RELATORIO AULAS PRATICAS 1

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RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS - EAD 
 
AULA ____ 
DATA: 
 
______/______/______ 
VERSÃO:01 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS: BIOQUIMICA HUMANA – Aula 1 
 
DADOS DO(A) ALUNO(A): 
 
NOME: LUIZA PAULINO BAHIA MATRÍCULA: 01441950 
CURSO: ENFERMAGEM POLO: BELO HORIZONTE 
PROFESSOR(A) ORIENTADOR(A): 
 
ORIENTAÇÕES GERAIS: 
 
• O relatório deve ser elaborado individualmente e deve ser escrito de forma clara e 
• concisa; 
• O relatório deve conter apenas 01 (uma) lauda por tema; 
• Fonte: Arial ou Times New Roman (Normal e Justificado); 
• Tamanho: 12; 
Margens: Superior 3 cm; Inferior: 2 cm; Esquerda: 3 cm; Direita: 2 cm; 
• Espaçamento entre linhas: simples; 
• Título: Arial ou Times New Roman (Negrito e Centralizado). 
 
 
TEMA DE AULA: ATIVIDADE CATALÍTICA DA AMILASE SALIVAR 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
Realização da pratica de atividade catalítica da amilase 
 
A amilase é uma enzima que é produzida na saliva, nas glândulas salivares dentro da 
cavidade oral. Serve para degradar um carboidrato (amido). O amido é um polissacarídeo 
conhecido como reserva das plantas. A ptialina como é conhecida tecnicamente (amilase 
salivar) é produzida nas glândulas salivares e inicia o processo de degradação dos 
carboidratos. 
 
Identificação catalítica do amido 
Realização da técnica enzimática e química. Hidrolise química e hidrolise enzimática. 
A hidrolise enzimática será realizada apartir da utilização da amilase salivar. 
A hidrolise química será realizada apartir da utilização de ácido clorídrico. 
Os ácidos tem a capacidade de degradar as ligações glicosídicas que formam o amido e 
fazer a quebra que é realizada pela amilase salivar. 
 
As enzimas são proteínas, e elas tem uma característica de se desnaturarem de acordo 
com o meio em que elas são submetidas. Calor, temperatura, reação catalítica, substrato, 
 
 
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todos são componentes que podem alterar essa reação catalítica. Nesse processo iremos 
utilizar o banho de gelo e banho maria afim de verificar se essas alterações de temperatura 
também influenciam na reação catalítica em ambos os métodos. 
 
Solução para hidrolise química 
Amido 1% 
Colocar 30 ml da solução de amido 1% na proveta e transferir para o Becker 
Dosar 3 ml da solução de ácido clorídrico (utilizar a pera de borracha e pipeta) e adicionar 
na solução de amido que está no Becker 
Balançar para homogeneizar 
Separar 3 tubos e adicionar 5 ml de água 
Adicionar 5 ml da solução que está no Becker em cada tubo (usar a pipeta e pera de 
borracha) 
Balançar os tubos para homogeneizar 
 
Solução para hidrolise enzimática 
Amido 1% 
Colocar 30 ml da solução de amido 1% na proveta e transferir para o Becker 
Dosar 3 ml da solução de amilase salivar (utilizar a pera de borracha e pipeta) e adicionar 
na solução de amido que está no Becker 
Balançar para homogeneizar 
Separar 3 tubos e adicionar 5 ml de água 
Adicionar 5 ml da solução que está no Becker em cada tubo (usar a pipeta e pera de 
borracha) 
Balançar os tubos para homogeneizar 
 
 
Apartir de agora serão realizadas as etapas para verificar se as mudanças de temperatura 
interferem no processo de hidrólise tanto na química quanto na enzimática. 
 
Tubos 1 
Pegar os tubos AA1 e AE1 colocar por 1 minuto no banho de gelo 
 
Tubos 2 
Pegar os tubos AA2 e AE2 e colocar no banho maria (temperatura em torno de 70 graus) 
por 10 minutos e posteriormente no banho de gelo aproximadamente por 1 minuto para 
retornar a temperatura 
 
Tubos 3 
Pegar os tubos AA3 e AE3 e colocar no banho maria (temperatura em torno de 70 graus) 
por 20 minutos e posteriormente no banho de gelo aproximadamente por 1 minuto para 
retornar a temperatura. 
 
 
 
 
 
 
 
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Resultados 
 
Verificar a reação de hidrolise utilizando solução de lugol 2% (concentração-solução de 
iodo que reage com a composição do amido formando uma cor esverdeada, escura, 
azulada quando encontra o amido). 
Adicionar 5 gotas de lugol 2% em cada tubo e ver a reação 
 
Tubos 1 
 
AA1: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que teve modificação. Está 
esverdeado. Não houve a hidrolise, tem a presença de amido no tubo. 
 
