2020 - Modulo Virtual 4 - Aminoacidos y Proteinas

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Articulación Básico 
Clínico Comunitaria 1 
Aminoácidos y Proteínas 
2020 
Módulo Virtual N°4 
UNIVERSIDAD NACIONAL 
de MAR DEL PLATA 
• 
� 
Escuela Superior de 
MEDICINA 
Universidad l acional de Mar del Plata 
Pag.2 
 
 
 
 Aminoácidos y Proteínas 
 
 
 
 
Objetivos del Módulo: 
 
- Conocer las moléculas precursoras de las proteínas, su estructura química, propiedades 
y clasificación. 
- Estudiar las características del enlace peptídico y otras interacciones entre aminoácidos 
- Definir y conocer la función biológica de los péptidos 
- Analizar las múltiples funciones de las proteínas y las formas de clasificarlas. 
- Estudiar los niveles de organización estructural y la importante relación estructura-
función. 
Contenidos: 
 
- Aminoácidos. Estructura, clasificación 
- Enlace Peptídico. Estructura. Otras interacciones entre aminoácidos 
- Péptidos. Estructura. Funciones biológicas. Ejemplos 
- Proteínas. Definición. Funciones. Estructura. Niveles de organización. Desnaturalización. 
Clasificación. 
Bibliografía: 
 
- Blanco, A., & Blanco, G. Química biológica. (10° ed.). Buenos Aires: El Ateneo. (2016). 
- Albert L. Lehninger. Principios de Bioquímica (2014). 6ta edición. 
- Trudy Mckee. Bioquímica. Las bases moleculares de la vida. Editorial. (5ta edición) 
Mcgraw-Hill Interamericana 
- MJ. Noriega Borge, JM. Pérez. Fisiología General (2011). Open Course Ware, 
Universidad de Cantabria. Disponible en https://ocw.unican.es/course/view.php?id=94 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Módulo Virtual N° 
Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2020 
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Introducción 
 
Las proteínas son constituyentes esenciales de todos los organismos. la mayoría de las tareas 
que realizan las células requieren proteínas, las cuales tienen una asombrosa diversidad de 
funciones. Además de servir como materiales estructurales en todos los seres vivos (p. ej., 
como componentes estructurales en el músculo y en el tejido conjuntivo de animales o como 
componentes de la pared celular de las procariotas), las proteínas participan en funciones tan 
diversas como la regulación metabólica, el transporte, la defensa y la catálisis. La diversidad 
funcional que exhibe esta clase de biomoléculas está relacionada de forma directa con las 
posibilidades de combinación de las unidades monoméricas, los 20 aminoácidos. 
 
 
Aminoácidos 
Los aminoácidos comunes tienen una estructura general similar para todos, formada por un 
átomo de carbono central o átomo de carbono alfa (α), unido de forma covalente a un grupo 
ácido o carboxílico (-COOH), un grupo básico o amino (-NH2) y un átomo de hidrógeno. Su 
cuarta valencia se encuentra saturada por una cadena lateral (R), que es el elemento que 
diferencia cada uno de los 20 aminoácidos. 
 
 
 
 
 
UNIVERSIDAD NACIONAL 
de MARDELPLATA 
H 
Escuela Superior de 
MEDICINA 
Univel'SKlad Nacional de Mar del Pllta 
H 
H 
!grupo amino!<:::::. 
COOH <::::.!grupo ácido! 
1 
H2N-C-H 
1 
R ii::::> !cadena lateral! 
e alfa, para todos los amlnoácldos,cxcepto para la glicina, este carbono es asimétrico 
o qulral, es decir, presenta cuatro sustítuyentes diferentes. 
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Clasificación 
El conocimiento de las propiedades químicas de los aminoácidos estándar es de vital 
importancia para la comprensión de la bioquímica de las proteínas. La clasificación de los 
mismos se realiza de acuerdo a las propiedades de los grupos R (cadena lateral), en especial a 
su polaridad, o tendencia a interaccionar con el agua a pH biológico (cercano a 7). La polaridad 
de los grupos R varía desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble en agua) o altamente 
polar o hidrofílico (soluble en agua). 
 
