Enzimas: Catalisadores Biológicos

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ENZIMAS 
Catalisadores biológicos: aceleram as 
reações químicas – determinam o perfil das 
reações químicas 
Características: poder catalítico, 
especificidade 
Vias metabólicas: reações químicas 
coordenadas dependentes da existência e 
ação das enzimas 
Enzimas podem ser inibidas: inibição por 
moléculas especificas 
Toda enzima é uma proteína, mas nem toda 
proteína é uma enzima 
EXCEÇÃO: molécula de RNA com atividade 
enzimática (ribozimas) 
Enzima – comportamento de proteína, 
precisa estar enrolada de maneira certa 
Reação com enzima – mais rápido e fácil 
Energia de ativação maior – mais tempo 
Catalisadores reduzem a energia de ativação 
Metabolismo da glicose – processo para a 
glicose entre no ciclo metabólico 
 
 
CATALISAR – transformar substrato em 
produto 
Sitio ativo – local onde o substrato vai se 
ligar – especificidade 
Quando o substrato se liga a enzima – 
complexo enzima substrato – estado de 
transição 
Substrato = reagente 
Enzima libera o produto e fica integrada, logo 
as enzimas não são consumidas 
CLASSIFICAÇÃO E NOMENCLATURA 
 
CINÉTICA ENZIMÁTICA 
Estuda a velocidade das reações enzimáticas 
e os fatores que influenciam nesta 
velocidade 
Contribuição de Leonor Michaelis e Maus 
Menten 
Pouco substrato – velocidade mais baixa da 
reação 
Aumenta substrato – aumenta velocidade 
Existe um ponto em que não adianta mais 
aumentar o substrato – velocidade máx. 
Km (constante de Michaelis) constitui uma 
importante característica de uma reação 
catalisada por enzima e é significativo pela 
sua função biológica 
Quantidade de substrato onde se atinge a 
metade da velocidade máxima da reação 
Avalia-se a classificação da enzima com o 
Km de uma enzima 
Km mais baixo – precisou de menos 
substrato para atingir a velocidade máxima – 
afinidade dessa enzima por esse substrato é 
maior 
Km é inversamente proporcional a afinidade 
da enzima pelo substrato 
COFATORES ENZIMÁTICOS 
A maioria das enzimas necessita da 
associação com outras moléculas ou íons 
para exercer seu papel catalítico 
Esses componentes da reação enzimática 
são genericamente chamados de cofatores 
Com o cofator que se cria o sítio ativo para o 
substrato se ligar 
Apoenzima – enzima sozinha, sem atividade 
Holoenzima – enzima + cofator (coenzima 
cofator derivado de vitamina) 
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA 
Cada enzima possui um sito ativo que é 
especifico para um substrato especifico 
SISTEMA CHAVE FECHADURA 
Substrato + Enzima = Complexo ES 
Encaixe induzido – sitio de ligação ão 
totalmente formado, mas sim moldavel à 
molécula do substrato = mudança na 
conformação da enzima induzida pela ligação 
com substrato 
FATORES QUE INFLUENCIAM NA 
ATIVIDADE DA ENZIMA 
TEMPERATURA: quanto maior a 
temperatura maior a velocidade da reação = 
até atingir-se a temperatura ótima 
Acima da temperatura a atividade volta a 
diminuir, por desnaturação da molécula 
PH: idem a temperatura (existe um pH 
ótimo) 
 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
A maioria das inibições enzimáticas é 
reversível 
- Há inibidores irreversíveis, que modificam 
permanentemente a enzima 
Se dividem em: 
- INIBIDORES REVERSÍVEIS: 
• Competitivos: ligam-se a enzima como 
substrato, mas não podem ser 
convertidos ao produto; bloqueiam 
temporariamente as enzimas; o 
substrato e o inibidor competem entre 
si pelo mesmo sítio de ligação. 
• Não competitivos: ligam-se em locais 
que não pertencem ao sítio ativo da 
enzima; atrapalha a função da enzima, 
mas não a afinidade; diminui a 
velocidade máxima da reação. 
Inibidor competitivo – aumente Km 
Inibidor não competitivo – diminui velocidade 
máx, km não muda (afinidade não muda) 
- INIBIDORES IRREVERSÍVEIS: Formam 
ligação covalente irreversível com o sitio 
ativo da enzima; ex: aspirina e penicilina 
ESTRATÉGIA DE CONTROLE DE 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
Inibição por feedback 
Acumulo de produto em geral – feedback 
negativo 
Acumulo de um subproduto – feedback 
positivo