AE1: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que teve modificação. Está 
esverdeado. Não houve hidrolise nesse tubo. 
 
Após o banho de gelo ainda há presença de amido. Não houve hidrolise em ambos os 
tubos enzimático e químico. A cor vai clareando com o tempo. 
 
Tubos 2 
 
AA2: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido 
 
AE2: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido. 
 
Tubos 3 
 
AA3: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido 
 
 
AE3: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido 
 
 
Conclusão geral 
 
Os tubos 1 que foram submetidos apenas ao banho de gelo a cor está clareando, está 
ocorrendo a degradação do amido 
 
Os tubos 2 e 3 que foram submetidos a temperatura por 10 minutos e 20 minutos 
respectivamente não conseguimos perceber essa mudança. Não houve degradação do 
amido. Indica que a temperatura influencia na atividade enzimática e química. 
 
 
 
 
 
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2. Materiais utilizados. 
 
Reagentes: 
 
Amilase salivar 
Ácido clorídrico HCL 
Amido 1% 
Lugol 2% 
 
Equipamentos 
 
3 tubos para realização da atividade química (AA1, AA2, AA3) 
3 tubos para a realização da atividade enzimática (AE1, AE2, AE3) 
Banho de gelo 
Banho maria 
Proveta 
Becker 
Pera de borracha 
Pipeta 
 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Qual a composição do amido? 
 
- Amilose 
Homopolissacarideo (Glc) 
Linear α – (1-4) 
 
- Amilopectina 
Homopolissacarideo (Glc) 
Ramificado α – (1-4) e α – (1-6) 
 
 
B) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise 
química do amido. 
 
AA1: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que teve modificação. Está 
esverdeado. Não houve a hidrolise, tem a presença de amido no tubo. Após o banho de 
gelo ainda há presença de amido. Não houve hidrolise em ambos os tubos enzimático e 
químico. A cor vai clareando com o tempo. 
 
 
AA2: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido 
 
 
 
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AA3: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido 
 
C) Qual o objetivo do uso de HCl, aquecimento e resfriamento no procedimento da 
hidrólise química do amido? 
 
Utilizou HCL (acido clorídrico) para se obter um meio acido 
Os ácidos tem a capacidade de degradar as ligações glicosídicas que formam o amido e 
fazer a quebra que é realizada pela amilase salivar. 
 
As enzimas são proteínas, e elas tem uma característica de se desnaturarem de acordo 
com o meio em que elas são submetidas. Calor, temperatura, reação catalítica, substrato, 
todos são componentes que podem alterar essa reação catalítica. Nesse processo iremos 
utilizar o banho de gelo e banho maria afim de verificar se essas alterações de temperatura 
também influenciam na reação catalítica em ambos os métodos. 
 
 
D) Descreva a sequência de transformações operadas pela amilase na molécula da 
amilose. 
 
O iodo reage com a molécula de amido e vai resultar numa coloração azul ao interagir com 
a cadeia amilose, uma vez que esta tem a estrutura helicoidal. Já na cadeia de 
amilopectina o resultado será uma coloração vermelha, pois esta cadeia possui muitas 
ramificações,a interação será menor. Quando em um experimento está se testando a 
atividade enzimática, com o controle do tempo, está coloração irá mudar conforme ocorre a 
hidrolise. Isso porque o dissacarídeo maltose, produto da hidrolise, reage negativamente 
com iodo. 
 
E) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise 
enzimática do amido. 
 
AE1: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que teve modificação. Está 
esverdeado. Não houve hidrolise nesse tubo. 
 
Após o banho de gelo ainda há presença de amido. Não houve hidrolise em ambos os 
tubos enzimático e químico. A cor vai clareando com o tempo. 
 
AE2: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido. 
 
AE3: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido 
 
 
 
 
 
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F) Explique a relação entre a atividade da amilase salivar, o tempo de incubação da 
enzima com o amido e a variedade de cores observada no procedimento da 
hidrólise enzimática do amido. 
 
A solução de lugol 2% (concentração-solução de iodo que reage com a composição do 
amido formando uma cor esverdeada, escura, azulada quando encontra o amido). 
O tempo de incubação e temperatura influenciam na hidrolise. 
 
3. Conclusão sobre a atividade catalítica da amilase salivar. 
 
Não entendi muito essa questão de reação de hidrolise. Não ficou claro qual teve ou não. 
Com base no meu entendimento, conclui que nenhuma amostra teve hidrolise completa, 
visto que ambas as amostras apresentam cor (azul e verde) o que indica presença de 
amido. A primeira amostra ficou esverdeada o que significa que tem menor presença de 
amido. E as amostras 2 e 3 ficaram azul escuro o que indica alta concentração de amido. 
 