 
 
 
 
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Triptófano-Trp-W ( ·) H 
OcC-CH -c-coo· 11 2 1 N _CH NH3 H + 
Con carga negativa .------.- 
Acido aspártico-Asp-D 
-o'\. C - CH _¿ _ COO -1 /7 2 1 
O NH3 
+ 
Acido glutámico-Glu-E ·o H 
'\. 1 c - CH - CH - c - coo - /7 2 2 I 
O NH3 : 1 • :::l 
Con carga positiva 
Histidina-His-H 
(a ph 6,0 ) ( • lactantes ) � 
HC = c - CH - c - coo . 
1 1 
2 
1 
HN:::: .,..NH NH3 + c + 
H 
__ ... 
Lisina-Lys-K ( ' ) H 
+ 1 
H3 N - CH 2- CH 2- CH 2- CH 2- C • COO • 
1 
NH3 
Arginina-Arg-R + 
( • lactantes ) 
NH2 H 
1 1 c - NH - CH - CH - CH c - coo . 
lf 2 2 2 I 
NH2 NH3 
+ + 
Tirosina-Tyr-Y H 
HOo � CH -c-coo· 
- 2 1 
NH3 
+ 
Cisteina-Cys-C � 
HS - CH2- , 9-coo· 
�H¡ 
Asparagina-Asn-N 
H2N H 
'\. 1 c - CH - c - coo - /7 2 1 O NH3 
+ 
Serina-Ser-S � 
HO - CH - C - COO • 
2 1 
NH3 
+ 
Polares, 
sin carga H 
. 1 
Ghcocola-Gly-G H _ C _ COO - 
1 
NH3 
+ 
Glutamina-Gln-Q 
H2N H 
'\. 1 e - CH - c - coo - 
� 2 1 O NH3 
+ 
H 
1 c-coo 
1 
NH3 
+ 
H 
1 c-coo· 
1 
NH3 
+ 
H 
1 c-coo - 
1 
NH3 
+ 
lsoleucina-lle-1 ( • ) 
CH -CH - CH 
3 2 I 
CH3 
H 
Prolina-Pro-P H C - C 
21 c-coo· 
H2C-NV1 
H H 
Fenilalanina-Phe-F ( • ) OcH2 
Metionina-Met-M ( • ) 
CH3- S - CH2- CH2 
No polares ( hidrófobos ) H 
1 
Alajtlina-Ala-A CH 3 C - COO • 1 
NH3 
+ 
CH3 H 
Valina-Val-V ( ") '\. CH C - COQ - 
/ 1 
CH3 NH3 
Leucina-Leu-L ( • ) + 
CH3 H 
-, CH - CH -C- COO - 
/ 2 1 
CH3 NH3 
+ 
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El código de tres letras es la convención de abreviatura de los aminoácidos, utilizando tres letras 
del nombre completo y facilita la denominación de las secuencias peptídicas. Ej: Arginina – Arg / 
Metionina- Met 
 
Aminoácidos con actividad biológica 
 
Algunos aminoácidos no se encuentran formando parte de proteínas; comparativamente son 
muy minoritarios, y puede apreciarse en ellos pequeños cambios respecto a los aminoácidos 
comunes. En algunos casos, desarrollan funciones claramente diferenciadas, como es, por 
ejemplo, el ácido gamma-amino-butírico (GABA) que actúa como neurotransmisor; la creatina 
que deriva de la glicocola y es un importante metabolito de reserva energética de las células 
musculares, o la taurina que unida a los ácidos biliares es un componente de las sales biliares. 
 
Aminoácidos derivados o modificados 
 
Además de los aminoácidos comunes, en algunas proteínas hay aminoácidos derivados. Cada 
uno de éstos se obtiene por una reacción química en la cadena lateral. Las modificaciones que 
se observan son muy variadas, y se producen después de constituida la proteína con el objeto 
de mejorar la función de la misma. 
Dentro de las modificaciones más frecuentes se encuentran las incorporaciones de diferentes 
grupos o radicales como los metilo, acetilo, hidroxilo, fosfato, carboxilo, etc. 
 
