamento 
intermediário a outra célula, através dos 
desmossomos, quando a célula é exposta a 
uma pressão, a célula não se rompe e forma 
bolhas porque o filamento intermediário estar 
segurando essa tensão. A proteína que forma 
o filamento intermediário no epitélio é a 
queratina, e existem doenças que tem uma 
mutação no gene que codificam a queratina, 
desse modo, não produzem o filamento 
intermediário da célula epitelial e 
consequentemente quando essa pele é exposta 
a uma pressão, essas células sempre formam 
bolhas, essa doença se chama epidermólise 
bolhosa. 
OBS: a doença pênfigo vulgar é muito 
semelhante, mas a causa é diferente, pois não 
é uma mutação no gene, é uma doença 
autoimune. São pessoas que produzem 
anticorpos anti-caderina, desse modo, o 
filamento intermediário não vai fazer ligação 
com outro filamento intermediário da outra 
célula. Então, apesar de ter filamento 
intermediário, não consegue fazer a ligação 
célula-célula, dessa forma, quando a pele dessa 
pessoa é exposta a uma pressão ela também é 
rompida. 
 
MOLÉCULAS DE ADESÃO CELULAR 
 CADERINAS 
 INTEGRINAS 
 SELECTINAS 
 SUPERFAMILIA DAS 
IMUNOGLOBULINAS (CAMs) 
SELECTINAS 
 Fazem uma mediação célula – célula, 
porém uma ligação fraca, transitória. 
 4 Alanna Amorim – 4º semestre BMC 
 São proteínas de superfícies celular que 
se ligam a glicocalix de outras células. 
 Principal função: resposta inflamatória 
e coordenação no trafego dos 
leucócitos. 
 
 
 Quando se tem uma infecção local, as 
células de defesas do sague, leucócitos, 
vão ter que migrar para o local de 
infecção, fazer a diapedese. Agora, 
para o leucócito chegar ele precisa ser 
avisado, então a célula endotelial 
expressa selectina. E esta reconhece e 
se liga ao glicócalix do leucócito. 
 Esse glicócalix se chama LECITINA. 
 Essa ligação é fraca, então o leucócito 
se prende a selectina e se solta o tempo 
todo, e nisso que vai acontecendo ele 
vai rolando e ativando outras proteínas 
de membrana, por exemplo, as 
integrinas. 
 As integrinas fazem ligações fortes com 
as células. Então quando as integrinas 
se liga ao citoesqueleto do leucócito faz 
uma ligação forte e o leucócito migra. 
SUPERFAMÍLIA DAS IMUNOGLOBULINAS 
IGS 
 A principal proteína nas células 
endoteliais reconhecidas pelas 
integrinas dos leucócitos 
 ICAM – Molécula de adesão 
intercelular 
 VCAM – Molécula de adesão vascular 
 NCAM – Molécula de adesão neural 
CADERINAS 
 Superfamília com mais de 180 
membros; 
 Dependentes de Ca++; 
 Principais moléculas de adesão dos 
tecidos embrionários; se tiver qualquer 
mutação não vai ter uma continuação 
desse desenvolvimento embrionário. 
 Fazem ligações homofílicas; 
reconhecimento altamente seletivo 
(agregação dos tecidos) 
 
 5 Alanna Amorim – 4º semestre BMC 
INTEGRINAS 
 Famíliade receptoresde matriz 
(proteínas de adesão celular) 
 Prendem a MEC com o citoesqueleto 
da célula 
 Capacidade de transmitirsinais em 
ambas as direções 
 Cadeias de glicoproteínasα e ß 
 A migração celular está relacionada 
com a ativação/desativação da ligação 
da integrina 
OBS: quando a integrina faz a ligação do 
citoesqueleto (filamento de actina ou filamento 
intermediário) com a matriz extracelular ela se 
liga ao lado de fora com a laminina, se for 
células epiteliais. Agora, caso for células do 
tecido conjuntivo (células não-epiteliais),essa 
matriz extracelular é bastante rica, desse modo, 
a integrina vai ligar o citoesqueleto da célula do 
tecido conjuntivo a fibronectina na matriz 
extracelular. 
FILAMENTO DE ACTINA 
 