Para uma amostra ter hidrolise completa, acredito que tenha que ficar transparente, o que 
indicaria a falta de amido mediante a adição do lugol. 
Entretando a primeira amostra houve alteração e ficou esverdeada. Acredito que houve 
reação, mas não o bastante para a hidrolise. Gostaria de uma explicação para essas 
reações. 
 
 
 
TEMA DE AULA: REAÇÃO DE SELIWANOFF (REAÇÃO PARA DISTINÇÃO ENTRE 
ALDOSES E CETOSES) 
 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
Aldoses e cetoses são grupos que são identificados dentro dos carboidratos. Aldoses são 
grupos de carboidratos simples. Cetoses são monossacarídeos que contem grupo cetona. 
Essa reação é chamada de Seliwanoff. Onde utiliza o reativo Seliwanoff. Essa reação se da 
porque as cetoses reagem com ácidos fortes. Iremos utilizar o acido clorídrico. E ao reagir 
com esses ácidos fortes esse composto produz furfural. O furfural reage com o resorcinol. 
O resorcinol é um composto derivado da ureia que esta presente no reativo de Seliwanoff. 
Será feito uma diferenciação entre aldose e cetose. Vamos utilizar a glicose que é uma 
aldose, um monossacarídeo simples. E vamos tentar identificar se a frutose é ou não a 
cetose se contem ou não o grupo cetona. 
Essa reação após a colocação do resorcinol que está no reativo de Seliwanoff vai ser 
colocada em banho maria para que aconteça a reação e após mais ou menos de 5 minutos 
vamos ter o resultado. 
O produto que é formado na reação entre o furfural e o resorcinol que está no reativo de 
Seliwanoff vai ser vermelho. Conseguimos perceber a coloração através dessa mudança 
de cor. Esse composto que é formado não tem uma composição definida e nem um nome 
definido, mas é visualmente percebido por conta da coloração vermelha. 
 
 
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Tubo para glicose 
 
Adicionar 1ml de glicose 
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCL 
Homogenizar 
Adicionar 0,5 ml do reativo de Seliwanoff 
Agitar os tubos e levar ao banho maria até visualizar o resultado 
Observar a coloração 
Após 2 minutos em banho maria o tubo da glicose permaneceu inalterado. Confirmando 
que ela não é uma cetose. Não tem produção do furfural e nem reação com o resorcinol. 
 
 
Tubo para frutose 
 
Adicionar 1 ml de frutose 
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCL 
Homogenizar 
Adicionar 0,5 ml do reativo de Seliwanoff 
Agitar os tubos e levar para o banho maria até visualizar o resultado 
Observar a coloração 
Após 2 minutos em banho maria o tubo da frutose ficou vermelho. Houve alteração na cor. 
Indica reação do resorcinol com o furfural. Indica que ela é uma cetose. 
 
 
Tubo para água 
 
Adicionar 1 ml de água 
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCL 
Homogenizar 
Adicionar 0,5 ml do reativo de Seliwanoff 
Agitar os tubos e levar para o banho maria até visualizar o resultado 
Observar a coloração 
Após 2 minutos em banho maria o tubo da água permaneceu inalterado. Confirmando que 
ela não é uma cetose. Não tem produção do furfural e nem reação com o resorcinol. 
 
 
2. Materiais utilizados. 
 
Reagentes 
 
Solução de HCL 0,1 
Glicose 1% 
Frutose 1% 
Reativo de Seliwanoff 
 
Equipamentos 
 
 
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1 tubo para frutose 
1 tubo para glicose 
1 tubo para agua (serve de controle negativo) 
Banho maria temperatura em torno de 70 graus 
Becker 
Pera de borracha 
Pipeta 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Explique o princípio bioquímico do teste de Seliwanoff. 
 
O teste de Seliwanoff é um teste químico que permite distinguir aldoses de cetoses. Se um 
açúcar contiver um grupo cetona, é uma cetose; se, por outro lado, contiver um grupo 
aldeído, é uma aldose. Este teste baseia-se no princípio de que, quando aquecidas, as 
cetoses sofrem desidratação muito mais rapidamente que as aldoses. 
Este teste fora proposto por Theodor Seliwanoff, daí ser assim designado. Quando o 
reagente é adicionado a uma solução contendo uma cetose, a cor da solução muda para 
vermelho (teste positivo). Quando adicionado a uma solução contendo uma aldose, a cor 
muda mais lentamente para rosa. 
A frutose (uma cetose) é um açúcar que dá teste positivo. A sacarose também dá teste 
positivo, pois é um dissacarídeo composto por glucose (uma aldose) e frutose. 
 
Neste teste são usados resorcinol e ácido clorídrico concentrado: 
 
❖ A hidrólise ácida de cetoses polissacarídicas e oligossacarídicas origina 
açúcares mais simples e, consequentemente, origina furfural. 
❖ As cetoses desidratadas reagem com dois equivalentes de resorcinol numa 
série de condensações, produzindo uma molécula com cor vermelho cereja 
❖ As aldoses também podem reagir ligeiramente, originando uma coloração 
rosa. 
 
