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GCM GCM GCM GCM ---- Departamento de Biologia Celular e MolecularDepartamento de Biologia Celular e MolecularDepartamento de Biologia Celular e MolecularDepartamento de Biologia Celular e Molecular
Tema: Aminoácidos, Peptídios e Proteínas
Professora: Evelize Folly das Chagas
Proteínas
- Vinte aminoácidos
- Primeiro Asparagina (aspargo), 1806
-Último Treonina, próximo de 1938
-Glutamato do trigo; Tirosina queijo
Queratina Enzima luciferase \u2013
produz luz pela
reação da
Luciferina + ATP
Hemoglobina
Aminoácidos
Estrutura
\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1
Grupo ou Cadeia Lateral
Grupo Amino
Grupo Ácido
Cadeia Lateral \u2013 varia em tamanho, estrutura, carga elétrica
influencia a solubilidade do aminoácido em água
Identificação dos Carbonos no Aminoácido
Propriedades Gerais dos Aminoácidos
Carbono \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 \u2013 centro quiral \u2013 ligado a quatro substituintes diferentes
arranjados em configuração tetraédrica e assimétrica
Estereoisômeros \u2013 moléculas que diferem somente no arranjo espacial
\u2022 Cadeia lateral (R) \u2013 determina as propriedades físico-químicas de cada aa
Propriedades Gerais dos Aminoácidos
Representação da Estereoisomeria dos \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-aminoácidos
\u2022 \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1- aminoácidos \u2013 configuração estereoquímica L
Por convenção \u2013 forma L \u2013 grupo \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-NH3+ - projetado para a esquerda
forma D \u2013 grupo \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-NH3+ - projetado para a direita
\u2022 opticamente ativos \u2013 desviam o plano da luz polarizada
Propriedades Gerais dos Aminoácidos
Classificação dos Aminoácidos
Conforme a Cadeia Lateral R
Conforme a propriedade de interagir com a água em pH fisiológico (pH~7,0):
1. Aminoácidos com Cadeias Laterais Não-Polares e Alifáticas
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Estabilização da proteína
Interação Hidrofóbica}
Glicina \u2013 não faz contribuição real
para Interação Hidrofóbica
Prolina \u2013 estrutura cíclica
conformação rígida
reduz a flexibilidade
Metionina \u2013 grupo tioeter não polar
2. Aminoácidos com Cadeias Laterais Aromáticas
\u2022 relativamente não polares
(hidrofóbicas)
\u2022 participam em interações
hidrofóbicas
\u2022 grupo OH da tirosina
\u2013 pode formar ponte de hidrogênio
\u2013 grupo funcional importante em
algumas enzimas
\u2022 Tirosina e Triptofano \u2013 mais polares
do que Fenilalanina
3. Aminoácidos com Cadeias Laterais Polares, Não Carregadas
Grupos R \u2013 mais solúveis em água ou mais
hidrofílicos do que os não polares
\u2013 grupos funcionais que formam
ligações de hidrogênio com a água
Polaridade da:
Serina e Treonina \u2013 grupo hidroxila
Cisteína \u2013 grupo sulfidrila
Asparagina e Glutamina \u2013 grupo amida
Formação de Cistina
Dois resíduos de Cisteína se oxidam e formam o aminoácido dimérico Cistina
Ponte dissulfeto
oxidação
redução
4. Aminoácidos com Cadeias Laterais Carregadas Positivamente (Básicas)
Grupo R \u2013 carga positiva significante em pH 7,0
Lisina \u2013 2o grupo amino na posição \u3b5\u3b5\u3b5\u3b5
Arginina \u2013 grupo guanidino
Histidina \u2013 grupo imidazol
(pKa ~neutro)
\u2013 doador/receptor de protons em
muitas reações enzimáticas
\u2013 fração significante carregada
em pH neutro positivamente
Classificação dos Aminoácidos Conforme a Cadeia Lateral R
5. Aminoácidos com Cadeias Laterais Carregadas Negativamentes (Ácidas)
Grupo R \u2013 carga negativa significante em pH 7,0
Aspartato
e
Glutamato
segundo grupo carboxila
Aminoácidos Incomuns
Parede 
celular
Colágeno
Miosina
Protrombina
Aminoácidos Incomuns
Elastina, 
4 Lys
Raro (não é pós-sintético), 
Ser
Ciclo da uréia
Biossíntese Arginina
Aminoácidos em água
Formas iônicas e Zwiteriônicas
\u2022 pH neutro \u2013 íons dipolares ou \u201czwitterions\u201d
grupo \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-amino \u2013 protonado (íon amônio \u2013 NH3+)
grupo \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-carboxila \u2013 dissociado (íon carboxilato \u2013 COO-)
Características Ácido-Base dos Aminoácidos
Anfotéricos
\u2022 ácido ou doador de proton:
ou
\u2022 base ou receptor de proton:
Características Ácido-Base dos Aminoácidos
Aminoácido é diprótico quando totalmente protonado:
1 proton do grupo amino \u2013NH3+
1 proton do grupo carboxi \u2013COOH 2 protons
pH baixo \u2013 forma totalmente protonada (carga total = +1)
pH intermediário \u2013 forma neutra (carga total = 0)
pH alto \u2013 forma totalmente desprotonada (carga total = \u20131)
Curva de Titulação da Glicina
pKa \u2013 constante de equilíbrio e
mede a tendência de um
grupo doar o proton
pI \u2013 pH em que o aminoácido se
encontra na forma zwitteriônica
\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1
Para Glicina:
\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1
Curva de Titulação do Glutamato
pI = ½ (pK1 + pKR) = ½ (2.19 +4.25) = 3.22
Curva de Titulação da Histidina
\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1
pI = ½ (pKR + pK2) = ½ (6.0 +9.17) = 7.59
Peptídeos
aminoácidos unem-se covalentemente através de ligações peptídicas
Ligação peptídica \u2013 grupo \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-carboxila de um aminoácido com o
grupo \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-amino de outro, libera 1 de água, 
reação de condensação
Dipeptídeo \u2013 2 aminoácidos unidos por uma ligação peptídica
Tripeptídeo \u2013 3 aminoácidos unidos por duas ligações peptídicas
Oligopeptídeos
.
