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Cinética Enzimática Cinética Enzimática - Cinética enzimática é o estudo dos fatores que influenciam a atividade enzimática, que são eles: - presença de inibidores; - temperatura; - concentração dos substratos; - pH. Presença de Inibidores Tipos de Inibição Enzimática - Uma das formas de controle do funcionamento das enzimas é através da inibição da atividade enzimática por meio de moléculas específicas, chamadas de inibidores; - Este modo de inibição da atividade enzimática serve como um dos principais mecanismos de controle dos sistemas biológicos. - Além disso, muitos medicamentos e substâncias tóxicas atuam inibindo enzimas - Estudos de inibição enzimática são fundamentais, pois fornecem informações importantes para entender o funcionamento de uma enzima, o que possibilita por exempli, o desenvolvimento de novos medicamentos e terapias. Cinética Enzimática Tipos de Inibição: a) Reversível é caracterizada por uma rápida dissociação do complexo enzima-inibidor; b) Irreversível o inibidor se dissocia de uma forma muito lenta de sua enzima-alvo, porque fica ligado muito fortemente a ela, de modo covalente ou não. Cinética Enzimática O que é um inibidor? - Inibidor é qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática, ou atividade enzimática. Tipos de Inibição Reversível: 1) Competitiva: a enzima pode se ligar tanto ao substrato, formando o complexo ES, quanto ao inibidor formando o complexo EI (enzima inibidor). Neste ultimo caso a enzima, não funciona, pois está inibida. Cinética Enzimática Metotrexato é um inibidor competitivo de enzimas que participam da síntese de bases nitrogenadas dos ácidos nucleicos, sendo por esta razão usado em tratamentos de câncer Cinética Enzimática - Metotrexato é um inibidor competitivo de enzimas que participam da síntese de bases nitrogenadas dos ácidos nucleicos, sendo por esta razão usado em tratamentos de câncer; - Ibuprofeno: age como um anti-inflamatório porque inibe enzimas que sintetizam moléculas responsáveis pelo processo de inflamação; - Estatinas: inibem uma enzima importante na biossíntese de colesterol Ex: sinvastatina, rosuvastatina, etc Exemplos de Inibidores Competitivos: 2) Inibição Não Competitiva O inibidor se liga em um local diferente do sítio ativo, tanto na presença quanto na ausência do substrato. Quando o inibidor se liga, provoca uma mudança no sítio ativo da enzima e isso impede a ocorrência da reação. Cinética Enzimática Exemplos: Chumbo, Mercúrio, Prata Desoxiciclina antibiótico inibidor de colagenase. 3) Inibição Incompetitiva o inibidor só se liga ao complexo enzima-substrato. O ponto de ligação ao inibidor incompetitivo só é criado na interação da enzima com o substrato Cinética Enzimática Exemplo de inibidor incompetitivo é o herbicida glicofosfato Roundup Cinética Enzimática b) Inibição Irreversível 3) Inibição Incompetitiva Resumindo... Temperatura Cinética Enzimática 2) Temperatura - até certos níveis, a elevação da temperatura aumenta a atividade enzimática. Porém o aumento de temperatura acima de um valor ótimo provoca diminuição da atividade enzimática em função da ocorrência da desnaturação da enzima. Cinética Enzimática 2) Temperatura Cinética Enzimática 2) Temperatura pH Cinética Enzimática 3) Variações de pH - até certos níveis, a elevação do valor de pH aumenta a atividade enzimática. Porém o aumento do valor de pH acima de um valor ótimo provoca diminuição da atividade enzimática em função da ocorrência da desnaturação da enzima. Cinética Enzimática 3) Mudanças de pH Concentração de substrato Cinética Enzimática 4) Concentração de substrato - Quando a concentração de substrato atinge o ponto de saturação, não há mais enzimas disponíveis para novas moléculas de substrato, a partir daí a velocidade enzimática não aumenta, mesmo que a concentração se substrato seja aumentada. (Gráfico anterior) Cinética Enzimática - A concentração de substrato é um importante fator que afeta a velocidade da atividade enzimática; - É o mesmo que dizer que a enzima atingiu sua velocidade máxima; - km constante de Michaelis, representa a concentração de substrato, na qual a enzima está na metade da velocidade máxima. É um importante parâmetro que mede a afinidade da enzima pelo substrato. Cinética Enzimática Quando a concentração de substrato atinge o ponto de saturação, não há mais enzimas disponíveis para novas moléculas de substrato, a partir daí a velocidade enzimática não aumenta, mesmo que a concentração se substrato seja aumentada. Cinética Enzimática Glicoquinase km= 10mM (Fígado) Hexoquinase km= 0,1mM (Cérebro) Nível basal de glicose sanguínea= 4mM A relação entre valor de km pode ser traduzida da seguinte forma, relação inversamente proporcional, ou seja, km baixo, alta afinidade da enzima pelo substrato, e vice-versa. Enzimas Alostéricas Enzimas Alostéricas As enzimas alostéricas possuem várias subunidades e vários centros ativos Sítio Alostérico Função Regulatória Sítio ativo Local onde ocorre a reação enzimática Inibição ou estimulação da atividade enzimática Enzimas Alostéricas Sítio Ativo Sítio Alostérico Inibidor Substrato Sítio ativo com forma alterada Inibição Alostérica Ativação Alostérica Ativador Substrato Sítio Ativo Sítio Ativo com forma alterada Enzima 1 Enzima 2 Enzimas Alostéricas A glicólise no músculo é regulada para satisfazer as necessidades de ATP A glicólise é uma via metabólica de transformação de energia em muitos organismos. É composta por 10 reações químicas, cada uma catalisada por uma enzima específica Enzimas Alostéricas A 3ª reação da glicólise é catalisada por uma enzima chamada FOSFOFRUTOCINASE, uma enzima ALOSTÉRICA. ATP Inibe a enzima,logo atua como um inibidor AMP Estimula a enzima, logo atua como um ativador. http://www.google.com.br/url?sa=i&rct=j&q=fosfofrutoquinase&source=images&cd=&cad=rja&docid=zmzMQX3mooPcSM&tbnid=rArM78XiwxJnFM:&ved=0CAUQjRw&url=http%3A%2F%2Fwww.dbio.uevora.pt%2Fjaraujo%2Fbiocel%2Fglicolise.htm&ei=yMcgUvXvFZDs9ATbwoCgCQ&bvm=bv.51495398,d.dmg&psig=AFQjCNGdfQt1BqGpwKoxC3cNlujk8kYt-Q&ust=1377966349268938 http://www.google.com.br/url?sa=i&rct=j&q=fosfofrutoquinase&source=images&cd=&cad=rja&docid=zmzMQX3mooPcSM&tbnid=rArM78XiwxJnFM:&ved=0CAUQjRw&url=http%3A%2F%2Fwww.dbio.uevora.pt%2Fjaraujo%2Fbiocel%2Fglicolise.htm&ei=yMcgUvXvFZDs9ATbwoCgCQ&bvm=bv.51495398,d.dmg&psig=AFQjCNGdfQt1BqGpwKoxC3cNlujk8kYt-Q&ust=1377966349268938
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