Esse teste permite diferenciar aldoses de cetoses que, sob ação de ácidos fortes, são 
transformadas em derivados de furfural que se condensam com o resorcinol, presente no 
reativo de Seliwanoff formando um produto vermelho de composição incerta. A reação com 
cetoses é rápida e mais tensa pela maior facilidade de formação do derivado furfural. 
 
B) Comente os resultados obtidos nos 3 tubos utilizados no procedimento, 
correlacionando com a presença ou não de aldoses e cetoses. 
 
O único tubo que ficou vermelho foi o da Frutose. Que indica que ele é uma cetose. O 
restante não houve alteração de cor. 
 
C) Explique qual o objetivo de utilizar um tubo apenas com água destilada. 
 
 
 
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Serve de controle negativo. 
 
D) Qual a função do ácido clorídrico (HCl) e da fervura aplicados no teste de 
Seliwanoff? 
 
Aldoses e cetoses são grupos que são identificados dentro dos carboidratos. Aldoses são 
grupos de carboidratos simples. Cetoses são monossacarídeos que contem grupo cetona. 
Essa reação é chamada de Seliwanoff. Onde utiliza o reativo Seliwanoff. Essa reação se dá 
porque as cetoses reagem com ácidos fortes. Iremos utilizar o ácido clorídrico. E ao reagir 
com esses ácidosfortes esse composto produz furfural. O furfural reage com o resorcinol. 
O resorcinol é um composto derivado da ureia que está presente no reativo de Seliwanoff. 
 
3. Conclusão sobre a identificação de aldoses e cetoses utilizando o teste de 
Seliwanoff. 
 
Confirmamos que a frutose é uma cetose. Na reação ocorre a produção do furfural e tem a 
reação com o resorcinol dentro do reativo de Seliwanoff e conseguimos perceber pela 
coloração vermelha intensa do tubo com frutose. 
 
 
 
TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO POR ÁCIDOS FORTES E METAIS PESADOS 
 
 
RELATÓRIO: 
 
Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
Proteínas são biomoléculas muito importantes e estruturais, tem função catalíticas, entre 
outros. Vamos fazer uma técnica que vai identificar que essas proteínas por terem 
compostos carbanimicos, aquelas estruturas químicas. Elas podem reagir e podem 
precipitar com algumas substancias. Entre elas a principal fonte de precipitação de 
proteínas são ácidos fortes no caso vamos utilizar hoje o ácido tricloroacético 20%, mas 
poderia ser utilizado também o ácido sulfúrico entre outros. Podemos também utilizar 
substancias como metais pesados como cobre, chumbo, mercúrio, para fazer essa 
precipitação, hoje vamos usar o acetato de chumbo a 10% para realizar a precipitação. E 
como matéria prima a ovoalbumina 10%. A precipitação é imediata. 
 
Tubo para reação com o ácido tricloroacético 20% 
 
Adicionar 2 ml de ovoalbumina 10% no tubo 
Adicionar 1 ml de ácido tricloroacético e observar, pois, a precipitação é imediata. 
Se forma uma liquido leitoso branco indicando a precipitação e formação de alguns grumos 
da proteína. Antes conseguimos visualizar o concentrado da solução e após a precipitação 
ele fica todo turvo indicando que houve a precipitação da proteína pelo ácido. 
 
Tubo para reação com o metal pesado acetato de chumbo 
 
 
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Adicionar 2 ml de ovoalbumina 10% no tubo 
Adicionar 5 gotas de acetato de chumbo e observar. 
Verificamos que também teve uma precipitação. Porem conseguimos ter mais visibilidade e 
perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, pois o ácido forte tem a 
capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que o chumbo. Temos 
um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado. 
De toda forma também temos essa percepção em relação a solução inicial e as soluções 
precipitadas. 
Com essa pratica é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do meio de 
cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é importante para 
a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que conseguem clivar, quebrar as 
estruturas da proteína fazendo esse processo de precipitação que a gente também pode 
fazer com o ácido e com o metal pesado. 
 
 
2. Materiais utilizados. 
 
Reagentes 
 
Ácido tricloroacético 20% 
Acetato de chumbo 10% 
Ovoalbumina 10% 
 
Equipamentos 
 
Pera de borracha 
Pipeta 
Becker 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Comente os resultados obtidos no procedimento da precipitação da ovoalbumina 
com ácido forte e metal pesado. 
 
Se forma uma liquido leitoso branco indicando a precipitação e formação de alguns grumos 
da proteína. Antes conseguimos visualizar o concentrado da solução e após a precipitação 
ele fica todo turvo indicando que houve a precipitação da proteína pelo ácido. 
Verificamos que também teve uma precipitação. Porem conseguimos ter mais visibilidade e 
perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, pois o ácido forte tem a 
capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que o chumbo. Temos 
um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado. 
De toda forma também temos essa percepção em relação a solução inicial e as soluções 
precipitadas. 
 