FILAMENTO INTERMEDIÁRIO 
 
MATRIZ EXTRACELULAR 
 Complexa rede de macromoléculas 
secretadas, localizadas no espaço 
extracelular 
 A organização e distribuição varia entre 
os tecidos (altera características dos 
tecidos) 
 Mudança estão associadas a doenças 
crônicas, por exemplo, no processo de 
fibrose, cirrose hepática, o que percebe 
nitidamente nesse fígado é uma 
mudança no deposito dos 
componentes da matriz extracelular. 
 
- mais externamente tem a célula epitelial, em 
amarelo, logo abaixo do epitélio tem-se a lamina 
basal, que é a matriz extracelular do tecido 
epitelial. Logo abaixo tem o tecido conjuntivo, 
que vai ter uma matriz extracelular super rica e 
muitas células. Em geral essa matriz é formada 
por glicosaminoglicanos, proteoglicanos. 
- vale lembrar que esses componentes vão se 
alterar de tecido para tecido. 
FUNÇÕES 
 Preencher os espaços não ocupados 
pelas células 
 Conferir aos tecidos resistência à 
compressão e ao estriamento até por 
conta dos componentes 
 Constituir a um meio por onde 
cheguem os nutrientes e sejam 
eliminados dejetos celulares. 
 6 Alanna Amorim – 4º semestre BMC 
 Ser um veículo por onde migram 
células quando se deslocam de um 
ponto para o outro. 
 Regulam também processos celulares 
básicos, como divisão, diferenciação, 
migração e sobrevivência celular, 
através da comunicação celular. 
 As células do MEC são responsáveis 
pela síntese e degradação dos 
elementos constituintes dessa. 
CONSTITUINTES 
 H2O, eletrólitos 
 Células – adipócitos, macrófagos, 
fibroblastos, condrócitos, osteoclastos 
e osteoblastos 
 Colágeno 
 Fibras de Elastina 
 Glicosaminoglicanos (GAGs) 
 Proteoglicanos 
 Glicoproteínas 
LAMININA 
 No tecido epitelial as integrinas ligam o 
citoesqueleto a laminina, portanto esta 
é uma glicoproteínas características da 
lamina basal. 
 Heterotrimérica (α, ß e γ) 
 Interagemcomintegrinas e outros 
elementos e formamredes 
 Formampolímeros atravésda ligação 
como cálcio 
 
 
- a laminina estar em azul e a integrina em verde. 
- dentro da célula a integrina está sendo ligado 
ao citoesqueleto e do lado de fora a integrina se 
liga à laminina porque a célula é epitelial. 
FIBRONECTINA 
 Uma célula não epitelial, a integrina se 
liga ao lado de fora com a fibronectina. 
 Glicoproteína importante para a 
interação da célula com a matriz (se liga 
as integrinas) 
 20 isoformas já descritas de 
fibronectina – 1 único gene com 50 
éxons que sofre splicing alternativo 
 Controle do tráfego da células e 
moléculas 
 Podem estar nas seguinte formas: 
- Solúvel: sangue e outro fluidos 
corpóreos 
- Insolúvel: fibrilas de fibronectina 
 
