proteinas

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Proteínas 
Integrantes:
Ambrogio Alma
Golinelli Nicole
Luna Martina
López Martina
Negro Marina
Curso y División:
7mo año “B”.
Tazzioli Natalia.
Pochettino María del Huerto.
IPET nº 267 Antonio Graziano.
Introducción.
Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. Están formadas por cadenas de compuestos orgánicos llamados aminoácidos. Por ende, contienen principalmente carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Algunas veces pueden contener elementos como azufre, magnesio, fósforo, hierro o cobre.
Aminoácidos. 
 Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas encargadas de formar y combinar las proteínas que son indispensables para el cuerpo humano.
 Están formados por:
 • Hidrogeno • Nitrógeno • Carbono • Oxigeno
Aminoácidos esenciales:
 Son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo.
Fórmula general de los aminoácidos:
Péptido	s.
Los aminoácidos se unen covalentemente formando enlaces amida entre los grupos B-amino y B-carboxilo este enlace se denomina peptídico y los productos se llaman peptídicos.
Cada vez que se añade un aminoácido a la cadena, se elimina una molécula de agua y porción de cada aminoácido que permanece en la cadena, se denomina residuo de aminoácido.
La secuencia de un oligopeptido o poli péptido se escribe con las abreviaturas de los aminoácidos, de tres o de una letra, convencionalmente con N-terminal a la izquierda y C-terminal a la derecha.
Péptidos en alimentos.
Varios tienen funciones biológicas importantes, por ejemplo:
La arserina y carnosina se encuentran en alta concentración en diferentes tejidos animales como amortiguador de pH.
El glutatión permite la desintoxicación de muchas sustancias por la enzima glutation-S-transferasa.
La creatina se encuentra en los músculos y células nerviosas de algunos seres vivos.
● Estructura primaria: el primer nivel de organización de una proteína es la secuencia de aminoácidos dictada por la secuencia de ADN del gen que la codifica, es decir, el orden en que se encuentran unidos los aminoácidos en la cadena polipeptídica.
 Estructura:
● Estructura secundaria: se refiere al ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el espacio, en este tipo de estructura los carbonilos y los aminos de los enlaces peptidicos establecen fuente de hidrogeno intermoleculares entre las vueltas consecutivas de la cadena.
● Estructura terciaria: este termino se refiere al modo en que la cadena polipeptidicas se dobla sobre si misma para producir una estructura plegada y compacta, características de las proteínas globulares. 
La estructura terciaria de diferentes proteínas que contienen una sola cadena polipeptidica se compone de dominios que se definen como regiones de una secuencia polipeptidica que se pliegan en estructura terciaria de manera independiente 
● Estructura cuaternaria: a diferencia de las anteriores, esta estructura no necesariamente existe en todos los polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o más cadenas.
Cada cadena polipeptidica es una unidad asimétrica en el agregado, pero la estructura de cuaternaria global puede exhibir una amplia variedad de simetrías, en función de la geometría de las interacciones. 
Estabilidad de la estructura proteínica.
Los cuatro niveles de estructuración están estabilizados por los diferentes tipos de uniones químicas. 
	Tipo	Mecanismo	Grupo que interaccionan 
	Covalente 	Reparto de e-	C-C, C-N, C=O. C-H,S-S C-N-C
	Interacciones electrostáticas o puentes salinos 	Atracción coulombicas entre grupos con cargas opuestas	 -NH3, -COO-, --NH3+
	Puentes de hidrogeno	El hidrogeno es compartido por dos átomos electronegativos 	 N-H||||||=C,
 
 H
 |
 N-H||||||O-H,
	Fuerzas de Van dar Waals	Inducción mutua de momentos dipolos en grupos apolares 	Grupos apolares
De las uniones covalentes el enlace peptídico C-N es el más fuerte, comparado con el enlace desulfuro S-S que requiere de menos energía para su hidrolisis.
	 Enlace	 Energía(kcal/mol)
	 S-S	 84
	 O-H	 110
	 C-S	 120
	 C-C	 151
	 C-N	 189
Estabilidad de la proteína de la leche.
Las proteínas de la leche forman una sustancia coloidal gracias a la acción de dos fuerzas que son:
 -Cargas eléctricas
 -Agua de hidratación 
En la caseína, la principal fuerza de estabilidad la constituyen las cargas eléctricas dadas por el radical acido (COO-) y básico (NH3+) de los aminoácidos. 
La caseína que ocurre como una sustancia coloidal compleja asociada con calcio y fosforo, puede ser coagulada por la acción de ácidos, cuajos y/o alcohol.
Cuándo la leche se solidifica, ocurren dos fenómenos:
 -Disminuye las cargas eléctricas 
 -Disminuyen el agua de hidratación 
Punto isoeléctrico.
Es el punto donde la carga neta de la proteína es cero. Cada una de los aminoácidos tiene carga distinta y la carga total de la proteína es la adición de las cargas individuales.
Entonces, el pH isoeléctrico es el valor del pH donde la proteína no tiene carga isoeléctrica.
Existe un valor de pH, el cual hace que las cargas positivas y negativas sean iguales, y a ese valor las proteínas precipitan.
Desnaturalización.
Las proteínas presentan lo que se conoce como desnaturalización cuando la estructuración de la macromolécula se aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación tridimensional. Este cambio conformaciones trae como consecuencia pérdidas en estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, pero no cambios en la estructura primaria, es decir, que la desnaturalización NO implica una hidrólisis del enlace peptídico.
Proteínas de la leche.
Básicamente las proteínas en la leche están agrumadas el grupo de sustancias nitrogenadas y dentro de estos están las de carácter proteicos y los no proteicos, los mas importante son las proteicas. Las sustancias nitrogenadas forman la parte más compleja de la leche y normalmente se separan en tres grupos: caseínas, proteínas del suero y sustancias nitrogenadas no proteicas. El grupo de las caseínas forma el 78% de los prótidos totales de la leche.
Proteólisis.
Se fragmenta con ella el esqueleto polipectidico, entonces, se trata de un rompimiento irreversible de enlaces covalentes de la proteína.
Desventajas:
Decrecimiento en el rendimiento quesero;
Deterioro en la composición y calidad del queso;
Sabor a amargo en los productos lácteos procesados. 
Beneficios en la leche fermentada: 
Puede determinar a sobrevivencia de los cultivos iniciadores;
Confiere propiedades reo lógicas;
Permite la formación de péptidos bioactivos.