 
 
 
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B) Qual a fundamentação teórica que explica o processo de precipitação das 
proteínas com ácidos fortes e metais pesados? 
 
Com essa pratica é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do meio de 
cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é importante para 
a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que conseguem clivar, quebrar as 
estruturas da proteína fazendo esse processo de precipitação que a gente também pode 
fazer com o ácido e com o metal pesado. 
 
 
C) O que ocorreu com a ovoalbumina para que ela formasse um precipitado insolúvel 
neste experimento? 
 
Com essa pratica é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do meio de 
cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é importante para 
a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que conseguem clivar, quebrar as 
estruturas da proteína fazendo esse processo de precipitação que a gente também pode 
fazer com o ácido e com o metal pesado. 
Os cátions de metais pesados como Hg2+, Pb2+, Cu2+, Fe2+, Cd2+ e Zn2+ formam 
precipitados insolúveis de proteínas, denominados de acordo com o elemento formador 
(exemplo: proteinato de mercúrio, proteinato de chumbo, etc.). Essa precipitação é mais 
intensa quando o pH está acima do ponto isoelétrico (pI). Isso porque, acima do pI, a carga 
líquida sobre a proteína é negativa (ver determinação do ponto isoelétrico da caseína), 
favorecendo a interação com os cátions provenientes do sal. 
 
 
4. Conclusão sobre a precipitação de proteínas por ácidos fortes e metais pesados. 
 
Verificamos que também teve uma precipitação. Porem conseguimos ter mais visibilidade e 
perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, pois o ácido forte tem a 
capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que o chumbo. Temos 
um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado. 
De toda forma também temos essa percepção em relação a solução inicial e as soluções 
precipitadas. 
Com essa pratica é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do meio de 
cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é importante para 
a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que conseguem clivar, quebrar as 
estruturas da proteína fazendo esse processo de precipitação que a gente também pode 
fazer com o ácido e com o metal pesado. 
 
 
TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO FRACIONADA POR SOLUÇÕES SALINAS 
CONCENTRADAS 
 
 
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1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
 
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A proteína é uma biomolécula muito importante. As proteínas são classificadas de acordo 
com o seu ponto isoelétrico e dependendo do ambiente onde ela está colocada ela interage 
de forma iônica com alguns compostos e podemos mudar essa concentração iônica de 
acordo com o adicionamento de sais. Esse adicionamento de sais a gente consegue fazer 
com que mude a concentração desse ambiente onde está a proteína e consiga dissociar as 
proteínas de forma a precipita-las. Esse é o intuito da pratica. Que consigamos em uma 
concentração onde temos vários tipos de proteínas fazer uma separação. Ela é muito 
utilizada em colunas de sílica, de resinas para separação de proteínas. 
 
Tubo A 
Solução de ovoalbumina e concentração salina 
 
2 ml de solução de ovoalbumina 
2 ml concentração de salina 
Observar, pois, a reação é imediata. 
Assim que adicionada percebemos a formação de um composto leitoso, esbranquiçado que 
indica precipitação das proteínas. 
 
Tubo B 
Solução de ovoalbumina e concentração de sulfato de amônio e água 
 
2 ml de solução de ovoalbumina 
Adicionar água (não fala quantidade) 
Adicionar sulfato de amônio (não fala quantidade) 
Observar, pois, a reação é imediata 
 
Não conseguimos perceber a formação desse precipitado. A água diminui, interfere na 
questão iônica das cargas. 
 
Essa pratica demonstra a importância do ponto isoelétricodas proteínas bem como o 
ambiente se é um meio dependendo da carga iônica a qual a proteína é submetida ela 
pode sim ser separada através de uma concentração salina que irá proporcionar essa 
separação das proteínas que pode ser através de uma coluna de resina, dependendo da 
coluna de onde for utilizada. É de importante utilização clínica e biológica para demais 
funções de onde queira isolar determinada proteína em um pul de determinadas proteínas 
 
 
2. Materiais utilizados 
 
Reagentes 
 
Ovoalbumina 10% 
Sulfato de amônio concentrado (solução concentrada de sais, salina, que vai proporcionar 
a precipitação das proteínas) 
Água (para padrão negativo) 
 
 
 
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Equipamentos 
 
Pera de borracha 
Pipeta 
Becker 
 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) O que é “Salting out”, “Salting in” e camada de solvatação? 
 
