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2.4 Citosol, Citoesqueleto y motilidad celular
Biología e Introducción a la Biología Celular (Universidad de Buenos Aires)
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2.4 Citosol, Citoesqueleto y motilidad celular
Biología e Introducción a la Biología Celular (Universidad de Buenos Aires)
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Unidad 2.4 Citosol, Citoesqueleto y motilidad celular. 
● Citosol: componentes. Ribosomas. Chaperonas y Proteasomas. 
● Citoesqueleto: Componentes y funciones. 
● Filamentos intermedios. Microfilamentos. Procedimientos para su estudio. 
● Microtúbulos, cilios y flagelos. 
● Participación del citoesqueleto en distintos procesos celulares. 
● Espacio extracelular. Matriz extracelular. Relaciones célula-célula y célula-matriz. 
 
Citosol 
Definición 
Es la verdadera matriz intracelular. 
Constituye lo que se llama un sistema coloidal. Un sistema que está formado por dos 
fases: 
1. En 1 fase encontramos cúmulos de grandes macromoléculas. 
2. En la 2 fase podemos encontrar los acúmulos dispersos en el solvente agua. En 
este caso en el agua vamos a encontrar disueltas a pequeñas moléculas 
orgánicas, sales e iones inorgánicos (PH citosol = 7.2). 
Características y funciones 
● Tiene lugar un gran número de reacciones químicas, reacciones enzimáticas, 
procesos metabólicos (de síntesis de sustancias / de degradación de sustancias / 
distintas vías de señalización intracelular es que son necesarias para que luego 
las células pueda ejercer una función). 
● No es inerte. 
● Es importante mantener las condiciones constantes si como (PH neutro en el cual 
todas las enzimas que van a regular los procesos en el citosol puedan funcionar 
óptimamente). 
 
Componentes 
● Citoesqueleto y sus componentes. 
● Enzimas (que regulan una gran cantidad de procesos metabólicos y vías de 
señalización). 
● Pigmentos (en algunos tipos celuares Ej: lipofuscina conocido como el pigmento 
del desgaste). 
● Cristales de proteínas (en algunas células, su significado es desconocido). 
● Inclusiones: acúmulos de macromoléculas (gránulos de glucógeno (glicosomas) o 
gotitas de grasa / reserva de energía). 
● Ribosomas (maquinaria para la síntesis de proteínas) y Aminoácidos, ARN m/t 
(moléculas necesarias para el proceso). 
● Chaperonas. 
● Proteasomas. 
 
Eucariotas 
Citoplasma:​ Todo lo que se encuentra contenido entre la membrana plasmática de la 
célula y el núcleo. 
Citosol:​ Todo lo que se encuentra contenido entre la membrana plasmática de la célula y 
el núcleo ​fuera de las organelas. ​(Está Contenido dentro del citoplasma y ocupa el 
50%). 
 
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Procariotas 
Protoplasma (medio contenido dentro de la membrana plasmática) -> sinónimo de citosol. 
 
 
Componentes del citosol 
Ribosomas: 
● Complejos o estructuras ribonucleoproteicas (formadas por moléculas de un ácido 
ribonucleico, que sería el ARN ribosomal). 
● No están rodeados por una doble membrana y por lo tanto no son organelas. 
● Constituidos por dos subunidades (mayor y menor) que deben asociarse para 
formar el ribosoma funcional. 
● Sus subunidades y cada una están formadas por la asociación ARN ribosomal y 
proteínas). 
Función:​ Síntesis de proteínas. 
Están presentes en todos los tipos celulares. 
Los ribosomas eucariotas (80S sub mayor 60S y sub menor 40S) y procariotas (70S sub 
mayor 50S y sub menor 30S) cuentan con una diferencia respecto a su coeficiente de 
sedimentación (S) cuando son centrifugados. 
Destino de las proteínas que se sintetizan en los ribosomas (eucariotas): 
Permanecer en el citosol, dirigirse al núcleo, los peroxisomas, las mitocondrias, RER. 
Estas proteínas tendrán en su estructura una péptido señal que va a ser específica para 
cada uno de los destinos celulares. 
Casos especiales: 
Mitocondrias y cloroplastos: tienen ribosomas internos que van a sintetizar ciertas 
proteínas necesarias para estas organelas, pero también va a haber proteínas que se van 
a sintetizar en el citosol, luego se van a dirigir e ingresar a la organela. 
RER: las proteínas inician su síntesis en el citosol, pero tienen una péptido señal que las 
dirige hacia el RER donde el ribosoma puede adherirse a la membrana y continuar la 
síntesis de esta proteína. 
 