 
 7 Alanna Amorim – 4º semestre BMC 
GLICOSAMINOGLICANOS (GAGS) 
 Atua como preenchedor de espaços e 
facilita a migração celular durante a 
morfogênese. 
 Como exemplo o ácido hialurônico – 
usa-se na dermatologia para 
preenchimento de harmonização 
facial. É importante independente da 
estética pois protege a pessoa de 
infecções bacterianas. 
 Existem algumas bactérias que 
conseguem secretar uma enzima 
chamada hialuronidase que degrada o 
ácido hialurônico, dessa forma, 
penetrando com facilidade. 
OBS: à matriz extracelular também é 
importante em patologia, pois a sua 
viscosidade retarda à penetração de 
microrganismos nos tecidos. Bactérias que 
produzem enzimas capazes de digerir 
macromoléculas da matriz extracelular se 
infiltram com mais facilidade nos tecidos. É o 
caso dos estafilococos, que secretam 
hialronidade, e o do clostrídio (responsável 
pela gangrena), que secreta colagenase. 
DIFERENTES TIPOS DE GAGs 
- De acordo com o açúcar, ligação glicosídica e 
grupos sulfatos: 
 Hialuronas 
 Sulfatos de condroitina – cartilagem 
 Sulfatos de dermatana – pele, vasos 
sanguíneos, tendões 
 Sulfatos de heparana (perlecan) 
 Heparina – proteoglicano intracelular, 
liberado como anticoagulante 
 Sulfatos de queratana – D-glicosamina 
+ galactose 
PROTEOGLICANOS 
 GAGs + ligações covalentes a cadeias 
proteicas 
 Funções: 
- Regulação da ativação de moléculas 
sinalizadoras – inativação por ligação 
- Controle do tráfego de células e 
moléculas 
- Co-receptores – componentes 
integrais de membrana 
- Interação com proteínas fibrosas da 
MEC (integridade e flexibilidade) 
 
 
 
COLAGÉNO 
 Constituintes mais abundantes da MEC 
 Compreende 30% do total de massa 
proteica do corpo 
 Tipo IV é o mais abundante na lamina 
basal 
 Rico em alguns aminoácidos como 
glicina, prolina e hidroxiprolina (Gli – X 
– Y) 
 Variam em características químicas e 
estruturais, pois tem vários tipos de 
colágenos e genes que codifica-os. 
 Função de resistência, adesão, 
quimiotaxia, diferenciação e 
transmissão da informação 
 Podem agregar-se formando fibrilas, 
fibras e feixes 
 A maioria assume a estrutura de α-
hélice, com 3 cadeias associadas 
(pontes de H) 
 Mais de 42 genes diferentes codificam 
diferentes cadeias α de colágeno 
 As cadeias de colágeno sofrem 
modificações pós-tradução 
 
 8 Alanna Amorim – 4º semestre BMC 
 Existem doenças relacionadas a 
deficiência de colágeno, como por 
exemplo a deficiência de colágeno tipo 
I e a do tipo III. 
- OSTEOGÉNESIS IMPERFEITA: também 
conhecida como doença dos ossos de vidro, e é 
causada por uma alteração por mutação no 
gene que codifica o colágeno do tipo I. 
- SÍNDROME DE EHRLERS-DANLOS: 
extremamente elástica, e é causada pela 
alteração do gene que codifica o colágeno tipo 
III. 
 
FIBRAS ELÁSTICAS 
 Elastina, outro componente na MEC 
 Conformação em espiral que permite o 
estiramento 
 Revestida por glicoproteínas chamadas 
de fibrilinas 
 Elastina – confere elasticidade aos 
tecidos (pele, vasos, sanguíneos e 
pulmões – esses tecidos precisam ter 
uma elasticidade, porém se esses 
tecidos só tiverem a elastina eles 
correm o risco de se romper, desse 
modo, para modular isso, a elastina se 
entrelaçam com as fibrilas de colágeno 
para limitar a distensão e evitar que o 
tecido rasgue) 
 Correspondem a 50% do peso seco da 
aorta. 
 A elastina está ausente em uma doença 
chamada síndrome de Williams que 
tem uma face característica, chamada 
face de williams ou face de gnomo. 
 
- a elastina é revestida por uma glicoproteína 
chamada fibrilina. E esta vai permitir se uma 
elastina vai estar distendida ou relaxada. 
 
- existe uma doença causada pela mutação na 
fibrilina, que é a síndrome de Marfan. 
 
 
OBS: DISTROFIA MUSCULARES PROGRESSIVAS 
que são causadas pela ausência de algumas 
dessas proteínas. Como se fosse um efeito 
domino, todos tem que funcionar juntos. Se 
alguma coisa falta, pode provocar uma distrofia 
muscular. 
 
9 Alanna Amorim – 4º semestre - BMC

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