Quando adicionamos sais neutros a uma solução, ocorre um aumento da força iônica 
(aumento da concentração de íons) do sistema. Assim, quando adicionamos pequenas 
quantidades de sal a uma solução contendo proteínas, as cargas provenientes da 
dissociação do sal passam a interagir com as moléculas proteicas, diminuindo a interação 
entre elas. Consequentemente, temos um aumento da solubilidade da proteína no meio 
aquoso. A esse fenômeno dá-se o nome de "Salting-in". ‘ 
Em condições de elevada força iônica, decorrente da adição de grandes quantidades de 
sal, temos o efeito contrário. A água, que apresenta um grande poder de solvatação, passa 
a interagir com as duas espécies: as proteínas e os íons provenientes da dissociação do 
sal. Porém, a água apresenta maior tendência de solvatação de partículas menores (nesse 
caso, os íons). As moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, deixam a 
estrutura proteica. Como consequência, temos maior interação proteína-proteína, 
diminuição da solubilidade em meio aquoso e, consequentemente, precipitação da 
proteína. A esse fenômeno de insolubilização da proteína em decorrência de um 
considerável aumento da força iônica do meio dá-se o nome de "Salting-out". 
Este é um processo importante para separação de proteínas uma vez que a concentração 
de sal necessária para precipitação é diferente para cada proteína. 
 
 
B) Explique o princípio Bioquímico da precipitação de proteínas por adição de 
soluções salinas. 
 
A proteína é uma biomolécula muito importante. As proteínas são classificadas de acordo 
com o seu ponto isoelétrico e dependendo do ambiente onde ela está colocada ela interage 
de forma iônica com alguns compostos e podemos mudar essa concentração iônica de 
acordo com o adicionamento de sais. Esse adicionamento de sais a gente consegue fazer 
com que mude a concentração desse ambiente onde está a proteína e consiga dissociar as 
proteínas de forma a precipita-las. Esse é o intuito da pratica. Que consigamos em uma 
concentração onde temos vários tipos de proteínas fazer uma separação. Ela é muito 
utilizada em colunas de sílica, de resinas para separação de proteínas. 
 
 
C) Comente os resultados observados da precipitação da proteína por sulfato de 
amônio na presença e ausência da água, correlacionando com a solubilidade da 
proteína. 
 
 
 
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Não conseguimos perceber a formação desse precipitado no tubo B com sulfato de 
amônio. A água diminui, interfere na questão iônica das cargas. 
A água, que apresenta um grande poder de solvatação, passa a interagir com as duas 
espécies: as proteínas e os íons provenientes da dissociação do sal. Porém, as moléculas 
de água apresentam maior tendência de solvatação de partículas menores (nesse caso, os 
íons). As moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, "abandonam" a 
estrutura proteica. Como consequência, temos: maior interação proteína-proteína, 
diminuição da solubilidade em meio aquoso e, consequentemente, precipitação da 
proteína. A esse fenômeno de insolubilização da proteína em decorrência de um 
considerável aumento da força iônica do meio dá-se o nome de "Salting-out". 
Já no tubo A percebemos a precipitação e formação de liquido leitoso esbranquiçado. 
 
 
4. Conclusão sobre a precipitação das proteínas por adição de sais neutros 
(soluções salinas concentradas) 
Essa pratica demonstra a importância do ponto isoelétrico das proteínas bem como o 
ambiente se é um meio dependendo da carga iônica a qual a proteína é submetida ela 
pode sim ser separada através de uma concentração salina que irá proporcionar essa 
separação das proteínas que pode ser através de uma coluna de resina, dependendo da 
coluna de onde for utilizada. É de importante utilização clínica e biológica para demais 
funções de onde queira isolar determinada proteína em um pul de determinadas proteínas 
 
A precipitação de proteínas pela alta concentração de sais é um processo muito importante 
para a separação de misturas complexas de proteínas, uma vez que a concentração de sal 
necessária para precipitação é diferente para cada proteína. 
 
 
 
TEMA DE AULA: REAÇÃO DE BENEDICT (IDENTIFICAÇÃO DE AÇÚCARES 
REDUTORES) 
 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
Os açúcares redutores são alguns carboidratos que apresentam estrutura que é uma 
hidroxila em um dos carbonos que é o c1. E essa hidroxila ela consegue reagir com 
diversos íons principalmente metálicos. E a reação se baseia nessa ligação onde a 
carbonila vai se ligar a um reativo que é chamado reativo de Benedict. Esse reativo contem 
íons cúpricos que ao reagir com essa carbonila ela forma um composto chamado de oxido 
cuproso. O reagente tem uma cor azul bem intensa e pronunciada. A reação positiva dessa 
junção entre a carbonila do açúcar redutor com o íon cuproso desse reativo formam um 
composto vermelho tijolo que é uma coloração bem diferenciada desse reativo. Apartir 
dessa reação conseguimos identificar quais são os principais açúcares redutores. 
A reação não ocorre após imediata colocação do material. É necessária uma reação a 
quente onde vamos utilizar o banho maria para realizar a reação. 
 
