apostila Laboratório Química e Saúde parte 1

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Instituto de Ciências Exatas 
Departamento de Química 
 
Laboratório de 
Química e Saúde 
 
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APOSTILA 2018-1 
 
 
LABORATÓRIO DE QUÍMICA E SAÚDE 
 
 
Aula 1: Identificação de carboidratos em alimentos 
Aula 2: Identificação de proteínas em alimentos 
Aula 3: Extração do ácido cítrico 
Aula 4: Pigmentos naturais 
Aula 5: Identificação de alterações em leite 
Aula 6: Dosagem da vitamina C 
Aula 7: Gastronomia molecular: esferificação 
Aula 8: Extração de um alcalóide: cafeína 
Aula 9: Extração dos princípios ativos de um analgésico. Análise CCM 
Aula 10: Influência do pH e do pKa na ionização e na absorção dos fármacos 
 
 
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Aula 1. Identificação de carboidratos em alimentos 
 
A presença de carboidratos em alimentos pode ser determinada usando reações coloridas características 
(Molish, Iodo, Fehling, Barfoed, Seliwanoff e Bial). O teste de Molish permite evidenciar se o alimento 
contem algum carboidrato e o teste do iodo mostra somente a presença de amido. Com o teste de 
Fehling é possível identificar a presença de carboidratos redutores. O teste de Barfoed mostra se esses 
são monossacarídeos ou dissacarídeos. Com o teste de Seliwanoff é possível diferenciar cetoses de 
aldoses, enquanto o teste de Bial evidencia pentoses. 
Assim, usando a sequencia apropriadada de testes (figura a seguir), será possível identificar 4 tipos de 
carboidratos, todos redutores: ceto-heose, cetopentose, aldo-hexose e aldopentose. 
 
 
Figura 1. Sequencia de testes 
 
O teste de Molish baseia-se na desidratação dos carboidratos em meio ácido (HCl ou H2SO4), 
formando furfural ou hidroxifurfural, o qual reage com -naftol, resorcinol ou timol, dando origem a 
compostos de cor violeta. 
 
 
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Figura 2. Teste de Molish 
 
O amido é formado por 2 polissacarídeos: a amilose helicoidal e a amilopectina de estrutura ramificada. 
Ambas se complexam com iodo, porém a interação é mais forte com a hélice de amilose, resultando 
na formação de um complexo de cor azul escuro. 
 
Figura 3. Complexo iodo-amido 
Outros polissacarídeos, como o glicogênio também podem complexar o iodo. A cor resultante depende 
da estrutura do polímero (glicogênio = avermelhado, celuose = incolor). 
 
O teste de Fehling é baseado nas propriedades redutoras de aldoses e cetoses. O reagente é composto 
de 2 soluções, misturadas em volumes iguais na hora de usar. A primeira é uma solução aquosa de 
CuSO4. A segunda é uma solução básica de tartarato de sódio e potássio (sal de Rochelle) 
se na redução de soluções alcalinas de CuSO4 em presença de tartarato de sódio e potássio, com 
formação de um precipitado cor de tijolo de Cu2O. Permite distinguir carboidratos redutores de 
carboidratos não redutores. Quando misturadas um complexo de bistartarocuprato (II) [Cu(C4H4O6)2]
2- 
é formado, impedindo a formação de formação de hidróxido de cobre (II) – Cu(OH)2. A reação de 
oxirredução ocorre entre o complexo de cobre e o carboidrato redutor, formando um precpitado 
vermelho de Cu2O. 
Esse teste pode ser usado para monitorizar glicose na urina (teste para diabetes) e na monitoração da. 
degradação do amido para obtenção de xarope de glucose e maltodextrinas (determinação do valor de 
equivalentes de dextrose (DE) do amido). 
 
