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RESENHA DESCRITIVA
Fernando Francisco Pazello Mafra, Bioquímica: Aula 10 - Enzimas - Cinética de inibição
vídeoaula no youtube: https://www.youtube.com/watch?v=gge3x4QehSM&feature=youtu.be
1. DADOS SOBRE O AUTOR
Cursou o ensino fundamental e médio na escola estadual profº Ilson Gomes no município de Mogi das
Cruzes. É farmacêutico graduado pela Universidade de Mogi das Cruzes - UMC (2011) e mestre em
Biologia Celular e Bioquímica pela Universidade Federal de São Paulo - UNIFESP (2013) e Doutor em
Engenharia Biomédica pela UMC (2019). Trabalhou com prof Dr. Douglas Mascara na analise
epidemiológica de Helicobacter pylori na cidade de Mogi das Cruzes. Juntamente com o prof. Dr.
Ronaldo de Carvalho Araújo, descreveu a ação do elemento polimórfico AluYa5 no controle da
expressão gênica da Enzima Conversora de Angiotensina. Trabalhou com os efeitos metabólicos no
tecido adiposo mediados pelo Laser de Baixa potência.
2. DADOS SOBRE A OBRA
A videoaula discorre sobre a cinética da inibição
3. RESUMO DA OBRA
A inibição enzimática é a redução da velocidade de uma reação enzimática provocada por uma
molécula. As moléculas que provocam essa ação inibitória são chamadas de inibidores e podem ser
tanto constituintes da própria célula como podem ser substâncias estranhas a ela.
Quanto ao tipo, a inibição enzimática pode ser inespecífica ou específica. A inibição inespecífica é
aquela que o inibidor, como um agente desnaturante, diminui a atividade de todas as enzimas. Já a
inibição específica, o inibidor diminui a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de
enzimas.Este tipo de inibição pode ser do tipo reversível ou irreversível.
A inibição de enzimas reversível diminui a atividade enzimática através de interação
reversível. Ou seja, o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não
covalente. Como a ligação é instável, após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua
atividade. Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva- não competitiva e
incompetitiva. A molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga
para realizar a catálise. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico,
pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete
como substrato pelo sítio de ação.
Na Inibição não competitiva pode se combinar com a enzima livre ou com o complexo ES,
interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo,
muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES na
velocidade usual e, uma vez formado, ele não se desdobra na velocidade normal para originar o produto.
Na Inibição Incompetitiva o inibidor não se combina com a enzima livre, nem afetar sua reação com o
substrato normal; contudo ele se combina com o complexo ES para originar um complexo ternário
inativo ESI, incapaz de sofrer a etapa subsequente da reação para produzir o produto.
Os inibidores irreversíveis são aqueles inibidores que se ligam no sítio ativo da enzima, de
modo a formar um complexo estável, ou seja, há a formação de uma ligação covalente entre o inibidor e
a enzima, o que pode promover uma destruição dos grupos funcionais essenciais da enzima. Essa
inibição é progressiva, aumentando com o tempo até que atinja uma máxima inibição. As substâncias
que modificam quimicamente os resíduos de aminoácidos específicos podem agir como inibidores
irreversíveis. Os inibidores irreversíveis são muito úteis em estudos de mecanismo de reação.
https://www.youtube.com/watch?v=gge3x4QehSM&feature=youtu.be