 
 
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Tubo da glicose 
 
Adicionar 5 ml do reativo de Benedict 
Adicionar 5 ml de glicose 
Não teve reação. É necessário levar ao banho maria para perceber a reação de 
positividade ou não. 
 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus houve uma 
modificação, porém não é uma reação de uma cor vermelho tijolo, mas essa modificação 
para a cor esverdeada indica que houve de fato uma redução dos íons. Houve uma reação 
do cobre. E nesse caso não a formação do ácido cuproso, já foi reduzido ao máximo o 
cobre, mas conseguimos perceber uma diferença entre a sacarose e a glicose. Isso 
significa que a glicose geralmente a aldose é um agente redutor (monossacarídeo) e a 
frutose e a sacarose não é redutora. 
Identificando esses principais açúcares redutores como a glicose que é nosso monômero e 
a sacarose. Essa pratica é importante afim de várias outras reações que ocorrem em 
relação aos carboidratos redutores que são utilizados em diversas reações na indústria e 
outros segmentos. 
 
Tubo da sacarose 
 
Adicionar 5 ml do reativo de Benedict 
Adicionar 5 ml de sacarose 
Homogenizar 
Não teve reação. É necessário levar ao banho maria para perceber a reação de 
positividade ou não. 
 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus não houve redução e 
nem reação entre os íons. Significa que a sacarose não é um carboidrato redutor, ou seja, 
ele não tem a hidroxila. A carbonila que faz a reação com os íons cúpricos. 
 
 
Tubo da água 
 
Adicionar 5 ml do reativo de Benedict 
Adicionar 5 ml de água 
Homogenizar 
Não teve reação. É necessário levar ao banho maria para perceber a reação de 
positividade ou não 
 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 grausnão houve reação. A 
cor que está no tubo é do reativo de Benedict (azul). Não houve mudança de cor. 
 
 
2. Materiais utilizados. 
 
Reagentes 
 
 
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Glicose 1% (principal monossacarídeo vamos tentar visualizar se ele é um açúcar redutor) 
Solução de sacarose 1% (dissacarídeo) 
Reativo de Benedict 
Água (controle negativo) 
 
Equipamentos 
 
Pera de borracha 
Pipeta 
Becker 
Banho maria (temperatura 70 graus por 5 minutos) 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Qual a composição do Reativo de Benedict? 
 
O Reagente de Benedict (também chamado de Solução de Benedict ou Teste de Benedict), 
é um reagente químico de cor azulada, desenvolvido pelo químico americano Stanley 
Rossiter Benedict, geralmente usado para detectar a presença de açúcares e açúcares 
redutores, nos quais se incluem glicose, galactose, lactose, maltose e manose. O Reagente 
de Benedict consiste, basicamente, de uma solução de sulfato cúprico em 
meio alcalino (com muitos íons OH-); e pode ser preparado através do carbonato de 
sódio, citrato de sódio e sulfato cúprico. 
 
 
B) O que são açúcares redutores? 
 
Um açúcar redutor é qualquer açúcar que, em solução básica, apresenta um grupo 
carbonílico livre aldeído (derivado de uma aldose). Sua capacidade de redução se dá pela 
presença de um grupo aldeído ou cetona livre. Todo monossacarídeo, 
alguns dissacarídeos e oligossacarídeos. As cetonas precisam entrar em equilíbrio 
dinâmico e se tornarem aldeídos antes de poderem atuar como açucares redutores. Os 
açucares mais comuns que consumimos, galactose, glicose e frutose são açucares 
redutores. 
 
C) Explique a fundamentação teórica do Teste de identificação de açúcares 
redutores com o Reativo de Benedict. 
 
Os açúcares redutores são alguns carboidratos que apresentam estrutura que é uma 
hidroxila em um dos carbonos que é o c1. E essa hidroxila ela consegue reagir com 
diversos íons principalmente metálicos. E a reação se baseia nessa ligação onde a 
carbonila vai se ligar a um reativo que é chamado reativo de Benedict. Esse reativo contem 
íons cúpricos que ao reagir com essa carbonila ela forma um composto chamado de oxido 
cuproso. O reagente tem uma cor azul bem intensa e pronunciada. A reação positiva dessa 
junção entre a carbonila do açúcar redutor com o íon cuproso desse reativo formam um 
 
 
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composto vermelho tijolo que é uma coloração bem diferenciada desse reativo. Apartir 
dessa reação conseguimos identificar quais são os principais açúcares redutores. 
A reação não ocorre após imediata colocação do material. É necessária uma reação a 
quente onde vamos utilizar o banho maria para realizar a reação. 
 
 
D) Comente os resultados observados no experimento relacionando com a 
identificação de açúcares redutores. 
 