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Figura 4. Teste de Fehling 
 
O teste de Barfoed, também é uma reação de oxirredução com acetato de cobre em ácido acético, 
realizado somente com carboidratos redutores, e é usado para diferenciar monossacarídeos de 
dissacarídeos, sendo que os primeiros reagem mais rápido. Os dissacarídeos sofrem hidrólise e 
demoram mais para reagir. Na reação os monossacarídeos são oxidados a ácidos carboxílicos, sendo 
possível a visualização da ocorrência da transformação pelo precipitado de Cu2O. 
 
 
O objetivo do teste de Seliwanoff é diferenciar cetose de aldose pela diferença das velocidades na 
formação de metilfurfural e hidroximetilfurfural, evidenciada pela reação com resorcinol, formando 
um composto colorido. 
 
Figura 6. Teste de Seliwanoff 
 
Finalmente, usando o teste de Bial, é possível identificar pentose por reação com orcinol em meio ácido 
em presença de Fe3+, formando um complexo de cor verde. 
 
Figura 7. Teste de Bial 
 
Objetivos 
Identificar a presença de carboidratos em diversos alimentos. Determinar se os carboidratos testados 
são redutores, não redutores, monossacarídeos, dissacarídeos, aldoses ou cetoses. 
 
 
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Procedimentos 
Os testes serão realizados com cada um dos carboidratos puros disponíveis (amido, glicose, frutose, 
sacarose, lactose, maltose) e com amostras de alimentos (leite, suco natural, suco artificial, xarope de 
glicose, karo, etc.). Recomenda-se utilizar alimentos claros já que os testes são coloridos. 
 
1. Teste de Molish 
Pipete em diferentes tubos de ensaio, 2 mL de cada solução de carboidrato. Preparar um tubo com 2 
mL de água destilada. Adicionar a cada tubo 2 gotas do reagente de Molish e misturar bem. Acrescentar 
cuidadosamente 2 ml de H2SO4 concentrado, pelas paredes dos tubos, sem misturar. Observar. Repita 
o procedimento com as amostras de alimentos. 
 
2. Teste do iodo 
Pipete em diferentes tubos de ensaio, 2 mL de cada solução de carboidrato. Preparar um tubo com 2 
mL de água destilada. Adicionar a cada tubo algumas gotas de lugol e observar. 
 
3. Teste de Fehling 
Pipete em diferentes tubos de ensaio, 2 mL de cada solução de carboidrato e adicione a cada tubo 2 mL 
do reagente de Fehling. Faça o mesmo com os alimentos (diluir com um pouco de água se necessário). 
Coloque os tubos em banho-maria (béquer com água fervendo) e continue aquecendo durante 5 
minutos. 
 
4. Teste de Barfoed 
O reagente de Barfoed permite distinguir qualitativamente monossacarídeos de dissacarídeos redutores 
pela aparição de precipitado de Cu2O. Portanto o teste será feito apenas para as soluções de carboidratos 
e nos alimentos que deram teste positivo na reação de Fehling. 
Pipete em diferentes tubos de ensaio, 2 mL de cada solução de carboidrato e adicione a cada tubo 2 mL 
do reagente de Barfoed. Coloque os tubos em banho-maria e continue aquecendo durante 10 minutos. 
Anote o tempo de aparecimento de precipitado nos diferentes tubos. Repita o teste com os alimentos. 
 
3 Teste de Seliwanoff 
A reação de Seliwanoff baseia-se na formação de compostos coloridos quando furfural e 
hidroximetilfurfural (HMF), obtidos pela ação de ácidos sobre pentoses e hexoses respectivamente, 
reagem com compostos aromáticos. A reação com resorcinol permite diferenciar aldoses de cetoses, 
pela diferença de velocidade na formação do HMF. Serão usadas soluções aquosas de glicose e frutose 
e as amostras redutoras de alimentos. Pipete em diferentes tubos de ensaio, 1 mL das soluções de 
glicose e frutose. Junte a cada tubo 5 mL do reagente de Seliwanoff. Coloque os tubos em um béquer 
contendo água em ebulição e observe. 
 
