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Proteínas - colágeno

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Proteína� - Colágen�
- Proteína fibrosa - é a principal
proteína que compõe os tecidos
conectivos;
- 25% do tecido é colágeno nos
mamíferos;
- Parte da estrutura extracelular de
praticamente todos os tecidos;
- Quanto maior a proporção de
colágeno no meio extracelular,
mais rígido o tecido será.
- Síntese no citoplasma, a síntese é
finalizada no retículo
endoplasmático;
- Diferentes genes sintetizam o
colágeno = diferentes cadeias
polipeptídicas de colageno;
- Nos seres humanos há
aproximadamente 30 cadeias
polipeptídicas de colágeno
codificadas por diferentes genes -
os colágenos se associam para
dar origem a estruturas mais
complexas- As diferentes
associações de cadeias
polipeptídicas dão origem a 28
tipos distintos de colágeno;
- alguns tipos estão presentes em
pequenas proporções;
- a presença do colágeno determina
as estruturas físicas do tecido;
- O colágeno do tipo I tem mais
resistência
- fibrilas- estruturas alongadas;
- fibrilas de ancoragem - mantém as
macromoléculas e células ligadas
à superfície de determinadas
estruturas;
Colágeno formador de fibrilas:
- Unidades helicoidais (não é alfa
hélice) - compostas por 3 cadeias
polipeptídicas (essas cadeias se
enrolam uma nas outras, formando
assim, uma tripla hélice, a mesma
é a unidade estrutural do
colágeno);
- Tropocolágeno - há uma repetição
de aminoácidos na trinca (Glicina,
X e Y);
- forma: ossos, cartilagem,
pele e pulmões.
Colágeno formador de
estruturas semelhantes a rede:
- Compostos por 3 cadeias
polipeptídicas - formam estruturas
em hélice e estruturas com regiões
globulares,
- Formam a membrana basal.
Colágeno tipo I :
- Composto por cadeias helicoidais
típicas que apresentam em torno
de 1000 resíduos de aa;
- Apresenta cadeias com a repetição de
Gly, X, Y, com X podendo ser prolina e Y,
como hidroxilisina e hidroxiprolina -
formam uma tripla hélice de colágeno
(tropocolágeno)- as cadeias giram para a
direita e estabelecem pontes de
hidrogênio que se ligam envolvendo
resíduos de hidroxiprolina e hidroxilisina
- os tropocolágenos se ligam por meio
de ligações cruzadas covalentes-
estabelecidas por meio dos resíduos
de xidroxisilina.
(Não apresenta alfa hélice).
- são pontos para estabelecer
pontes de hidrogênio que
mantém a estrutura - hidroxila
- sofre baixa glicosilação (pouco
carboidrato ligado);
�p� d� colágen� presente� n�
gengiv�
- Tipo I - pouco carboidrato e
pouco hidroxilisina;
- Tipo III - pouco carboidrato,
mais hidroxiprolina e glicina -
contém cisteína;
- Tipo IV- mais hidroxiprolina,
mais hidroxilisina;
- Tipo V- mais carboidrato, mais
hidroxilisina e glicina;
- Tipo VI- mais cisteína, Massa
relativa baixa.
No ribossomo:
- a síntese do colágeno envolve
a síntese do peptídeo
sinalizador;
- o Rna mensageiro codifica o
colágeno, esse já é usado na
síntese proteica, ou seja, ele já
está sendo traduzido;
- N - p grupamento amina livre
da cadeia peptídica está ali;
(primeiro aminoácido adicionado) -
peptídeo sinalizador;
(13 a 36 aminoácidos hidrofóbicos)
- quando o peptídeo sinalizador é
sintetizado ele é reconhecido
por uma proteína que está
solúvel no citoplasma (PRS -
proteína de reconhecimento
pela partícula de
reconhecimento de sinal);
- PRS se liga por meio de
interações químicas ao
peptídeo sinalizador =a síntese
do colágeno é interrompida.
Em seguida toda essa estrutura se
direciona a proximidade da membrana
externa do retículo endoplasmático - A
proteína de ancoragem liga a PRS - e
a sintetização de colágeno volta a
acontecer.
-a membrana do retículo
endoplasmático é atravessada com
facilidade pela proteína devido a suas
características hidrofóbicas
estrutura anfipática;
-no lúmen do retículo endoplasmático
tem o colágeno;
- Pré-pró colágeno: estrutura
monomérica que está sendo
sintetizada no retículo
endoplasmático;
- várias cadeias de colágeno
estão sendo sintetizadas;
- ainda no retículo
endoplasmático há a
modificação das cadeias
laterais do colágeno -
hidroxilação (dependem de
vitamina c);
- adição de carboidratos =
glicosilação;
- Pró-colágeno - estrutura em
tripla hélice - secretado pelo
complexo de golgi no meio
extracelular.
clivagem- quebra de ligação peptídica
Tropocolágeno - estrutura clivada,
que estabelece ligações cruzadas com
resíduos de lisina modificada (enzima-
lysil oxidases)e dá origem às fibrilas
de colágeno.
Degradação do colágeno
Objetivos:
- renovação da matriz extracelular
(remodelação tecidual, crescimento e
diferenciação celular).
A degradação acontece no meio
extracelular e as enzimas que
realizam a degradação são as
metaloproteinases (MMPs) - enzimas
que clivam as proteínas nas partes
internas da cadeias só atuam se tiver
zn (zinco) a sua disposição.
colagenases
gelatinases
estromelisina
Na degradação há a produção de
pequenas cadeias polipeptídicas que
por ação das metaloproteinases - são
transportadas pro interior das células
até o citoplasma, onde são digeridas
nos seus aminoácidos constituintes
por enzimas lisossomais.
Doenças associadas a erros
metabólicos na síntese ou na
degradação do colágeno :
Colagen�e�
mutações que ocorrem durante esse
processos que envolvem o colágeno
- Síndrome de Ehlers- Danlos
(mutação do pró-peptídeo de
colágeno - quando os
colágenos não apresentam as
regiões clivadas-
comprometimento das ligações
cruzadas) - não há remoção do
aminopropepeptídio - pele
muito elástica e frouxidão das
articulações
- Osteogênese imperfeita
Deficiência na formação da
matriz orgânica dos ossos e
dentes (dentinogênese
imperfeita)
- Ossos frágeis e cicatrização
lenta - síndrome dos ossos de
vidro.
Elastin�
- É uma proteína do tecido
conectivo que tem como
propriedade mecânica a
extensibilidade - encontrada
em: pulmões, grandes artérias,
ligamentos elásticos, cartilagem
da orelha;
- ligações cruzadas
(desmosina)no meio
extracelular promovem a
elasticidade;
- monômero : tropoelastina - tem
prolinas hidroxiladas;
Pont� isoelétric�
O ponto onde a carga líquida total da
molécula de aminoácido ou proteína é
nula é tão importante, que recebeu
uma denominação especial. Assim, o
valor de pH onde existe equivalência
entre as cargas positivas e negativas
da molécula.
Cálculo do PI :
pH onde a carga líquida da molécula é
nula pI = pK1 + pK2 /2
usam-se os valores de pKa dos
grupos com mesmo sinal de carga

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