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Cinética enzimática - Bioquímica

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Cinética Enzimática
Cinética Enzimática
- Cinética enzimática é o estudo dos fatores que
influenciam a atividade enzimática, que são eles:
- presença de inibidores;
- temperatura;
- concentração dos substratos;
- pH.
Presença de Inibidores
Tipos de Inibição Enzimática
- Uma das formas de controle do funcionamento das
enzimas é através da inibição da atividade enzimática
por meio de moléculas específicas, chamadas de
inibidores;
- Este modo de inibição da atividade enzimática serve
como um dos principais mecanismos de controle dos
sistemas biológicos.
- Além disso, muitos medicamentos e substâncias tóxicas
atuam inibindo enzimas
- Estudos de inibição enzimática são fundamentais, pois
fornecem informações importantes para entender o
funcionamento de uma enzima, o que possibilita por
exempli, o desenvolvimento de novos medicamentos e
terapias.
Cinética Enzimática
Tipos de Inibição:
a) Reversível  é caracterizada por uma rápida
dissociação do complexo enzima-inibidor;
b) Irreversível o inibidor se dissocia de uma forma
muito lenta de sua enzima-alvo, porque fica ligado muito
fortemente a ela, de modo covalente ou não.
Cinética Enzimática
O que é um inibidor?
- Inibidor é qualquer substância que reduz a
velocidade de uma reação enzimática, ou atividade
enzimática.
Tipos de Inibição Reversível:
1) Competitiva: a enzima pode se ligar tanto ao
substrato, formando o complexo ES, quanto ao inibidor
formando o complexo EI (enzima inibidor). Neste ultimo
caso a enzima, não funciona, pois está inibida.
Cinética Enzimática
Metotrexato é um
inibidor
competitivo de
enzimas que
participam da
síntese de bases
nitrogenadas dos
ácidos nucleicos,
sendo por esta
razão usado em
tratamentos de
câncer
Cinética Enzimática
- Metotrexato é um inibidor competitivo de enzimas que participam
da síntese de bases nitrogenadas dos ácidos nucleicos, sendo por
esta razão usado em tratamentos de câncer;
- Ibuprofeno: age como um anti-inflamatório porque inibe enzimas
que sintetizam moléculas responsáveis pelo processo de inflamação;
- Estatinas: inibem uma enzima importante na biossíntese de
colesterol
Ex: sinvastatina, rosuvastatina, etc
Exemplos de Inibidores Competitivos:
2) Inibição Não Competitiva
O inibidor se liga em
um local diferente do sítio
ativo, tanto na presença
quanto na ausência do
substrato. Quando o inibidor
se liga, provoca uma mudança
no sítio ativo da enzima e
isso impede a ocorrência da
reação.
Cinética Enzimática
Exemplos: Chumbo,
Mercúrio, Prata
Desoxiciclina antibiótico
inibidor de colagenase.
3) Inibição Incompetitiva  o inibidor só se liga ao 
complexo enzima-substrato. O ponto de ligação ao 
inibidor incompetitivo só é criado na interação da 
enzima com o substrato
Cinética Enzimática
Exemplo de inibidor
incompetitivo é o
herbicida glicofosfato
Roundup
Cinética Enzimática
b) Inibição Irreversível
3) Inibição Incompetitiva
Resumindo...
Temperatura
Cinética Enzimática
2) Temperatura
- até certos níveis, a elevação da
temperatura aumenta a atividade enzimática.
Porém o aumento de temperatura acima de um
valor ótimo provoca diminuição da atividade
enzimática em função da ocorrência da
desnaturação da enzima.
Cinética Enzimática
2) Temperatura
Cinética Enzimática
2) Temperatura
pH
Cinética Enzimática
3) Variações de pH
- até certos níveis, a elevação do valor de pH
aumenta a atividade enzimática. Porém o aumento
do valor de pH acima de um valor ótimo provoca
diminuição da atividade enzimática em função da
ocorrência da desnaturação da enzima.