Questões 
a) Escrever as fórmulas químicas estruturais (projeções de Fischer e de Haworth para monossacárideos 
e de Haworth para dissacárideos e derivados de monossacáridos) para glicose, frutose, sacarose, lactose 
e maltose. 
b) Explicar porque a sacarose pode dar teste positivo nos testes de Fehling e de Barfoed. 
c) Explicar porque a frutose, apesar de ser uma cetose, apresenta teste positivo na reação de Fehling.Resultados 
Apresentar os resultados na forma de tabela, indicando cores observadas e tempos de reação. Concluir 
sobre a identidade dos carboidratos presentes nas amostras de alimentos. 
 
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Materiais 
Tubos de ensaio com suporte 
Pipetas de Pasteur 
Espátulas 
Placa de aquecimento (1 por grupo) 
Béquer 250 mL com água quente (1 por grupo) 
Béqueres 50 mL para as amostras de alimentos 
Pinças de madeira 
 
Soluções e Reagentes 
Solução de glicose: 2% 
Solução de frutose: 2% 
Solução de sacarose: 2% 
(Solução de lactose: 2%) 
(Solução de maltose: 2%) 
Solução de amido 
Ácido sulfúrico concentrado 
 
Preparo das soluções de reagentes 
Reagente de Molish: dissolver 0,5 g de -naftol ou resorcinol em 10 mL de etanol. 
Solução de lugol: 1 g de iodo (I2) + 2 g de iodeto de potássio (KI). Completar o volume para 20 ml 
com água destilada. Diluir 1:10 no momento da utilização. 
Reagente de Fehling (solução I): dissolver 7 g de CuSO4.5H2O em água e completar o volume a 100 
mL. Filtrar a solução. 
Reagente de Fehling (solução II): dissolver 31, 5 g de tartarato de sódio e potássio e 10 g de NaOH em 
água, completar o volume a 100 mL. 
Reagente de Barfoed: dissolver 6,6 g de acetato de cobre em 10 mL de ácido acético glacial. Completar 
o volume a 100 mL. 
Reagente de Seliwanoff: dissolver 0,7 g de resorcinol em 15 mL de água destilada. Adicionar 12 mL 
de HCl concentrado e completar o volume a 35 mL com água destilada. 
 
Descarte 
Teste de Fehling: metal pesado. 
Teste de Barfoed e Molish: metal pesado após neutralização até pH 7. 
Teste de Seliwanoff: diluir e descartar na pia. 
 
 
Referência: Manual de Laboratório de Química dos Alimentos – Bobbio F. O. e Bobbio P. A. – Livraria 
Varela – SP 2003 
 
 
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Aula 2. Identificação de proteínas em alimentos 
 
Proteínas são macromoléculas constituídas de cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações 
peptídicas. O termo proteína é usado quando o número de aminoácidos é superior a 100. Moléculas 
menores são chamadas de poliptídeos (até 100 aminoácidos) e oligopeptídeos. As proteínas são 
encontradas nos alimentos de origem animal (carne, ovo, peixe, leite e derivados) assim como nos 
vegetais (soja). 
Além das suas propriedades nutritivas, as proteínas podem atuar como estabilizadores de emulsões e 
de espuma; coagular e forma géis; ter atividade enzimática. Todas as proteínas, independentemente de 
sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, 
arranjados em sequencias específicas. 
 
Figura 1. Estrutura de um oligopeptídeo 
 
A presença de proteínas em alimentos pode ser determinada por testes simples como o biureto ou a 
ninidrina. 
O biureto é o nome dado à estrutura originada a partir da decomposição da uréia, quando essa é 
submetida a uma temperatura alta. Em solução alcalina ele forma um complexo de coloração violeta 
com Cu2+. As ligações peptídicas lembram a estrutura do biureto e, nas mesmas condições, ocorre a 
complexação de Cu2+ com os átomos de nitrogênio da proteína. Aminoácidos e dipeptídeos dão reação 
negativa nesse teste, já que são necessárias 2 ligações peptídicas para formar o complexo. 
 