Chaperonas: 
Estructuras citosólicas que aseguran el correcto plegamiento de las proteínas 
asistiendolas. Son estructuras de naturaleza proteica. 
Familias de chaperonas: 
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● HSP70: Formada por una sola cadena polipeptídica (forma de canaleta y son 
monoméricas). Se necesitan varias para asistir a 1 proteína. 
● HSP60: Formada por muchas cadenas polipeptídicas (de 14 a 18 denominadas 
chaperoninas, las cuales dan forma de tubo). 
● HSP90. 
Las proteínas entonces que se van a ir pegando, van a ir pasando tanto por el surco 
como por el cilindro y así las chaperonas la habana a asistir para su correcto plegamiento. 
Van a ir asistiendo al plegamiento en forma simultánea con la síntesis de proteínas. 
(Una proteína se sintetiza, la cadena polipeptídica naciente va abandonando el ribosoma 
y en ese momento se le van a unir chaperonas que las van a ir asistiendo para evitar que 
se plieguen de manera errónea o se unan tempranamente a otras estructuras de la 
célula). 
Consumen energía derivada del ATP y pueden ser reutilizadas. 
 
Proteasomas: 
Complejos enzimáticos de alto peso molecular encontrados en el citosol. 
Función:​ Degradar proteínas que por algún error se plegaron de manera errónea o que se 
han dañado en algún proceso celular o cuya función ha concluido y ya no necesaria para 
la célula. 
El proteasoma es de forma cilíndrica y se compone de varias proteasas dispuestas en 
torno a una cavidad central, donde ingresa la proteína que va a ser degradada). Su 
estructura es más compleja, ya que junto a cada extremo del cilindro se halla un 
"​casquete ​" proteico integrado por alrededor de 20 polipéptidos reguladores. 
Para poder ingresar en el proteasoma, las proteínas destinadas a ser degradadas deben 
ser previamente "marcadas” por un conjunto de polipéptidos citosólicos iguales entre sí, 
de 76 aminoácidoscada uno, llamados ​ubiquitinas ​. 
 La primera ubiquitina es activada por la enzima ​E1​, que la transfiere a la enzima ​E2 ​. A 
continuación, con la ayuda de la ligasa ​E3​, el complejo ubiquitina-E2 se une a la proteína 
que debe degradarse. Puesto que el proceso de transferencia entre las enzimas E1 y E2 
se repite varias veces, la proteína queda conectada con una corta cadena de ubiquitinas. 
De inmediato este complejo es reconocido por los polipéptidos reguladores de uno de los 
casquetes, los cuales separan a las ubiquitinas, deshacen el plegamiento de la proteína y 
la introducen en la cavidad del proteasoma, donde es degradada por las proteasas. Se 
originan oligopéptidos cortos, los cuales salen del proteasoma y se vuelcan en el citosol. 
Cuando finaliza la degradación de la proteína, el proteasoma y las ubiquitinas quedan 
disponibles para su reutilización. 
El proceso descrito consume energía cedida por moléculas de ATP. 
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Ejercicios de parcial 
 
1) 
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2) 
 
 
 
 
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¿Qué es el citoesqueleto? 
Armazón proteico filamentoso que se encuentra desplegado a lo largo de todo el citosol 
de las células eucariotas. 
Integrado por: 
3 clases de filamentos: 
1. Microtúbulos 
2. Filamentos intermedios 
3. Microfilamentos 
 
3 clases de proteínas accesorias:​ son aquellas que van a asistir a los distintos filamentos 
del citoesqueleto para que puedan ejercer sus funciones correctamente. 
1. Reguladoras. 
2. Ligadoras. 
3. Motoras. 
 
