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locomotor problema 3

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quando moviam uma carga. A partir dessa observação, surgiram as primeiras teorias da contração, as quais sugeriam que os músculos eram constituídos de moléculas que se enrolavam e encurtavam quando ativadas, e que relaxavam e alongavam no estado de repouso, como um elástico ao contrário. Essa teoria foi fortalecida pela descoberta de que a miosina era uma molécula helicoidal que encurtava quando aquecida (a razão pela qual a carne encolhe quando cozida). Entretanto, em 1954, os pesquisadores Andrew Huxley e Rolf Niedeigerke descobriram que o comprimento da banda A de uma miofibrila permanece constante durante a contração. Como a banda A representa o filamento de miosina, Huxley e Niedeigerke perceberam que o encurtamento da molécula de miosina não poderia ser o fator determinante da contração muscular. Assim, propuseram um modelo alternativo, a teoria dos filamentos deslizantes da contração muscular. Nesse modelo, os filamentos sobrepostos de actina e de miosina, de comprimento fixo, deslizam uns sobre os outros em um processo que requer energia e que produz a contração muscular. Se você observar uma miofibrila em seu comprimento de repouso, será possível perceber que, dentro de cada sarcômero, as extremidades dos filamentos grossos e finos estão levemente sobrepostas (Fig. 12.5d). No estado de relaxamento, o sarcômero possui uma banda I grande (somente filamentos finos) e uma banda A, cujo comprimento equivale ao comprimento dos filamentos grossos. Quando o músculo contrai, os filamentos grossos e finos deslizam uns sobre os outros. Os discos Z aproximam-se à medida que o sarcômero encurta (Fig. 12.5e). A banda I e a zona H – regiões onde não há sobreposição de actina e de miosina no estado de repouso – praticamente desaparecem. Apesar do encurtamento do sarcômero, o comprimento da banda A permanece constante. Essas modificações são consistentes com o deslizamento dos filamentos finos de actina sobre os filamentos grossos de miosina, à medida que os filamentos finos se movem em direção à linha M, no centro do sarcômero. Esse processo deu origem ao nome da teoria dos filamentos deslizantes. A teoria dos filamentos deslizantes também explica como um músculo pode ser capaz de contrair e gerar força sem necessariamente produzir um movimento. Por exemplo, se você tentar empurrar uma parede, haverá produção de tensão em vários músculos do corpo, sem movimentar a parede. De acordo com a teoria dos filamentos deslizantes, a tensão gerada em uma fibra muscular é diretamente proporcional ao número de ligações cruzadas de alta energia formadas entre os filamentos finos e grossos.
As ligações cruzadas da miosina movem os filamentos de actina
O movimento das ligações cruzadas da miosina fornece a força que move o filamento de actina durante uma contração. O processo pode ser comparado a uma equipe participando de uma regata em um barco a vela: são necessárias muitas pessoas para segurar a corda que levanta o pesado mastro. Quando é dada a ordem para levantar o mastro, cada pessoa da equipe começa a puxar a corda de mão em mão, agarrando, puxando e soltando-a, em um ciclo que se repete à medida que a corda é movida. No músculo, as cabeças de miosina ligam-se às moléculas de actina, que representam a “corda”. Um sinal de cálcio inicia o movimento de força, produzido quando as ligações cruzadas da miosina mudam de conformação, movendo-se para a frente e empurrando os filamentos de actina em direção ao centro do sarcômero. Ao final do movimento de força, cada cabeça de miosina solta-se da actina, inclina-se para trás e liga-se a uma nova molécula de actina, ficando pronta para dar início a um novo ciclo. Durante a contração, nem todas as cabeças de miosina se soltam ao mesmo tempo – se isso ocorresse, as proteínas deslizariam de volta para a posição inicial, do mesmo modo que o mastro cairia se todos os velejadores soltassem a corda ao mesmo tempo. O movimento de força se repete muitas vezes ao longo de uma contração. As cabeças de miosina ligam-se, empurram e soltam as moléculas de actina várias vezes, à medida que os filamentos finos se movem em direção ao centro do sarcômero. Miosina-ATPase De onde é obtida a energia necessária para a geração do movimento de força? A resposta está no ATP. A miosina converte a energia da ligação química do ATP na energia mecânica necessária para o movimento das ligações cruzadas. A miosina é uma ATPase (miosina-ATPase) que hidroliza o ATP, formando ADP e fosfato inorgânico (Pi). A energia liberada nesse processo é capturada pela miosina e armazenada como energia potencial no ângulo formado entre a cabeça da miosina e seu eixo longitudinal. Nessa posição, diz-se que as cabeças da miosina estão “engatilhadas”, ou prontas para disparar o movimento de força. A energia potencial armazenada nas cabeças engatilhadas transforma-se na energia cinética do movimento de força que desloca a actina.