 
Figura 2. Complexos biureto e protéinas com Cu2+ 
 
O teste da ninidrina baseia-se na reação de aminas primárias com o reagente, formando compostos de 
coloração violeta chamados púrpura Ruhemann. Pode ser usada na detecção de aminas primárias e de 
aminoácidos ou de peptídeos possuindo um grupo NH2 livre. A intensidade da cor é proporcional a 
concentração em grupos NH2. Aminoácidos com menos impedimento estérico reagirão mais rápido A 
 
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reação da ninidrina com aminas secundárias também ocorre, porém não são formados compostos 
violetas, já que a segunda parte da sequência reacional não ocorre. 
 
 
Figura 2. Mecanismo de reação da ninidrina com aninoácido (ref. Bruice) 
 
A determinação da composição em aminoácidos das proteínas requer métodos complexos de 
sequenciamento e análise. Entretanto a presença de aminoácidos com anel aromático pode ser detectada 
através do teste xantoproteico. A reação consiste na nitração no anel aromático, formando 
nitrocompostos de cor amarela. O tratamento com ácido também promove a desnaturação e hidrólise 
parcial das protéinas (teste de Heller). O tratamento básico da reação promove a desprotonação dos 
ácidos carboxílicos livres e das hidroxilas fenólicas (tirosina), mudando a cor para laranja. 
 
Figura 3. Nitração da tirosina 
 
Objetivo 
Diferenciar aminoácidos de peptídeos/proteínas 
Identificar a presença de proteínas em diversos alimentos 
Identificar a aminoácidos aromáticos 
 
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Procedimentos 
Os testes devem ser realizados com cada um dos aminoácidos disponíveis (glicina, prolina, valina, ...) 
e com amostras de alimentos (leite, leite de soja, clara de ovo, gelatina, arroz, carne, etc.). 
 
1 Teste do biureto 
Em tubos de ensaio contendo 2 mL de solução aquosa (1%) de aminoácido, água destilada ou amostra 
de alimento, adicione 0,5 mL de solução NaOH 3M e algumas gotas de CuSO4 0,1 M. Observe. 
 
2 Teste de ninidrina 
Pipete em diferentes tubos de ensaio, 2 mL de solução de aminoácido ou de alimento e adicione 1 mL 
de solução etanólica de ninidrina. Aqueça os tubos em banho-maria e observa. 
 
3. Teste xantoprotéico 
Pipete em diferentes tubos de ensaio, 2 mL de solução de aminoácido ou de amostra de alimento. Na 
capela, adicione cuidadosamente, sem agitação, pelas paredes do tubo 1 mL de ácido nítrico 
concentrado. Observe (teste de Heller). Aqueça por 1-2 min em banho-maria e observe novamente. 
Resfrie os tubos e adicione 1 mL de NaOH 10%. Observe. 
 
Questões 
a) Escreva as estruturas químicas dos aminoácidos: glicina, prolina, valina, histidina e prolina. 
b) Porquê os nitrogênios terminais de um dipeptideo não formam complexo com cu no teste do biureto? 
c) Qual a composição do Ajinomoto? 
d) Quais aminoácidos não são detectados nesses testes? Explique 
 
Materiais 
Tubos de ensaio e suportes 
Espátulas 
Balança 
Pipetas 2 mL 
Pìpetas de Pasteur 
Placa aquecedora (1 por grupo) 
Béquer 250 mL com água quente (1 por grupo) 
Béqueres para as amostras 
Pinças de madeira 
 
Soluções e reagentes 
Os aminoácidos encontram-se nos laboratórios de pesquisa. Conferir quais são os disponíveis. 
Soluções de aminoácidos: 1% em água 
Ácido nítrico concentrado 
NaOH 10% 
Reagente do biureto: dissolver 0,9 g de tartarato de sódio e potássio em 40 mL de solução aquosa 0,2M 
de NaOH. Adicionar 0,3 g de CuSO4 e o,5 g de KI. Dissolver e completar a solução a 100 mL com 
água destilada. 
Solução de ninidrina: dissolver 300 mg de ninidrina em 100 mL de etanol. Adionar 3 mL de ácido 
acético. 
 