Función: 
● Da forma (estable o cambiante) a las células. 
● Da sostén a las células 
● Participa del transporte de macromoléculas y organelas en el interior celular. 
● Contribuye a la movilidad de las células. 
● Funciones especiales: Citomusculatura. 
 
 
Componentes del citoesqueleto 
Microtúbulos: 
Tipos: 
1. Citoplasmáticos​: Nacen en el centrosoma. 
2. Mitóticos:​ Van a formar parte del huso mitótico que es una estructura que se va a 
formar durante el proceso de mitosis. 
3. Ciliares:​ Forman el eje de los cilios y flagelos que son estructuras que van a 
participar de la motilidad de la célula. 
4. Centriolares:​ Forman parte de los centriolos que son estructuras presentes en las 
células animales que van a participar en la formación de los microtúbulos 
citoplasmáticos. 
Tamaño:​ ​25 nm de diámetro​ (observado mediante microscopía electrónica). 
 
Composición:​ Formados por monómeros de una proteína que se llama ​tubulina​. 
Esta ​proteína ​ es ​globular ​y está formada por 2 tipos de subunidades (alfa y beta) que van 
a ir interactuando unas con otras formando dímeros y se van a ir polimerizado para formar 
protofilamentos​ que finalmente van a constituir la pared de esta estructura hueca en 
forma de túbulo. 
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Los microtúbulos comienzan a formarse en la matriz centrosómica. Para ello, unas pocas 
tubulinas (provenientes del depósito de tubulinas libres que se encuentran en el citosol) 
concurren a la matriz centrosómica y se nuclean (se polimerizan). Este núcleo constituye 
el primer esbozo del microtúbulo y se forma por influencia del complejo proteico de 
Y-tubulinas, que promueve el ensamblaje de las primeras 13 tubulinas del extremo [-]. Los 
centríolos no desempeñan ningún papel en este proceso. De inmediato el microtúbulo 
comienza a crecer por su extremo [+], al agregarse nuevas tubulinas provenientes del 
depósito de tubulinas del citosol. 
El complejo de y-tubulinas tiene forma anular, su diámetro es similar al de los 
microtúbulos y se comporta como un molde a partir del cual se nuclean las primeras 13 
tubulinas. 
Adicionalmente, el complejo de y-tubulinas actúa como un capuchón que bloquea el 
crecimiento y el acortamiento del microtúbulo por su extremo [-]. 
Cuando las tubulinas se despolimerizan de los microtúbulos, pasan a formar parte del 
depósito de tubulinas libres del citosol. Inicialmente, cada tubulina contiene un GDP en su 
subunidad B, que no tarda en intercambiarse por un GTP en el mismo citosol. Luego las 
tubulinas con GTP son atraídas por los extremos [+] de los microtúbulos en crecimiento y 
se unen a ellos. A diferencia de lo que ocurre en el citosol, la polimerización hace que el 
GTP de las tubulinas se hidrolice en GDP y fosfato. Como se ve, la formación de los 
microtúbulos es un proceso que consume energía. 
Llamativamente, las tubulinas con GDP tienden a despolimerizarse del extremo [+] de los 
protofilamentos, lo cual se debe al encorvamiento que experimenta tal extremo por 
influencia precisamente del GDP. 
Así descrito, el proceso de polimerización y despolimerización de las tubulinas 
comprendería un círculo vicioso, ya que la polimerización con la consiguiente formación 
de GDP-llevaría a la inmediata despolimerización de los monómeros. Esto no ocurre 
debido a que las tubulinas recién incorporadas demoran un tiempo en hidrolizar sus GTP 
y forman un capuchón de tubulinas-GTP en el extremo del microtúbulo, el cual impide la 
salida de las tubulinas arribadas con anterioridad, a pesar de que en ellas el GTP ya se 
convirtió en GDP. 
A causa de esta particularidad - denominada ​inestabilidad dinámica ​ , cuando un 
microtúbulo alcanza la longitud deseada, para mantenerla debería alternar breves 
períodos de polimerización con otros de despolimerización Dado que en términos 
energéticos ello sería muy oneroso, se descuenta la existencia de proteínas reguladoras 
que se unen al extremo [+] del microtúbulo para evitar esa inestabilidad, 
La despolimerización del microtúbulo es mucho más rápida que la polimerización. 
Características: 
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● Son estructuras que son ​polarizadas​ (significa que hay un extremo de microtúbulo 
donde quedan expuestas las tubulina alfa y el otro las beta, es decir que tienen 
extremos que son diferentes). 
● Los microtúbulos citoplasmáticos son estructuras muy ​dinámicas​ que pueden 
polimerizarse (crecen) y despolimerizarse (decrecen) muy rápidamente (formarse, 
alargarse o desaparecer de acuerdo a las necesidades de las células). 
● Interactúan con MAPs (proteínas asociadas a microtúbulos) que favorecen / 
inhiben el crecimiento o rompen los microtúbulos. 
Función: 
● Todos los filamentos del citoesqueleto contribuyen a mantener la forma de la 
célula. Los citoplasmáticos sirven para mantener el RE y golgi dentro de la célula. 
● Microtúbulos citoplasmáticos -> Transporte tanto de sustancias, macromoléculas y 
organelas a través del citoplasma. Con asistencia de las proteínas motoras 
quinesina ​ y ​dineína ​. Cuando se hayan cargadas con el material a transportar la 
dineína se desliza hacia el extremo [-] y la quinesina [+]. Estas proteínas motoras 
están formadas por 4 cadenas polipeptídicas, 2 livianas (con ATPasas) y 2 
pesadas con 1 dominio globular (cabeza) que se conecta al microtúbulo y 1 fibroso 
(cola) que se conecta al material a transportar. En la membrana de las organelas y 
de las vesículas transportadoras se hallan proteínas transmembranosas 
quinectina y dinactina que se unen a la quinesina y dineina. 
 