El enlace peptídico 
Para construir un péptido o una proteína, los aminoácidos deben unirse a través de un enlace 
covalente que permita su estabilidad y, como se podrá observar, también su amplia versatilidad. 
El enlace se establece entre un grupo carboxilo de un aminoácido y un grupo amino de un 
segundo aminoácido mediante una condensación que provoca la liberación de una molécula de 
agua, quedando formado un enlace amida. La formación de un único enlace da lugar al péptido 
más pequeño, o dipéptido, constituido tan sólo por dos aminoácidos. Las uniones de sucesivos 
aminoácidos dan lugar a tripéptidos, tetrapéptidos, oligopéptidos, polipéptidos y en último 
extremo proteínas. 
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Otras Interacciones entre aminoácidos: 
 
Puentes Disulfuro: 
 El grupo sulfhidrilo de la cisteína es muy reactivo. La reacción más común de este grupo es una 
oxidación reversible que formaun disulfuro. La oxidación de dos moléculas de cisteína forma 
cistina, una molécula que contiene un enlace disulfuro (Fig. 5.13). Cuando dos residuos de 
cisteína forman uno de estos enlaces, éste se denomina puente disulfuro. Este enlace puede 
producirse en una cadena individual para formar un anillo o entre dos cadenas separadas para 
formar un puente intermolecular. Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos 
y proteínas. 
 
 
 
 
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Amino ácido (1) Amino ácido (2) 
H 
H 
H 
/ 
H 
H 
H 
H 
Agua 
H 
Dipéptido 
H 
H 
Enlace peptídico 
H "'H lnlt--4��!9. 
1 
Cysteine 
Cysteine 
coo­ 
+ 1 
H3N-CH 
1 
CH2 
1 
SH 
SH 
1 
CH2 
1 + 
CH-NH3 
1 coo­ 
coo­ 
+ 1 
H3N-CH 
1 
CH2 
1 s 
I Cystine s 
1 
CH2 
1 + 
CH-NH3 
1 coo­ 
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PÉPTIDOS 
 
Son las moléculas formadas por menos de 100 residuos de aminoácidos. Aunque sus 
estructuras son menos complejas que las de las moléculas proteínicas más grandes, los 
péptidos poseen actividades biológicas significativas 
a) Glutatión (GSH). Tripéptido (γ-glutamil-cisteinil-glicina) que actúa como antioxidante y 
destoxificante en el interior celular por su capacidad de unirse entre sí formando dímeros a 
través de la cisteína. 
b) Oxitocina y Vasopresina: Dos nonapéptidos muy parecidos entre sí, que producidos en la 
hipófisis, desarrollan diferentes acciones hormonales. 
c) Encefalinas: Pentapéptidos producidos en el sistema nervioso central que al unirse a 
determinadas neuronas inducen analgesia (eliminación de las sensaciones de dolor). 
Metencefalina (2 HN-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COOH) y Leu-encefalina (2 HN-Tyr-Gly-Gly-Phe-
LeuCOOH). 
d) Bradiquinina: Nonapéptido que inhibe la inflamación tisular (2 HN- Arg-Pro-Pro-Gly-PheSer-
Pro-Phe-Arg-COOH) 
PROTEÍNAS 
 
Se define como proteína a todo polipeptido de más de 100 aminoácidos, que desarrolla una 
estructura característica y cumple una función orgánica. Las proteínas compuestas por una sola 
cadena polipeptídica se llaman proteínas monoméricas mientras las que asocian más de un 
polipéptido se conocen como proteínas multiméricas. 
Funciones 
De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las proteínas son las que tienen 
las funciones más diversas. 
1. Catálisis. Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas 
en procesos como la digestión, la captura de energía y la biosíntesis. Estas moléculas tienen 
propiedades notables. Por ejemplo, pueden aumentar la velocidad de reacción de 106 a 1012 
veces. 
2. Estructura. Algunas proteínas proporcionan soporte. Las proteínas estructurales suelen tener 
propiedades muy especializadas. Por ejemplo, el colágeno (componente principal de los tejidos 
conjuntivos) y la elastina, proteína semejante a la goma que se encuentra en las fibras elásticas, 
está presente en varios tejidos del organismo (p. ej., en los vasos sanguíneos y en la piel). 
 