Descarte 
Teste do biureto: metal pesado 
Teste xantoprotéico: neutralizar com NaOH 3M, diluir e descartar na pia Teste de ninidrina: compostos 
orgânicos 
 
 
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Aula 3. Extração do ácido cítrico 
 
O ácido cítrico (2-hidroxi-1,2,3-propanotricarboxílico) é um ácido orgânico fraco, inodoro, de sabor 
azedo, encontrado em frutas cítricas. No suco de limão ele é responsável por 95% da acidez total. Dois 
outros ácidos estão presentes em quantidades menores: ácido málicoe ácido ascórbico. 
O ácido cítrico pode ser isolado das frutas por precipitação do citrato de cálcio, ou por ação de fungo 
(Aspergillus Níger) ou levedura (Candida lipolytica) no processo de fermentação de sacarose. 
É utilizado em alimentos e bebidas como antioxidante, acidulante, flavorizante, regulador de acidez, 
conservante, estabilizante, realçador de sabor, entre outros usos. 
 
Figura 1. Estrutura do ácido cítrico 
 
O processo consiste na transformação do ácido cítrico em citrato de sódio (solubilidade 720g/L) e sua 
precipitação na forma de citrato de cálcio (solubilidade 0,95 g/l). O ácido cítrico é regenerado por 
protonação com ácido sulfúrico. 
 
Objetivo 
Extrair e comparar os teores do ácido cítrico em sucos (natural ou sintético) 
Pode-se usar sucos de laranja, tangerina, limão fresco e suco concentrado comercial (conferir a 
composição). O ideal é comparar 2 sucos (limão/laranja, natural/sintético). 
 
Procedimento 
Filtrar o suco para eliminar as partículas e polpa. Medir o volume obtido e o pH. Reservar 5 mL para 
a titulação. 
 
1- Extração 
Em um erlenmeyer de 250 mL contendo 50 mL de suco adicionar uma solução de NaOH 20% até a 
mistura ficar levemente alcalina (ocorre uma mudança de cor). 
Adicionar 5 mL de solução de cloreto de cálcio 10% para cada 10 mL da solução obtida. Aquecer em 
placa de aquecimento até que a mistura ferva. Nesse tempo iniciar a titulação do suco. 
Após 10 minutos nessa temperatura filtrar sob vácuo. Se necessário lavar o Erlenmeyer com solução 
de cloreto de cálcio. Lavar o sólido obtido com água destilada fria. Comparar os resultados obtidos. 
Misturar metade do precipitado com 20 mL de uma solução de H2SO4 2M. Observar. 
 
2- Titulação 
Adicionar 4 gotas de fenolftaleína a um erlenmeyer 50 mL contendo 5 mL de suco de limão. Titular 
com uma solução de NaOH 0,1M. Calcular o teor de ácido no suco e comparar com os valores teóricos. 
 
Questões 
a) Explique porque o carbonato de cálcio é adicionado ao citrato de sódio e não diretamente ao 
suco. 
b) O que acontece quando a solução de ácido sulfúrico é adicionada? Escreva a equação da reação. 
 
