Aminoácidos, Proteìnas e Enzimas

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@giikahz
Aminoácid��
- São unidades básicas das proteínas (apenas
20 tipos dos aminoácidos).
- São anfóteros, podem agir como ácidos ou
bases dependendo do meio que se encontram.
- Sua estrutura geral é formada por:
- Grupo amina (NH2)
- Grupo carboxílico (COOH)
- Hidrogênio
- Carbono alfa (quiral)
- Radical
- Cada aminoácido vai se diferenciar através do
radical que ele se ligar.
- São divididos em dois tipos;
- Essenciais: O organismo humano não é
capaz de sintetizar, precisa quer ingerido na
alimentação;
- Não essenciais: São necessários, porém
são sintetizados pelo corpo humano;
- Semiessenciais: São necessários apenas
por um período da vida.
Ligaçõe� peptídica�
- Ligação entre os aminoácidos, no qual o grupo
amina (NH2) se liga com o grupo carboxílico
(COOH) de outro aminoácido. Havendo a
liberação de uma molécula de água (H2O).
- A união entre dois aminoácidos, forma um
dipeptídeo, assim como três unem-se
formando um tripeptídeo e assim
sucessivamente, sendo que a união de vários
aminoácidos irá dar origem a uma cadeia
polipeptídica - PROTEÍNA.
Proteína�
- As proteínas são os compostos orgânicos
mais abundantes nas células e correspondem
a cerca de 50% ou mais de seu peso seco.
- Apresentam alto peso molecular e funções
fundamentais na lógica celular.
- São as moléculas mais diversificadas quanto à
forma e função.
- A maior parte da informação genética é
expressa pelas proteínas.
Classificaçõe�
- Simples: LIberam aminoácidos por hidrólise.
- Conjugadas: Liberam aminoácidos e um grupo
prostético (radical não peptídico).
- Monomérica: Formada por apenas uma cadeia
polipeptídica.
- Oligomérica: Formada por mais de uma cadeia
polipeptídica (função e estrutura + complexa).
- Globulares: Possuem estrutura espacial mais
complexa e são esféricas. Geralmente são
solúveis em meio aquoso.
- Fibrosas: Formadas por longas moléculas
quase retilíneas. A maioria são insolúveis em
meio aquoso.
Organizaçã� estrutura�
- A estrutura das proteínas é resultado das
ligações entre os radicais (R).
- Primária: Filamento com apenas ligações
peptídicas. Classificadas pela sequência,
quantidade e os aminoácidos que a compõem.
- Secundária: Dependem das pontes de
hidrogênio entre as cadeias laterais. Podem
ser classificadas como helicoidal (α hélice),
mantida por ligações de H intramolecular, ou
foliar (conformação β), formadas por
ligações de H intermolecular.
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- Terciária: Se diferencia pelo arranjo
espacial, causado pelo R, formando laços.
A partir daqui as ligações são mais fracas.
- Quaternária: Originada pela junção de
várias proteínas terciárias. Apresenta
formato globular e são sustentadas pelo R.
Digestã� � A�sorçã�
- 1° Estômago: enzima pepsina + suco gástrico
- 2° Duodeno: digestão das enzimas do
pâncreas (tripsina, carboxipeptidase, elastase)
- 3° Intestino Delgado: absorção das proteínas,
na forma de aminoácidos livres ou
dipeptídeos.
- 4° Fígado: Órgão responsável pela regulagem.
Desnaturaçã� � Naturaçã�
- Desorganização estrutural, reversível.
- Agentes físicos: calor, frio, agitação mecânica,
radiação ionizante.
- Agente químicos: álcool, soluções salinas,
ácidos ou base (pH).
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Enzima�
- Quase todas as reações bioquímicas são
medidas por uma série de extraordinários
catalisadores biológicos, nesse caso as
enzimas.
- As enzimas diminuem a energia de ativação,
levando às altas velocidades de reação com
menos calor/ energia.
- São sintetizadas pelas próprias células.
- Os substratos reconhecem a enzima através
do seu formato tridimensional.
- Para que uma enzima funcione corretamente
ela necessita das suas quatro estruturas
(primária, secundária, terciária e quaternária).
Classificaçã�
- Oxirredutases:
Catalisam reações de transferência de
elétrons, ou seja, reações de oxi-redução.
Ex: Lactato desidrogenase (Redução do ácido
pirúvico em ácido láctico)
- Transferases:
Catalisam reações de transferência de
grupamentos funcionais.
Ex: Hexoquinase (transferência do P do ATP
para glicose)
- Hidrolase:
Catalisam reações de hidrólise (meio aquoso)
Ex: Lactase (catalisa a hidrólise da lactose em
glicose e galactose)
- Liases:
Adição ou remoção de moléculas de água,
amônia e gás carbônico.
(H2O, NH4+, CO2)
Ex: Fumarase (hidratação de fumarato em
L-malato)
- Isomerases:
Transferência de grupos dentro da mesma
molécula, formação de isômeros
Ex: Triose fosfato isomerase
- Ligases:
Catalisam reações de formação de novas
moléculas a partir de ligação entre duas já
existentes sempre às custas de ATP.
Ex: Piruvato carboxilase (formadora de ligação
entre dois C).
Fatore� influenciávei�
- Substrato:
Quanto maior a concentração de substrato,
maior a velocidade da reação. Porém, há um
limite de substrato que cada enzima pode
processar em um determinado tempo.
- pH:
Cada enzima
possui o seu valor
de pH ótimo e
nele as enzimas
trabalham melhor.
- Temperatura:
Cada enzima tem a sua temperatura ótima, a
maioria fica na faixa de 37°C a 40°C. Em
temperaturas muito elevadas ela fica mais
lenta, podendo ter como finalidade a
desnaturação (geralmente Irreversível).
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Mecanism� d� açã�
- Modelo chave-fechadura:
Nesse modelo cada enzima apresenta um
substrato específico, no qual o substrato entra
em contato com o centro activo/sítio ativo.
Após reação, o produto se solta da enzima.
- Modelo de ajuste induzido:
A ligação entre a enzima e o substrato sofrem
uma conformação para o encaixe, já que o
centro activo/sítio ativo não está totalmente
formado.
Inibiçã� enzimátic�
- Inibição Irreversível:
O inibidor de liga ao sítio ativo da enzima por
ligação covalente, impedindo que o substrato
tenha interação com a enzima.
- Inibição Reversível:
O inibidor se liga ao sítio ativo da enzima por
ligações não covalentes, que, por serem mais
instáveis, podem ser rompidas. É dividida em
dois tipos: Competitiva, os inibidores
concorrem diretamente com o substrato
específico da enzima; Não competitiva, o
inibidor pode ligar-se tanto à enzima (sítio
alostérico, deformando a enzima) quanto ao
complexo enzima-substrato. Nesse caso a
alteração impede a formação do produto.
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