Cinética Enzimática
3) Mudanças de pH
Concentração de substrato
Cinética Enzimática
4) Concentração de substrato
- Quando a concentração de substrato atinge o ponto de
saturação, não há mais enzimas disponíveis para novas
moléculas de substrato, a partir daí a velocidade
enzimática não aumenta, mesmo que a concentração se
substrato seja aumentada. (Gráfico anterior)
Cinética Enzimática
- A concentração de substrato é um importante fator
que afeta a velocidade da atividade enzimática;
- É o mesmo que dizer que a enzima atingiu sua velocidade
máxima;
- km constante de Michaelis, representa a concentração
de substrato, na qual a enzima está na metade da
velocidade máxima. É um importante parâmetro que mede a
afinidade da enzima pelo substrato.
Cinética Enzimática
Quando a concentração de substrato atinge o ponto de
saturação, não há mais enzimas disponíveis para novas
moléculas de substrato, a partir daí a velocidade
enzimática não aumenta, mesmo que a concentração se
substrato seja aumentada.
Cinética Enzimática
Glicoquinase km= 10mM (Fígado)
Hexoquinase km= 0,1mM (Cérebro)
Nível basal de glicose sanguínea= 4mM
A relação entre valor
de km pode ser
traduzida da seguinte
forma, relação
inversamente
proporcional, ou seja,
km baixo, alta
afinidade da enzima
pelo substrato, e
vice-versa.
Enzimas 
Alostéricas
Enzimas Alostéricas
As enzimas alostéricas possuem várias subunidades e vários
centros ativos
Sítio Alostérico 
Função 
Regulatória 
Sítio ativo
Local onde 
ocorre a 
reação 
enzimática 
Inibição ou estimulação
da atividade enzimática
Enzimas Alostéricas
Sítio Ativo
Sítio 
Alostérico
Inibidor
Substrato
Sítio ativo com forma alterada
Inibição Alostérica Ativação Alostérica
Ativador
Substrato
Sítio Ativo
Sítio Ativo
com forma 
alterada
Enzima 1 Enzima 2
Enzimas Alostéricas
A glicólise no músculo é regulada para satisfazer
as necessidades de ATP
A glicólise é uma via metabólica de
transformação de energia em
muitos organismos.
É composta por 10 reações químicas, cada uma
catalisada por uma enzima específica
Enzimas Alostéricas
A 3ª reação da glicólise é catalisada por uma
enzima chamada FOSFOFRUTOCINASE, uma
enzima ALOSTÉRICA.
ATP Inibe a
enzima,logo
atua como um
inibidor
AMP Estimula a 
enzima, logo 
atua como um 
ativador.
http://www.google.com.br/url?sa=i&rct=j&q=fosfofrutoquinase&source=images&cd=&cad=rja&docid=zmzMQX3mooPcSM&tbnid=rArM78XiwxJnFM:&ved=0CAUQjRw&url=http%3A%2F%2Fwww.dbio.uevora.pt%2Fjaraujo%2Fbiocel%2Fglicolise.htm&ei=yMcgUvXvFZDs9ATbwoCgCQ&bvm=bv.51495398,d.dmg&psig=AFQjCNGdfQt1BqGpwKoxC3cNlujk8kYt-Q&ust=1377966349268938
http://www.google.com.br/url?sa=i&rct=j&q=fosfofrutoquinase&source=images&cd=&cad=rja&docid=zmzMQX3mooPcSM&tbnid=rArM78XiwxJnFM:&ved=0CAUQjRw&url=http%3A%2F%2Fwww.dbio.uevora.pt%2Fjaraujo%2Fbiocel%2Fglicolise.htm&ei=yMcgUvXvFZDs9ATbwoCgCQ&bvm=bv.51495398,d.dmg&psig=AFQjCNGdfQt1BqGpwKoxC3cNlujk8kYt-Q&ust=1377966349268938

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