O cálcio inicia a contração
Como o íon cálcio “liga” e “desliga” a contração muscular? A resposta está na troponina (TN), um complexo ligante de cálcio constituído por três proteínas. A troponina controla o posicionamento de um polímero proteico alongado, a tropomiosina. Em um músculo esquelético no estado de repouso, a tropomiosina enrola-se ao redor dos filamentos de actina e cobre de forma parcial todos os sítios que permitiriam a ligação da miosina na actina (FIG. 12.8a). Essa é a posição de bloqueio da tropomiosina, ou posição “desligada”. Ainda podem ocorrer ligações actina-miosina fracas, de pouca força, porém a miosina fica impedida de completar o seu movimento de força, do mesmo modo que a trava de segurança de um revólver impede que o gatilho seja puxado. Antes que a contração possa ocorrer, a tropomiosina deve ser deslocada para a posição “ligada”, o que libera a porção restante do sítio de ligação à miosina presente na actina. A mudança entre os estados “ligado” e “desligado” da tropomiosina é regulada pela troponina. Quando a contração é iniciada em resposta ao cálcio ( 1 na Fig. 12.8b), uma das proteínas do complexo – a troponina C – liga-se reversivelmente ao Ca2! 2 . O complexo cálcio-troponina C desloca a tropomiosina, afastando-a completamente dos sítios de ligação à miosina na actina 3 . Essa posição “ligada” permite que as cabeças da miosina formem ligações cruzadas fortes, de alta energia, e executem o movimento de força 4 , puxando o filamento de actina 5 . Esses ciclos de contração ficam se repetindo enquanto os sítios de ligação estiverem expostos. Para que o relaxamento muscular possa ocorrer, as concentrações citoplasmáticas de Ca2! precisam diminuir. Pela lei de ação das massas (p. 48), o Ca2! desliga-se da troponina quando há uma redução do cálcio citosólico. Na ausência de Ca2!, a troponina permite que a tropomiosina retorne para o estado “desligado”, recobrindo os sítios de ligação à miosina presentes nas moléculas de actina. Durante um breve período da fase de relaxamento, no qual a actina e a miosina não estão ligadas, os filamentos do sarcômero deslizam de volta às posições originais. Esse processo conta com a ajuda da titina e de outros componentes elásticos do músculo. A descoberta de que o Ca2!, em vez do potencial de ação, é o sinal necessário para a contração muscular, foi a primeira evidência de que o cálcio atua como um mensageiro intracelular. Inicialmente, acreditava-se que os sinais dependentes de cálcio ocorriam somente nos músculos, mas, atualmente, sabe-se que o cálcio é um segundo mensageiro quase universal (p. 177).
As cabeças da miosina caminham ao longo dos filamentos de actina
A FIGURA 12.9 mostra os eventos moleculares de um ciclo de contração em um músculo esquelético. Começaremos o ciclo com o estado de rigor, ou rigidez, no qual as cabeças da miosina estão fortemente ligadas às moléculas de actina G. Nenhum nucleotídeo (ATP ou ADP) está ligado à miosina. No músculo vivo, o estado de rigidez ocorre apenas por um período muito breve de tempo. Então: 1 Ligação do ATP e liberação da miosina. Uma molécula de ATP liga-se à cabeça da miosina. A ligação

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