 
● Microtúbulos mitóticos -> Participan de la división celular. 
● Microtúbulos de cilios y flagelos -> Participan de la motilidad de las células.Cilios y flagelos: 
Los microtúbulos ciliares forman los ejes de los cilios y flagelos. 
Cilios:​ Son proyecciones de la membrana celular delgados de 0.25 um de diámetro y 1 
um de largo, los de mayor longitud se llaman ​flagelos​. 
Estructura: 
● Matriz ciliar. 
● Armazón regular, llamado ​axonema ​. Gracias a el se produce el movimiento del 
cilio. Estructuta: 9 dobletes [se dice 9 + 2 porque son 9 pares] de microtúbulos. A 
externo y completo y el B interno e incompleto situados en la periferia y dos 
dobletes de microtúbulos centrales unidos entre si por proteínas accesorias, 
motoras (dineína ciliar) y ligadoras (nexina). 
● Cuerpo basal ​o ​cinetosoma ​, sitio en donde se fija el cilio: Estructura: Son 
cilindros huecos que miden 0.2um de diámetro por 0.2um de largo la pared está 
formada por 9 tripletos de microtúbulos, A completo posee 13 protofilamentos, B y 
C incompletos tienen 11 protofilamentos, se disponen en forma oblicua de modo 
que el A queda interno se unen por proteínas ligadoras cortas y largas. 
 