Materiais 
Erlenmeyer 250 mL e 50 mL 
Reagentes e soluções 
NaOH 10% 
 
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 Filtro Buchner 
Béqueres 100 mL Placa quente 
Bastão de vidro Funil vidro 
Proveta 100 mL Papel filtro 
Proveta 50 mL Kitassato 
Pipeta 5 mL 
NaOH 0,1 M 
CaCl2 10% 
H2SO4 2M 
Fenolftaleína 
 
Descarte 
Neutralizar, diluir, descartar na pia 
 
 
 
 
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Aula 4. Pigmentos naturais 
 
Os pigmentos naturais contidos em alimentos podem ser divididos em 3 grupos em função da sua 
estrutura química: 
- compostos heterocíclicos com estrutura tetrapirrólica (clorofilas em vegetais, hemes e bilinas em 
animais) 
- compostos heterocíclicos oxigenados encontrados em vegetais (flavonóides: antocianinas e 
antoxantinas, betalaína) 
- compostos com estrutura isoprenóide encontrados em vegetais e animais (carotenoides) 
 
Figura 1. Estruturas químicas de pigmentos vegetais 
 
Alguns desses pigmentos são sensíveis a mudanças de pH, podendo ocorrer protonação, desprotonação 
e perda de átomos ou grupos de átomos, resultando em alterações de cor. Essas mudanças podem ser 
facilitadas pela exposição ao calor (cozimento do alimento). Alguns deles podem também interagir 
com sais metálicos, provocando mudanças de cor. Essas alterações podem ocorrer durante o 
processamento ou preparo dos alimentos. 
 
Objetivo 
Determinar o efeito do pH e de sais metálicos em pigmentos vegetais 
 
Procedimentos 
Os experimentos serão realizados com amostras de alimentos coloridos (espinafre, tomate, cenoura, 
beterraba, cúrcuma, repolho roxo) batidos com água ou etanol (carotenóides). Conservar um padrão de 
cada solução para comparação. 
 
1 Efeito do pH 
 
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Em tubos de ensaio diferentes pipetar 1 mL de cada solução e adicionar, aos poucos, 2 mL de solução 
de HCl 2 M . Repetir o experimento usando uma solução de NaOH 1M em vez de HCl. Comparar as 
cores obtidos com padrão (1 mL de amostra + 2 mL água destilada). 
 
2 Efeito de sais metálicos 
Em tubos de ensaio diferentes pipete 1 mL de cada solução e adicione, aos poucos, 2 ml de uma solução 
cloreto férrico. Repita o teste com cloreto e sulfato de cobre. Comparar com o tubo padrão. 
 
Questões 
a) Qual a diferença entre os pigmentos da figura 1 quanto a solubilidade em água? Explique. 
b) Escreva as reações que ocorrem em antocianinas e em clorofila quando o pH é alterado. 
 
Materiais 
Béqueres 50 mL 
Tubos de ensaio com suporte 
Pipetas de psteur 
Reagentes: 
H2SO4 2 M 
NaOH 1 M 
FeCl3 (solução) 
CuCl2, CuSO4 (soluções) 
 
Descarte: Juntar as soluções, neutralizar e descartar na pia. 
 
 
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Aula 5. Identificação de alterações em leite 
 
O leite é presente na alimentação humana desde o nascimento. A fonte mais comum é bovina, e diversas 
apresentações são encontradas no comércio. 
A venda de leite cru é proibida no Brasil, e, na forma líquida é classificado em tipos A, B e C em função 
do método de ordenha, transporte e processamento. A qualidade de leite é controlada pelos institutos de 
saúde pública por meio de estudos físico-químicos e testes de detecção de alterações proibidas. A 
presença de substâncias estranhas no leite tem vários objetivos: alterar a densidade de leite misturado 
com água, alterar o pH, aumentar o tempo de conservação evitando a proliferação de microrganismos. 
Entre essas substâncias estão o amido, o ácido bórico, o ácido salicílico, sacarose e sal. 
A presença desses adulterantes pode ser detectada usando testes simples: lugol (detecção de amido), 
cloreto férrico (detecção de fenóis), 
 
 
Objetivo 
Identificar a presença de proteínas e de substâncias estranhas no leite, como amido, ácido bórico, ácido 
salicílico, peróxido de hidrogênio, sacarose e cloro. 
 