.
.
.
.
.
Polipeptídeos
Proteínas
.
.
.
Massa molecular < 10.000 Da
Massa molecular \u2265 10.000 Da
= Cadeias de Aminoácidos
\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1
Ligação Peptídica
Aminoácido 1 Aminoácido 2
Ligação Peptídica
Dipeptídeo
\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1
Pentapeptídeo
Resíduo
Serina
Resíduo
Glicina
Resíduo
Tirosina
Resíduo
Alanina
Resíduo
Isoleucina
Amino-terminal ou
N- Terminal
Carboxi-terminal ou
C- Terminal
Serilgliciltirosilalanilisoleucina
Comportamento Ácido-Base do Peptídeo
\u2022 1 grupo \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-amino livre
\u2022 algumas cadeias laterais ionizáveis
\u2022 1 grupo \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-carboxila livre
\u2022 Predição do comportamento ácido-base depende:
- do grupo \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 -amino livre
- do grupo \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 -carboxila livre
- do tipo e quantidade de cadeias laterais ionizáveis
\u2022 Peptídeo tem também o pI como os aminoácidos
\u2022 Valor de pKa de R ionizável pode mudar quando presente no peptídeo:
- perda de carga dos grupos \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 -amino e \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 \u2013carboxila
- micro-ambiente onde a cadeia lateral se encontra
Peptídeos Biologicamente Ativos
Número de resíduos \u2013 de 2 a milhares
Ocicitocina \u2013 9 resíduos
Glucagon \u2013 29 resíduos
Insulina \u2013 2 cadeias polipeptídicas \u2013 30 resíduos
21 resíduos
\ufffd\ufffd\ufffd\ufffd Transporte e Armazenamento
Proteínas transportadoras se ligam e carregam moléculas ou íons de um 
órgão para outro:
Hemoglobina
Mioglobina
Lipoproteínas
As proteínas tem funções biológicas
\ufffd\ufffd\ufffd\ufffd Proteção Imunitária
Proteínas de defesa \u2013 os anticorpos são proteínas altamente específicas que
reconhecem e se combinam com substâncias estranhas (vírus, bactérias, etc)
As proteínas tem papel vital na distinção do próprio e não próprio
Anticorpos
\ufffd\ufffd\ufffd\ufffd Controle do crescimento e da diferenciação
Proteínas regulatórias \u2013 regulam as atividades celulares ou fisiológicas
-Hormônios (insulina, glucagon, hormônio estimulante da tireóide\u2026)
Hormônios insulina e glucagon
Queratina
Colágeno
\ufffd\ufffd\ufffd\ufffd Sustentação mecânica
Proteínas estruturais \u2013 dão força ou proteção às estruturas biológicas
queratina \u2013 forte e insolúvel (cabelo e unhas)
colágeno \u2013 alta força de tensão (componente de tendões e cartilagens)
\ufffdMovimento coordenado
-As proteínas são os principais componentes do músculo, a contração
muscular ocorre através do movimento deslizante de dois filamentos
proteicos
-A propulsão de espermatozóides pelos flagelos é produzida por um 
conjunto contrátil constituído de proteínas
Actina e Miosina
Contração muscular
\ufffd\ufffd\ufffd\ufffd Catálise enzimática
Enzimas \u2013 quase todas as enzimas são proteínas
As enzimas tem alto poder catalítico (aumentam a velocidade da reação)
As proteínas são essenciais nas transformações químicas em sistemas biológicos
Enzimas Hepáticas
Metabolismo de xenobióticos
Níveis Hierárquicos de Organização
Kai LinderstrØm-Lang cunhou os termos: 
estrutura primária, secundária, terciária e 
quaternária
Proteínas são polímeros lineares formados 
por unidades chamadas de aminoácidos
Níveis de Estrutura da Proteína
Estrutura Primária
\u2013 todas as ligações covalentes entre os resíduos de aminoácidos na cadeia
\u2013 mais importante \u2013 sequência de resíduos de aminoácidos
Estrutura Secundária
\u2013 refere-se aos padrões de enovelamentos regulares do esqueleto
do