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Filamentos intermedios: 
Tipos: 
1. Laminofilamentos:​ Se van a encontrar en el núcleo de las células por debajo de la 
membrana nuclear constituyendo una estructura que se denomina lámina nuclear 
y le va a dar sostén al núcleo. 
2. Filamentos de queratina:​ Se encuentran en el citoplasma de células epiteliales 
dando resistencia. Una ​proteína ligadora denominada ​filagrina ​ une a los 
filamentos de queratina donde se entrecruzan. Los ​monómeros​ de los filamentos 
de queratina se denominan ​citoqueratinas ​ y se dividen en ​clase 1 ​ (ácidas) y 
clase 2 ​ (neutras). 
3. Filamentos de vimentina:​ Son importantes tanto en el desarrollo embrionario como 
en los adultos (les podemos encontrar en células sanguíneas). Donde se 
entrecruzan son unidos por la ​proteína ligadora llamada ​plactina ​. 
4. Filamentos de desmina:​ Se van a encontrar en células musculares. Se unen entre 
sí mediante la ​proteína ligadora llamada ​sinamina ​. Son encargados de ligar a las 
miofibrillas. 
5. Filamentos gliales:​ Se van a encontrar en la glía que es un conjunto de células 
que actúan como sostén en el sistema nervioso. Monómero ácido. 
6. Neurofilamentos:​ Son los filamentos intermedios de las neuronas y van a tener 
una función en establecer la estructura de las neuronas (asociada con su función 
de transmitir el impulso nervioso). Son los responsables de la resistencia de las 
prolongaciones de las neuronas que son las dendritas y los axones. 
Tamaño:​ ​10 nm de diámetro​. 
Composición:​ variable. 
Todos los filamentos son polímeros. 
Los monómeros son proteínas fibrilares que tienen la particularidad de presentar una 
estructura de ​alfa hélice fibrosa​. Este caso los monómeros en primer lugar se asocian de 
a 2 formando dímeros, luego de a 4 formando tetrámeros (antiparalelo) y por último 
forman ​protofilamentos​, la unión de 2 protofilamentos será una protofibrilla (el conjunto de 
8 protofibrillas van a formar la pared del filamento intermedio). 
 
● No requiere de la hidrólisis de compuestos de alta energía (GTP / ATP). 
Función: 
● Mecánica (a excepción de los laminofilamentos que se encuentran en el núcleo, el 
resto de los filamentos intermedios va a formar una malla (red continua) a lo largo 
del citoplasma de las células y esto le va a dar una función de sostén. 
● Establecer, regular la forma y mantener fija la posición de las organelas. 
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Microfilamentos y proteínas accesorias 
Microfilamentos (filamentos de actina): 
Tipos: 
1. Corticales:​ Se encuentran por debajo de la membrana plasmática de todas las 
células. 
2. Transcelulares:​ Se encuentran en el citosol y van en todas las direcciones a lo 
largo del citoplasma. 
Tamaño:​ ​8 nm de diámetro ​. 
Composición: 
Todos los filamentos son polímeros. 
El monómero es una proteína globular que se llama ​actina G​. Estos monómeros en 
primer lugar van a formar ​trímeros​ (grupos de 3 unidades) que luego se van a ir uniendo 
unos con otros con asistencia de la proteína reguladora ​formina ​ durante la polimerización 
(poseen extremos [+] y [-]) para formar finalmente los filamentos de actina. 
Presentan inestabilidad dinámica. 
Función: 
● Van a contribuir a la forma de la célula. Los microfilamentos corticales son 
responsables de la viscosidad del citosol. 
● Transcelulares -> Transporte de organelas y de sustancias a través del 
citoplasma. Este transporte es mediado mediante las proteínas motoras miosina I 
y la miosina V. 
● Van a formar parte de las uniones entre células. 
● Van a participar en la migración celular (en células que requieren tener una 
determinada motilidad para desplazarse). 
● Intervienen en la citocinesis (división celular) ya que el anillo contráctil está 
formado por filamentos de actina y miosinas II. 
● Forman las microvellosidades. 
● Forman el cinturón adhesivo. 
 
Participación de los microfilamentos de actina y miosina en la contracción 
muscular: 
Función particular de los microfilamentos que se da en la contracción muscular las células 
musculares esqueléticas (son las células que se contraen) que permiten que nuestros 
músculos se contraigan y realicen movimientos. 
Estas células tienen una particularidad especial, tienen un aparato contráctil desarrollado 
en su citoplasma. Este aparato contráctil está representado por las miofibrillas. 
Las microfibrillas están formadas por una sucesión lineal de unidades contráctiles que se 
denominan sarcómeros. 
Los sarcómeros son la unidad funcional y estructural de las ​ miofibrillas ​y de las células 
musculares o de las fibras musculares. 
 
