Aminoácidos: Estrutura e Classificação

Prévia do material em texto

Aminoácidos
Estrutura Geral
· Grupo carboxila 
· Grupo amino
· Grupo R (cadeia lateral)
· Variam em estrutura, tamanho e carga elétrica 
· Influenciam a solubilidade do a..a. em água
Á exceção a Prolina, um aminoácido cíclico, todos os demais apresentam essa estrutura.
Aminoácidos Primários
· Pka (constante de equilíbrio de ionização): medida da tendência do grupo para ceder próton.
· pI é o pH no qual a carga líquida do aminoácido é igual a zero (em todas as moléculas)
· Índice hidropático prediz quais aminoácidos serão encontrados em um ambiente aquoso (negativo) ou hidrofóbico (positivo).
Estereoquímica
· Relação espacial entre os átomos
· Os a.a. apresentam estereoisomeria (com exceção da Glicina).
Estereoisômeros
· Moléculas nas quais a ordem das ligações é a mesma, porém a relação espacial entre os átomos é diferente. 
Configuração
· É o arranjo espacial de uma molécula, o qual pode ser conferido pela presença de uma dupla ligação ou então centros quirais.
 Molécula quiral
 
 Molécula aquiral
 
Estereoisomeria nos α-aminóacidos
· O carbono se liga a 4 componentes diferentes (com exceção da glicina).
· Enantiomêros: imagens especulares 
· São opticamente ativos.
· Os resíduos de aminoácidos nas proteínas são L-esterioisômeros -> Esteoespecificidade das reações químicas catalisadas por enzimas.
Classificação dos aminoácidos
Podem ser classificados pelo grupo R
· Grupos R não-polares e alifáticos (só vai ter hidrogênio e carbono)
· Exemplo: glicina, alanina, valina, leucina, metionina (é apolar porque o enxofre está entre dois carbonos, os vetores se anulam), isoleucina e prolina.
· Grupos R aromáticos 
· Exemplo: fenilalanina, tirosina e triptofano.
· Grupos R polares não-carregados
· Exemplo: serina, trionina, cisteína, asparagina e glutamina.
· Grupos R carregados positivamente 
· Exemplo: lisina (pka acima de 7), arginina (pka acima de 7) e histidina (acima do pH 7 está desprotonado).
· Grupos R carregados negativamente 
· Exemplo: aspartato e glutamato 
Os aminoácidos podem agir como ácidos e bases
· Isso ocorre devido seus grupos substituintes, carboxila ou amina, sendo doadores ou receptores de elétrons em uma mesma estrutura. Grupo receptor de prótons (base)
Grupo doador de prótons (ácido)
Os aminoácidos têm curvas de titulação características 
· Titulação ácido-base = adição ou remoção gradual de prótons. 
· Exemplo: titulação da forma diprótica da glicina: 
 Carga 1+ Carga zero Carga 1-
pI: ponto isoelétrico (média do pK1 + pK2) 
carga líquida = 0 (todas as moléculas) 
Para aminoácidos como a glicina, que não possui grupos ionizáveis na cadeia lateral, o pI é a média aritmética dos dois valores de pK
O efeito do ambiente químico sobre o pKa
· Ácido acético: O pKa normal de um grupo carboxila é cerca de 4,8.
Mais estável -> Se ele está mais denso em elétrons, consequentemente, segura o elétron com força maior. Para desprotonar é necessária uma concentração mais baixa de .
Aminoácidos com grupo R ionizável têm curvas de titulação mais complexas 
· Para calcular o pI é preciso fazer a média aritmética dos valores de pK dos 
grupos ionizáveis que se repetem.