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CATÁLISE ENZIMÁTICA

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Grupo:
Bárbara Félix
Daniela Rodrigues
Sabrina Alves
Thais Vasconcellos
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O que é catálise enzimática?
Mecanismo de aceleração de reações por meio de enzimas 
A aceleração ocorre com a redução da energia de ativação
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Entalpia
Conteúdo energético global de um sistema, ou seja, a soma da energia química e da energia térmica
Energia de ativação: energia mínima para sintetizar uma reação
Figura 1: Entalpia da reação com e sem catalisador (http://luizclaudionovaes.sites.uol.com.br/enerat.htm).
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Enzimas
Proteínas especializadas em catálise
Possuem grande especificidade com seus substratos
Funcionam dentro de faixas estritas de temperatura e pH
Figura 2: DNA-polimerase (http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/90/DNA_polymerase.png/230px-DNA_polymerase.png).
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Cinética enzimática
Michaelis-Menten (Km) 
Vo = Vmáx [S]
 Km + [S]
Figura 3: Relação entre velocidade da reação e concentração do substrato (http://www.coladaweb.com/biologia/bioquimica/enzimas).
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Mecanismo de ação das enzimas
Formação do complexo enzima-substrato (ES)
Figura 4: Formação do complexo ES e liberação do produto (http://150.162.31.1/~minatti/docs/20081/20081_qmc5406_catalise_enzimatica.pdf).
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Mecanismo de ação das enzimas
Encaixe chave-fechadura
Figura 6: Encaixe chave-fechadura (http://www.coladaweb.com/biologia/bioquimica/enzimas).
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Como funciona?
Formam-se ligações não-covalentes entre a enzima e o substrato, com a liberação da energia de ligação
O complexo ES é desfeito e há a liberação irreversível do produto
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Figura 7: Diferenças entre as reações sem enzima, com ligação complementar ao substrato e com ligação ao estado de transição (LEHNINGER, 2002).
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Aplicações
Enzimas são utilizadas na produção de fármacos, detergentes, alimentos, entre outros produtos químicos
As lipases são utilizadas nas reações para obtenção de fármacos antiinflamatórios, antiasmáticos e anti-hipertensivos
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Figura 8: medicamentos sintetizados a partir de lipase extraída de Candida rugosa (BEVILAQUA, J. V., 2005).
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Conclusão
 		“A energia de ligação é a maior fonte de energia livre usada pelas enzimas para diminuir a energia de ativação das reações”.
(LEHNINGER, 2002)
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Referências Bibliográficas
DIECKMANN, S. Enzimas. Disponível em <http://www.coladaweb.com/biologia/bioquimica/enzimas>. Acesso: 20/09/2011.
BEVILAQUA, J. V. ESTUDO DA CATÁLISE ENZIMÁTICA EM MEIO ORGÂNICO PARA A 
 PRODUÇÃO DE PROTÓTIPO DE FÁRMACO ANTIASMÁTICO. Disponível em <http://teses.ufrj.br/COPPE_D/JulianaVazBevilaqua.pdf>. Acesso: 20/09/2011.
NELSON, D.L.; COX, M.M. Lehninger Princípios de Bioquímica. 3 ed. São Paulo: Sarvier, 2002.

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