Las miofibrillas se encuentran formadas por tres tipos de proteínas que pueden ser 
clasificadas de la siguiente manera: 
1. Contráctiles, que generan la fuerza necesaria durante las contracciones: miosina y 
actina. 
2. Reguladoras, que activan y desactivan el proceso de contracción: troponina y 
tropomiosina. 
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3. Estructurales, que alinean los filamentos y los conectan con el sarcolema: titina, 
miomesina, nebulina y distrofina. 
Los músculos están constituidos por haces de fibras musculares quienes a su vez están 
formadas por numerosas células o fibras dentro de las mismas se encuentran miles de 
unidades contráctiles llamadas sarcómeros, los cuales están integrados por las siguientes 
proteínas: la actina, la miosina, la tropomiosina y las troponinas T/I/C, junto a proteínas 
ligadoras. 
Las troponinas forman un complejo que se mantiene unido por la acción de la ​troponina 
T​, 
por su parte la ​troponina I​ inhibe a la ​tropomiosina ​ haciendo que ésta no permita que 
las cabezas de miosina II tomen contacto con la actividad y por lo tanto ​no se produzca 
la contracción del sarcómero. 
Por lo tanto para que ocurra la contracción es necesario un estímulo adecuado que 
genere un ​incremento en la concentración de ​calcio intracelular ​, cuando esto ocurra el 
calcio se va a unir a la ​troponina C ​ y entonces ésta va a bloquear la acción de la 
troponina I sobre la tropomiosina haciendo que se desplace del sitio de unión de la 
miosina II y permitiendo entonces la interacción con la actina y el consecuente 
desplazamiento de una proteína sobre la otra provocando la ​contracción del sarcómero​. 
 
A nivel microscópico el sarcómero presentó una imagen particular dada por la presencia 
de los microfilamentos de actina y de miosina, quedando delimitado por dos líneas o 
discos Z y en su interior se pueden observar la banda (I/A) banda dentro de la cual a su 
vez se 
pueden observar la banda H y en el medio la línea M. La presencia de estas bandas se 
debe a la organización y superposiciónde los filamentos de actina y miosina por eso: 
● La banda I corresponde a los filamentos de actina . 
● La banda A abarca a toda la miosina 2 y la parte de actina que se superpone con 
esta. 
● La banda H corresponde a filamentos de miosina solamente. 
● La línea M a los puentes proteicos que se dan entre las miosinas. 
 
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Proteínas accesorias: 
Clases: 
1. Proteínas reguladoras:​ Controlan el nacimiento, alargamiento, acortamiento y 
desaparición de los filamentos. ​Ejemplo: catastrofina (proteína del citosol que 
regula la despolimerización de los microtúbulos tras la pérdida del capuchón de 
tubulinas-GTP). 
2. Proteínas ligadoras:​ Conectan a los filamentos entre sí o con otros componentes 
de la célula. ​Ejemplo: nexina (une microtúbulos entre sí). 
3. Proteínas motoras:​ Trasladan macromoléculas y organoides de un punto a otro del 
citoplasma. ​Ejemplo: dineína (asiste a microtúbulos). 
 
 
Ejercicio de parcial 
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Motilidad celular 
 