Tubo de glicose 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus houve uma 
modificação, porém não é uma reação de uma cor vermelho tijolo, mas essa modificação 
para a cor esverdeada indica que houve de fato uma redução dos íons. Houve uma reação 
do cobre. E nesse caso não a formação do ácido cuproso, já foi reduzido ao máximo o 
cobre, mas conseguimos perceber uma diferença entre a sacarose e a glicose. Isso 
significa que a glicose geralmente a aldose é um agente redutor (monossacarídeo) e a 
frutose e a sacarose não é redutora. 
 
Tubo da sacarose 
 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus não houve redução e 
nem reação entre os íons. Significa que a sacarose não é um carboidrato redutor, ou seja, 
ele não tem a hidroxila. A carbonila que faz a reação com os íons cúpricos. 
 
Tubo da água 
 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus não houve reação. A 
cor que está no tubo é do reativo de Benedict (azul). Não houve mudança de cor. 
 
 
E) Exemplifique algumas aplicações deste teste na área clínica. É um teste 
qualitativo ou quantitativo? 
 
O reagente de Benedict é usado geralmente no lugar da solução de Fehling para detectar 
excesso de açúcar na urina e detectar uma possível diabete. O teste pode ser feito 
num tubo de ensaio, adicionando-se 10ml do reagente de Benedict em 100ml da primeira 
urina da manhã (mais concentrada) e depois, com a ajuda do bico de Bunsen levando a 
mistura a ebulição. Após a fervura verifica-se uma alteração na cor original do reagente; 
uma cor esverdeada indica a presença de pouco açúcar e uma cor alaranjada indica altos 
índices de açúcar. 
O teste é essencialmente qualitativo, ou seja, ele é usado simplesmente para verificar se 
um açúcar redutor está presente ou não para determinar a quantidade. No entanto, ele 
pode ser usado como um teste quantitativo bruto, na medida em que uma cor esverdeada 
indica apenas um pouco de açúcar redutor; amarelo, um pouco mais; e vermelho, muito. 
Um outro reagente, conhecido como solução quantitativa de Benedict, pode ser usado para 
determinar, com muita precisão, a quantidade de açúcar redutor que está presente numa 
amostra. É semelhante ao reagente normal, mas contém dois produtos químicos 
 
 
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adicionais. Nesta solução, um resultado positivo é indicado por um precipitado branco e 
perda de algumas das cores azuis iniciais. A intensidade da cor indica a quantidade de 
açúcares redutores na amostra e pode ser medida usando um dispositivo chamado 
colorímetro. 
 
 
4. Conclusão sobre a identificação de açúcares redutores utilizando o Teste de 
Benedict. 
 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus houve uma 
modificação, porém não é uma reação de uma cor vermelho tijolo, mas essa modificação 
para a cor esverdeada indica que houve de fato uma redução dos íons. Houve uma reação 
do cobre. E nesse caso não a formação do ácido cuproso, já foi reduzido ao máximo o 
cobre, mas conseguimos perceber uma diferença entre a sacarose e a glicose. Isso 
significa que a glicose geralmente a aldose é um agente redutor (monossacarídeo) e a 
frutose e a sacarose não é redutora. 
Identificando esses principais açúcares redutores como a glicose que é nosso monômero e 
a sacarose. Essa pratica é importante afim de várias outras reações que ocorrem em 
relação aos carboidratos redutores que são utilizados em diversas reações na indústria e 
outros segmentos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Referencias de pesquisa 
 
 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Amido 
Acessado em 13 de agosto de 2021 as 23:00 
 
https://www.fciencias.com/2016/10/20/teste-seliwanoff-laboratorio-online/ 
Acessado em 16 de agosto de 2021 as 21:40 
 
http://plone.ufpb.br/ldb/contents/paginas/precipitacao-de-proteinas-por-adicao-de-sais-
neutros-efeito-da-forca-ionica 
Acessado e 16 de agosto de 2021 as 22:00 
 
https://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/precipitacao_proteinas.
htm 
Acessado em 16 de agosto de 2021 as 23:01 
 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Reagente_de_Benedict 
Acessado em 16 de agosto de 2021 as 23:32 
 
https://www.portalsaofrancisco.com.br/quimica/reagente-de-benedict 
Acessado em 16 de agosto as 23:42 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Amido
https://www.fciencias.com/2016/10/20/teste-seliwanoff-laboratorio-online/
http://plone.ufpb.br/ldb/contents/paginas/precipitacao-de-proteinas-por-adicao-de-sais-neutros-efeito-da-forca-ionica
http://plone.ufpb.br/ldb/contents/paginas/precipitacao-de-proteinas-por-adicao-de-sais-neutros-efeito-da-forca-ionica
https://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/precipitacao_proteinas.htm
https://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/precipitacao_proteinas.htm
https://pt.wikipedia.org/wiki/Reagente_de_Benedict
https://www.portalsaofrancisco.com.br/quimica/reagente-de-benedict