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3. Movimiento. Las proteínas participan en todos los movimientos celulares. Por ejemplo, la 
actina, la tubulina y otras proteínas forman el citoesqueleto. Las proteínas de esta estructura 
son activas en la división celular, en la endocitosis, en la exocitosis y en el desplazamiento 
ameboide de los leucocitos. 
 4. Defensa. Una extensa variedad de proteínas son protectoras. En los vertebrados, por 
ejemplo, la queratina, una proteína que se encuentra en las células de la piel, ayuda a proteger 
al organismo contra los daños mecánicos y químicos. Las proteínas implicadas en la 
coagulación hemática, el fibrinógeno y la trombina, impiden la pérdida de sangre cuando los 
vasos sanguíneos se lesionan. Las inmunoglobulinas (o anticuerpos) producidas por linfocitos 
cuando organismos ajenos, como las bacterias, invaden a un organismo 
5. Regulación. La unión de una molécula hormonal o de un factor de crecimiento a los 
receptores en sus células diana modifica la función celular. Entre los ejemplos de hormonas 
peptídicas se encuentran la insulina y el glucagón: ambos regulan la concentración sanguínea 
de glucosa. La hormona del crecimiento estimula el desarrollo y la división celulares. Los 
factores de crecimiento son polipéptidos que controlan la división y la diferenciación de las 
células animales. 
6. Transporte. Muchas proteínas actúan como moléculas transportadoras de moléculas o de 
iones a través de las membranas o entre las células. Entre los ejemplos de proteínas de 
membrana están la bomba de Na+-K+ ATPasa y el transportador de glucosa. Otras proteínas 
transportadoras son la hemoglobina, que lleva el 0 2 a los tejidos desde los pulmones, y las 
lipoproteínas LDL y HDL, que transportan los lípidos del hígado y del intestino a otros órganos. 
7. Almacenamiento. Determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales. Por 
ejemplo, la caseína de la leche de los mamíferos son fuentes abundantes de nitrógeno orgánico. 
8. Respuesta al estrés. La capacidad de los organismos para sobrevivir a diversos agresores 
abióticos está mediada por determinadas proteínas. Entre los ejemplos se encuentra el 
citocromo P450, un grupo diverso de enzimas que se encuentran en los animales y en las 
plantas que de forma habitual transforman a un gran número de contaminantes orgánicos 
tóxicos en derivados menos tóxicos. Las temperaturas muy elevadas y otras agresiones dan 
lugar a la síntesis de una clase de proteínas denominadas proteínas de choque térmico (hsp) 
que promueven el plegamiento correcto de las proteínas perjudicadas. Si esas proteínas se 
dañan de forma grave, las hsp estimulan su degradación. 
 
 
 
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Estructura 
 
 Las proteínas son moléculas, en general, muy grandes pudiendo llegar a tener miles de 
aminoácidos, y por lo tanto sus miles de átomos pueden adoptar una variedad de posiciones en 
el espacio extremadamente amplia. 
Cada proteína presenta una estructura espacial característica y única, que se denomina 
estructura o conformación nativa, y que resulta absolutamente necesaria para que pueda 
desarrollar su función. 
Los bioquímicos han diferenciado varios niveles en la organización estructural de las proteínas. 
La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos, es especificada por la información 
genética. Al plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones localizadas 
de aminoácidos adyacentes que constituyen la estructura secundaria. La forma tridimensional 
global que asume un polipéptido se denomina estructura terciaria. Se dice que las proteínas que 
constan de dos o más cadenas polipeptídicas (o subunidades) tienen estructura cuaternaria. 
 
