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DISEÑO MOLECULAR DE LA VIDA; 
METABOLISMO DE LOS COMPUESTOS NITROGENADOS.
Dra. Nataly Bernuy Osorio
(nbernuy@lamolina.edu.pe)
TEMAS:
▪ Ciclo del nitrógeno
▪ Aminoácidos: Clasificación, estructura y metabolismo
▪ El ADN y ARN, código genético, nucleótidos
▪ Degradación de nucleótidos
▪ Proceso de transcripción del ADN
▪ Enzimas: Clasificación y factores
▪ Proteínas: Clasificación, función y estructura, digestión, absorción y 
síntesis proteica
PROTEÍNAS
ENZIMAS
• Son proteínas que aceleran la velocidad de reacción, disminuyendo la energía de
activación y actuando sobre un sustrato específico.
• Excepción: moléculas de ARN con actividad catalítica
• Las deficiencias en cantidad y actividad catalítica de las enzimas puede deberse a
mutaciones genéticas, deficiencias de nutrientes o infección por patógenos.
Clasificación (Comisión Internacional de Enzimas)
Tipo Función Ejemplo
Oxidorreductasas
Transferencia de hidrógenos o 
electrones.
Alcohol + NAD+ → Aldehído + NADH+ + H
Enz. Alcohol deshidrogenasa
Transferasas
Transferencia de grupos diferentes 
al hidrógeno.
G + ATP → G6P + ADP
Enz. Hexoquinasa
Hidrolasas
Adición de agua para romper 
enlaces ésteres, glucosídicos.
Acetilcolina + H2O → Colina + Acetato
Enz. Acetilcolina esterasa
Liasas
Remueven grupos para añadir o 
romper enlaces
F1,6P2 → G3P + DHAP
Enz. Aldolasa
Isomerasas
Catalizan interconversión dentro
de una sola molécula.
G3P → DHAP
Enz. Triosafosfato isomerasa
Ligasas
Unen dos moléculas con la 
hidrólisis del ATP
Acetil coA + CO2 + ATP → 
Malonil coA + ADP + Pi
Enz. Acetil coA carboxilasa
Comisión Internacional de Enzimas (IEC)
Tipo Ejemplo Nomenclatura
Oxidorreductasas
Piruvato deshidrogenasa
NAD oxidorreductasa
EC 1.2.4.1
EC 1.1.1.1
Transferasas
Glucoquinasa
AMP quinasa
EC 2.7.1.2
EC 2.7.11.31
Hidrolasas Lipasas EC 3.1.1…
Liasas
Descarboxilasa
Aldolasa
EC 4.1.1.28
EC 4.1.2.13
Isomerasas Triosafosfato isomerasa EC 5.3.1.1
Ligasas
Piruvato carboxilasa
Acetil coA carboxilasa
EC 6.4.1.1
EC 6.4.1.2
EC 1 . 1 . 1 . 1
Clase: oxidorreductasa
Grupo oxidado: alcohol Agente oxidante: NAD+
Reacción específica: 
Deshidrogenasa alcohólica
NAD oxidorreductasa:
1. Cofactor:
Deben estar presentes en el medio que rodea a la enzima para que se realice la catálisis.
Inorgánicos: iones metálicos (Mg2+, Cu+, Mn2+)
Orgánicos: coenzimas, grupos prostéticos
Constituyentes no proteicos
2. Grupos prostéticos:
Porción no aminoácida de una proteína que le confiere alguna propiedad particular, y se
mantiene unido fuertemente por fuerzas covalentes y no covalentes.
Grupo hemo de la hemoglobina y mioglobina.
Holoenzima: formada por apoenzima y cofactor.
Apoenzima: parte proteica de la enzima y es catalíticamente inactiva
2. Coenzimas:
Moléculas orgánicas que pueden ser vitaminas y derivados de esta. Poseen unión débil o
fuerte, y se obtienen a partir de la alimentación.
Coenzima A derivado de vitamina B5,
NAD+ y NADP+ derivados de vitamina B3.
Especificidad de la enzima por el sustrato
“Modelo de cerradura y llave”
• Emil Fisher estableció el modelo, sin embargo, no explica
los cambios dinámicos de la catálisis.
Especificidad de la enzima por el sustrato
“Modelo del ajuste inducido”
• Daniel Koshland: la aproximación del sustrato inducen un
cambio conformacional en las enzimas.
Cinética enzimática
• Determinación cuantitativa de las velocidades de Rx que
catalizan las enzimas y los factores que la afectan.
Energía de Activación
• Cantidad inicial de energía necesaria para comenzar la
reacción química.
Energía de 
activación con 
la enzima 
1. Temperatura 
• Aumento de temperatura incrementa la energía cinética de las moléculas.
• La cadena polipeptídica comienza a desnaturalizarse con perdida de la actividad
catalítica. Ej. Fiebre e hipotermia.
Factores que afectan la velocidad de reacción
2. Concentración del ion hidrógeno
• La relación entre la actividad y la concentración del ion hidrógeno refleja el
equilibrio entre la desnaturalización de la enzima y los efectos en el estado
cargado de la enzima.
Enzimas intracelulares pH=7
Enzimas digestivas pH=1–6
(pepsina)
Enzimas de cavidad oral pH=8–12
3. Concentración de sustrato
• El incremento de la concentración de sustrato (Vi) aumenta hasta alcanzar un
valor máximo (Vmax).
Saturada 
con el S
Enzimas reguladoras
Aumentan o disminuyen su actividad en respuesta a una señal determinada →
Definen velocidad de una ruta metabólica
• Moduladas covalentemente → Minutos
Modificaciones covalentes reversibles
• Enzimas alostéricas → Segundos
Unión no covalente de moduladores alostéricos
a) Modulación covalente
• Las formas activas e inactivas son
interconvertibles por modificación
covalente.
b) Enzimas alostéricas
Además del centro activo poseen sitios de
unión diferentes donde los efectores pueden
alterar la unión del sustrato con el centro
activo.
Su cinética no corresponde a la de Michaelis-
Menden y comúnmente tienen varias sub-
unidades.
La mayoría de enzimas alostéricas son mixtas,
el sustrato u otro metabolito funcionan como
moduladores.
Fosforilasa-
fosfatasa
Fosforilasa 
quinasa
a) Modulación covalente b) Enzimas alostéricas
• Glucógeno fosforilasa (tejidos animales)
que cataliza la degradación del
glucógeno en G1P.
• Aspartato-transcarbamilasa (ATCasa) que
actúa en la etapa inicial de la biosíntesis
del nucleótido de pirimidina (CTP).
A B C D E
A: Fosfato de carbamilo + L-aspartato
B: N-carbamil-L-aspartato + Pi
E: Nucleótido de pirimidina 
o CTP actúa como modulador (-) de la ATCasa. 
o ATP actúa como modulador (+) de la enzima 
(invierte el efecto inhibidor del CTP)
G
PYR
CTE ATPKREBS
GLUCOGENO
ACID.G
Isozimas
• Formas múltiples de una enzima determinada, que puede presentarse en una
sola especie de organismo e incluso en una sola célula.
2 subunidades:
M (muscular) y H (cardiaco)
5 tipos:
LDH1 (H4) LDH2 (H3M) Corazón y glóbulos rojos
LDH5 (M4) Hígado y músculo esquelético
LDH3 (M3H) LDH4 (M2H2) otros órganos
Isoenzima M4 > afinidad por PYR
Isoenzima H4 > afinidad por LAC