Procedimentos 
1 Teste para proteínas 
Aqueçer 100 mL de leite em um béquer até ficar morno, mas sem ferver. Se aparecer uma fina camada 
na superfície, retira-la e reservar. Adicionar ácido acético diluído aos poucos ao leite quente, até que se 
formem grumos de um material branco. Filtrar o material recolhendo o soro em outro béquer. Realizar 
o teste do biureto no leite, na camada retirada, no soro e no material branco. 
 
2 Teste para amido 
Em um tubo de ensaio preparar uma amostra adulterada misturando 5 mL de leite morno e um pouco de 
amido. Em outro tubo de ensaio pipetar 5 mL de leite sem adulterante. Adicionar em cada tubo algumas 
gotas da solução de iodo. Repetir o teste com o soro. 
 
3 Teste para ácido salicílico 
Em um tubo de ensaio preparar uma amostra adulterada misturando 5 mL de leite ácido salicílico. Em 
outro tubo de ensaio pipetar 5 mL de leite sem adulterante. Adicionar aos tubos gotas da solução de F 
eCl3 (2% em água). Repetir o teste com o soro. 
 
 
4 Teste para ácido bórico 
O ácido bórico é um ácido muito fraco e reage preferencialmente como ácido de Lewis. Sua dissociação 
é função do pH: acima de pH 9,24 o ânion B(OH)4
- é predominante. 
 
Em presença de diol, como o glicerol, o ácido bórico se comporta como um ácido forte, podendo ser 
titulado com NaOH. 
 
 
 
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Preparar 4 tubos: 
1- 2 mL de leite 
2- 2 mL de leite e ácido bórico 
3- 2 mL de leite + 0,5 mL glicerina 
4- 2 ml de leite + ácido bórico + 0,5 mL glicerina 
Adicionar aos tubos 3 gotas de solução de fenolftaleína e gotejar uma solução de NaOH 0,1M até 
aparecer uma cor rósea. Comparar os volumes usados em cada tubo. Adicionar ao tubo 2 0,5 mL de 
glicerina. Observar. 
 
5 Teste para sacarose 
Em um tubo de ensaio preparar uma amostra adulterada misturando 5 mL de leite e sacarose. Em outro 
tubo de ensaio pipetar 5 mL de leite sem adulterante. 
Adicionar a cada tubo 1 mL de HCl. Colocar os tubos em um béquer contendo água em ebulição e 
observar. 
Repetir o teste com o soro. 
 
6 Teste para peróxido de hidrogênio 
Em um tubo de ensaio preparar uma amostra adulterada misturando 5 mL de leite e peróxido de 
hidrogênio. Em outro tubo de ensaio pipetar 5 mL de leite sem adulterante. 
Adicionar a cada tubo 3 gotas de iodeto de potássio a 40%, agitar e observar. Acrescentar um pouco de 
amido e observar de novo. Repetir o teste com o soro. 
 
7. Teste para cloro e hipocloritos 
Em um tubo de ensaio preparar uma amostra adulterada misturando 5 mL de leite e hipoclorito. Em 
outro tubo de ensaio pipetar 5 mL de leite sem adulterante 
Adicionar a cada tubo 3 gotas de iodeto de potássio a 40%, agitar e observar. Acrescentar um pouco de 
amido e observar de novo. Repetir o teste com o soro. 
 
Questões 
a) Pesquise a composição média do leite bovino. 
b) Escreva as equações das reações que ocorrem em cada teste. 
 
Resultados 
Anotar os resultados obtidos em cada teste 
 
Materiais 
Béqueres 100 mL. 
Funil 
Tubos de ensaio com suporte 
Placa aquecedora com banho de água quente. 
Pipetas e espátulas. 
 
Descarte: Juntar as soluções, neutralizar e descartar na pia