 
 
 
 
 
 
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Secuencia Conformación Asociación 
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria 
Combinación 
1hmitadade 
ammoáodos 
Hélice 
Hoja Plegada 
Globular 
Fibrosa 
Subunidades iguales 
Subunidades distintas 
covalentes. 
Fuerzas diversas no Unión 
Peptídica 
-- - -·-·-·--·-··------� - -- - --- - --- -- -- - - --- --- .. --- ---- ---- -- - ---- - -- -:--- .. -- - - ---- -- -- ---- ------ ··------ - - -·--· 
' ' ' ' : Puente de Hidrógeno : ¡ Puente de ínteracconestuororobcas ¡ 
Hidrógeno salmas electrostátJcas ' 
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Estructura primaria 
Consiste en la determinación de la secuencia de aminoácidos de una proteína, es el nivelde 
conocimiento más básico y más importante. Las proteínas se diferencian entre sí porque cada 
una tiene un número de aminoácidos y una secuencia de los mismos distinta. Una serie 
determinada de aminoácidos dará lugar a una configuración espacial también única y 
determinada, lo que llevará en último extremo a una función específica y concreta. 
 
Estructura secundaria 
Define las posiciones regulares y repetitivas de aminoácidos adyacentes en una cadena 
peptídica. Podría suponerse que las posibilidades de colocación en el espacio, que tiene un 
residuo aminoacídico con respecto a sus vecinos más próximos, son infinitas; sin embargo, la 
rigidez del plano del enlace peptídico y las limitadas posibilidades de giro alrededor del carbono 
α, reducen en gran medida las estructuras estables que pueden existir en la realidad. Por dicho 
motivo, las dos estructuras más importantes y abundantes en las proteínas son: La hélice α y la 
conformación β. Estas están estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo 
y N-H del esqueleto polipeptídico. 
 La hélice α es una estructura rígida en forma de varilla que se origina cuando una cadena 
polipeptídica se enrolla en una conformación helicoidal dextrógira. La lámina plegada β se forma 
cuando se alinean dos o más segmentos de la cadena polipeptídica uno al lado del otro. En 
lugar de estar enrollada, cada cadena está extendida por completo. 
 
 
 
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� hoja plegada 
Proteina 
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Estructura Terciaria 
Describe las relaciones espaciales entre todos los aminoácidos de la cadena peptídica, 
proporciona una imagen tridimensional completa de la molécula. 
Una proteína grande normalmente contiene varios tipos de estructura secundaria. Los 
segmentos de la cadena peptídica plegada se mantienen en posición mediante una serie de 
enlaces, de naturaleza débil en su mayoría, que se establecen entre residuos aminoacídicos y 
entre éstos y el entorno. Los enlaces pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones 
hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals, e incluso enlaces covalentes a través de puentes 
disulfuro. 
La frontera entre estructura secundaria y terciaria resulta a veces muy difuminada, dependiendo 
del tipo de molécula que se esté analizando. Existe una clasificación morfológica de las 
proteínas en dos grupos denominadas proteínas fibrosas y proteínas globulares. Dentro de las 
fibrosas se encontrarían el colágeno, la queratina o la elastina, proteínas todas ellas que 
aportan resistencia y/o elasticidad a los medios donde se encuentran. En estas proteínas la 
conformación queda descrita analizando los dos niveles iniciales de estructura, ya que sus 
cadenas polipeptídicas tienen una secuencia única y repetitiva de hélice alfa. 
En cambio las proteínas globulares, que son las más abundantes, disponen de nivel de 
estructuración terciaria donde se describe la posición y estructura de cada segmento con una 
estructura secundaria característica. En éstas se describen diferentes regiones denominadas 
Dominios, que son cadenas de 50 a 350 aminoácidos, formadas por una combinación de hélices 
alfa y láminas beta, que adoptando diversas posiciones en el espacio dan lugar a una unidad 
globular. 
 