1. Deformación celular: Pérdida de la forma característica de la célula para adoptar 
una forma poligonal. 
2. Formación lamelipodios: Los microfilamentos de actina corticales sufren 
modificaciones 
3. y comienzan a formarse varias láminas citoplasmáticas horizontales llamadas 
llamadas “lamelipodios”. 
4. Nacimiento filopodios: De los bordes libres de los lamelipodios nacen unas 
estructuras dígitoformes denominadas ”filopodios”. 
5. Unión a MEC: Ambas estructuras (lamelipodios y filopodios) alternan mecanismos 
de alargamiento y acortamiento que son esenciales para producir el movimiento 
de la célula así los filopodios se alargan y se unen al ​colágeno de la matriz 
extracelular ​. 
6. Tracción: En ese momento comienzan a degradarse y cortarse mientras que otros 
filopodios comienzan a alargarse. Como el filopodio está anclado a la matriz 
tracciona a la 
7. célula generando que avance. 
8. Despolimerización: Cuando ese filopodio se despolimerizó totalmente, se suelta 
del colágeno y permite que la célula siga avanzando y no quede detenida. 
Es necesaria la participación de proteínas ligadoras que favorezcan tanto la 
polimerización como la despolimerización de los microfilamentos para que este 
mecanismo funcione de manera adecuada. 
¿Cómo sabe la célula a dónde tiene que ir? 
Existe un mecanismo que guía a la célula al sitio de acción y es el gradiente de 
concentración y la orientación de determinadas sustancias que están presentes en la 
matriz extracelular. 
● Si las mismas ​no​ son ​solubles​ como es el caso de la fibronectina el mecanismo 
se llama ​haptotaxis ​. 
● Si la sustancia es ​soluble​ el mecanismo se llama ​quimiotaxis ​. 
 Para que esto último ocurra es necesario que la célula capte la señal proveniente del 
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exterior a través de receptores específicos situados en la membrana plasmática. 
 
 
Matriz extracelular y unión entre células 
Matriz extracelular (MEC) ​: Material encontrado entre las células. 
En los tejidos conectivos las células se encuentran dispersas en medio de abundante 
matriz extracelular. En cambio, en los epitelios las células suelen estar adosadas sin que 
las separe prácticamente ningún elemento extracelular. No obstante, en los epitelios de 
revestimiento existe una delgada matriz extracelular llamada ​lámina basal​, interpuesta 
entre las células y el tejido conectivo sobre el que se apoyan. 
Las funciones más importantes de la matriz extracelular son: 
1. Rellenar los espacios no ocupados por las células. 
2. Conferir a los tejidos resistencia a la compresión y al estiramiento. 
3. Constituir el medio por donde llegan los nutrientes y se eliminan los desechos 
celulares. 
4. Proveer a diversas clases de células de puntos fijos donde aferrarse. 
5. Ser un vehículo por donde migran las células cuando se desplazan de un punto a 
otro del organismo. 
6. Ser un medio por el que arriban a las células las sustancias inductoras (señales) 
provenientes de otras células. 
Componentes de la MEC: 
Los componentes de la matriz extracelular pueden clasificarse en ​fluidos​ y ​fibrosos​. Los 
fluidos corresponden principalmente a ​glicosaminoglicanos y proteoglicanos ​, mientras que 
los fibrosos se dividen en ​proteínas estructurales (colágeno) y proteínas adhesivas 
(fibronectina, laminina). 
Fluidos: 
● Proteoglicanos: ​Debe su nombre a la macromolécula que se genera por unión de 
unos polisacáridos específicos llamados glicosaminoglicanos (GAGs) a proteínas. 
● Los GAGs:​ Son hidratos de carbono formados por la repetición y alternancia de 
determinados y disacáridos. Ej: ácido hialurónico. 
La presencia de los grupos sulfatos hace que los GAGs tengan una gran cantidad 
de cargas negativas por lo que atraen a iones Na+ y junto a ellos moléculas de 
agua, estas características generan una matriz muy viscosa. 
Fibrosos: 
● Fibras colágenas:​ Proteína estructural más abundante. Es secretada 
fundamentalmente por los fibroblastos, su síntesis empieza en el RE continúe en 
el golgi y luego de ser secretado al medio extracelular termina de madurar la fibra 
de colágeno está formada por ​fibrillas ​ cuya unidad molecular es el 
tropocolágeno​ el que a su vez está compuesto por la unión de tres cadenas 
polipeptídicas que se trenzadas de forma helicoidal. 
Los tropocolágeno se unen en paralelo pero levemente desfasados generando 
una imagen de estrías separadas. 
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Existen 25 tipos de colágenos: 
● Tipo 1 está presente en los huesos, ligamentos, córnea y en la dentina. 
● Tipo 4 y el tipo 8 que no forman fibrillas sino redes, éstos colágenos son 
característicos de las membranas basales. (Ej: elastina). 
Papel crucial en la migración de células, dado que proveen los puntos fijos de sostén para 
el anclaje temporario de los filopodios. 
● Fibronectina:​ Es una glicoproteína formada por dos unidades polipeptídicas unidas 
entre sí a través de un puente de sulfuro cercano a sus extremos carboxilo. 
Cada subunidad posee dos dominios, uno se conecta con una proteína de la 
membrana plasmática de la célula y el otro con la fibra colágena. 
 