Estructura Cuaternaria: 
Muchas proteínas, en particular las que tienen pesos moleculares elevados, están formadas por 
varias cadenas polipeptídicas. A cada componente polipeptídico se le denomina subunidad. Las 
subunidades en un complejo proteínico pueden ser idénticas o bastante diferentes. Las 
subunidades polipeptídicas se ensamblan y se mantienen unidas por interacciones no 
covalentes, como el efecto hidrófobo, las interacciones electrostáticas y los enlaces de 
hidrógeno, y por entrecruzamientos covalentes. Como en el plegamiento proteínico, el efecto 
hidrófobo es claramente el más importante debido a que las estructuras de las superficies de 
interconexión complementarias entre las subunidades son semejantes a las observadas en el 
interior de los dominios de las proteínas globulares. 
 
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Aunque son menos numerosos, los entrecruzamientos covalentes estabilizan de forma 
significativa determinadas proteínas con múltiples subunidades. Entre los ejemplos más 
destacados se encuentran los puentes disulfuro de las inmunoglobulinas. 
 
Pérdida de la estructura proteínica 
 Considerando las pequeñas diferencias de energía libre de las proteínas plegadas y 
desplegadas, no es sorprendente que la estructura proteínica sea muy sensible a los factores 
del entorno. Muchos agentes físicos y químicos pueden perturbar la conformación nativa de una 
proteína. El proceso de desorganización de la estructura se denomina desnaturalización. (Ésta 
en general no incluye la rotura de los enlaces peptídicos.) Dependiendo del grado de 
desnaturalización, la molécula puede perder de forma parcial o total su actividad biológica. La 
desnaturalización con frecuencia da lugar a cambios observables de las propiedades físicas de 
las proteínas. Por ejemplo, la albúmina de huevo (la clara) soluble y transparente se hace 
insoluble y opaca tras calentarla. 
Algunas condiciones desnaturalizantes son: los ácidos y bases fuertes, los solventes orgánicos, 
detergentes, agentes reductores (urea, mercaptoetanol), la concentración salina, los metales 
pesados, como el mercurio (Hg2+) y el plomo (Pb2+) 
 
Clasificación de las proteínas 
 
Además de su clasificación morfológica en proteínas fibrosas y globulares, existen otros criterios 
para su clasificación. Desde el punto de vista químico se las cataloga en dos grupos: 
 1) Proteínas simples, formadas únicamente por aminoácidos. 
2) Proteínas conjugadas, en las que además de los aminoácidos, contienen otro tipo de 
moléculas denominados grupos prostéticos, recibiendo la fracción peptídica el nombre de 
apoproteína. Dependiendo de la naturaleza del grupo prostético, las proteínas conjugadas se 
clasifican en: a) Glicoproteínas, si es de naturaleza glucídica. b) Lipoproteínas, si es de 
naturaleza lipídica. c) Nucleoproteínas, asociadas a los ácidos nucleicos. d) Cromoproteínas, el 
grupo prostético es una molécula orgánica, porfirina, asociada normalmente con un átomo 
metálico. e) Fosfoproteínas: Su grupo prostético es un éster fosfato. f) Otras, con grupos muy 
variados, metales, vitaminas o derivados de las mismas, etc. 
 
 
 
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 Plegamiento de proteínas y enfermedades humanas 
 
¿Cuáles son los efectos del plegamiento incorrecto de proteínas en la salud humana? 
 La acumulación de proteínas mal plegadas insolubles es una característica importante de 
varias enfermedades neurodegenerativas del ser humano. Esta acumulación de proteínas 
defectuosas impide el funcionamiento celular. Con el tiempo los agregados proteínicos causan 
la muerte de la célula. Las enfermedades de Alzheimer y de Huntington son ejemplos notables. 
A pesar de las diferencias en los sucesos que las inician, de las zonas específicas del cerebro 
que son afectadas y de los síntomas, ambas tienen en común procesos disfuncionales 
destructores de células iniciados por proteínas tóxicas. Una característica clave del inicio de la 
enfermedad es la conversión de la estructura proteínica normal, más a menudo hélices α y 
enrollamientos aleatorios, en conformaciones de lámina plegada β anormales. 
 
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