Sirve para anclar de manera dinámica las células en la matriz extracelular además y 
como guía en los procesos de migración celular. 
● Laminina:​ La laminina es una glicoproteína fibrosa integrada por tres subunidades 
polipeptídicas (alfa, beta y gamma) unidas por puentes disulfuro. Tiene forma de 
cruz, con tres brazos cortos y uno largo. Abunda en las láminas basales, donde se 
halla asociada al colágeno IV. 
 
Características uniones inercelulares y MEC + células vecinas 
Comenzaremos señalando las diferentes superficies que tiene una célula: 
● Superficie apical: La que está en contacto con la luz o cavidad de los órganos 
huecos 
● Superficie lateral: Determinada por el contacto entre células vecinas. 
● Superficie basal: Es sobre la que se apoya la célula y está en contacto con la 
matriz extracelular. 
De acuerdo con esto podemos encontrar: 
● Uniones entre la célula y la matriz que se van a observar en la superficie basal. 
● Uniones entre células que van a estar presentes en la superficie lateral cabe 
destacar que también existe contacto entrecélulas a través de la superficie apical 
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(con carácter transitorio). 
 
Uniones con la matriz vamos a encontrar a: 
● Los ​hemidesmosomas ​ para el caso de los tejidos epiteliales. 
● Los ​contactos focales ​ para algunos tejidos conectivos. 
En la unión siempre van a estar implicadas una ​proteína del citoesqueleto, una proteína 
de la membrana plasmática y una de la matriz extracelular ​. 
● Hemidesmosomas: Las proteínas que los integran son los filamentos intermedios 
de queratina, una integrina y la laminina que lo adhiere al colágeno tipo IV. 
● Contacto focal: Lo integran filamentos de actina que reciben el nombre de fibras 
tensoras, la integrina, la fibronectina y generalmente el colágeno tipo 1 
 
Uniones entre células: 
1. Uniones estrechas (oclusivas):​ Las forman unas proteínas llamadas ​ocludinas​ y 
claudinas ​, las que a su vez se unen a filamentos de actina. En las regiones donde 
se encuentran estas uniones, el contacto es tan fuerte que no permite que pasen 
sustancias y además no deja que las proteínas migren libremente de una 
superficie a otra. 
2. Uniones adherentes:​ Mantienen los epitelios unidos y se forman cuando las 
proteínas ​cadherina​ de cada célula toman contacto entre sí. Para que el vínculo 
permanezca estable, cada cadherina se une con otras proteínas accesorias 
llamadas ​cateninas ​y ​actininas ​, las cuales a su vez se unen a los filamentos de 
actina. Esta unión permite los movimientos necesarios para que las células se 
mantengan unidas. 
3. Desmosomas:​ Son uniones de anclajes muy resistentes en la que también está 
presente la cadherina, pero en este caso unida a una placa densa compuesta por 
la proteína desmina. La desmina toma contacto a través de la ​desmoplaquina 
con los filamentos intermedios de ​queratina ​ para sujetar a la célula. 
4. Uniones comunicantes (Nexus o gap):​ Además de mantener unidas a las células, 
permiten el libre intercambio de solutos pequeños entre los citoplasmas de las 
células conectadas. Esto se logra por la formación de un canal o ​conexon 
compuesto por 6 subunidades de ​conexinas ​ presentes cada uno en ambas 
células. Como todo canal el conexon se regula por señales intracelulares que lo 
pueden mantener abierto o cerrado. 
 
 
 
 
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