Solved questions
As enzimas sofrem intenso controle de sua atividade catalítica, de acordo com as necessidades metabólicas. Por exemplo, algumas enzimas do metabolismo da glicose são estimuladas durante digestão de carboidratos.
Sobre os mecanismos de controle enzimático, qual é a alternativa FALSA?:
a. Algumas enzimas alostéricas são moduladas por modificações covalentes, o que ocasionam alterações conformacionais, de modo que as enzimas apresentem estados de atividade ou inatividade.
b. A regulação alostérica é um mecanismo de controle rápido.
c. O controle hormonal pouco impacta na atividade de uma enzima, seu efeito é local e de curta duração.
d. As enzimas alostéricas sofrem regulação por moléculas denominadas efetores, que se ligam às enzimas em sítios não catalíticos.
e. O aumento da concentração de substrato é um exemplo de regulação da atividade de uma enzima, já que a concentração de substrato é um fator que altera a velocidade da reação enzimática.
As estruturas terciárias das proteínas são mantidas, principalmente, por interações químicas entre cadeias laterais dos aminoácidos que compõem o polipeptídio.
Selecione a alternativa que relaciona todas as interações.
A. Ligações Hidrogênio, Interações Hidrofóbicas e Ligações Covalentes.
B. Ligações Hidrogênio e Interações Hidrofóbicas.
C. Apenas Interações Hidrofóbicas e iônicas.
D. Pontes Dissulfetos e Ligações Hidrogênio.
E. Ligações Hidrogênio, Pontes Dissulfetos, Interações Hidrofóbicas e Interações iônicas.
A desnaturação, modificação na estrutura nativa da proteína com consequente perda de função, pode ser desencadeada por diversos fatores. Os detergentes são considerados agentes desnaturantes por provocarem o rompimento das:
Resposta Selecionada: C. interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas
a. ligações covalentes que estabilizam as proteínas
b. pontes dissulfeto que estabilizam as proteínas
c. interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas
d. ligações de hidrogênio que estabilizam as proteínas
Nas proteínas, os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas. Considerando a ligação peptídica e suas características, assinale a alternativa INCORRETA.
Resposta Selecionada: D. Por ser uma ligação muito fraca, pode ser quebrada em condições desnaturantes
a. São ligações rígidas e planas
b. A ligação peptídica é polarizada
c. As ligações peptídicas estão envolvidas na formação de pontes de hidrogênio em estruturas secundárias
d. Por ser uma ligação muito fraca, pode ser quebrada em condições desnaturantes
e. É formada entre a porção amina de um aminoácido com o grupamento carboxílico de outro aminoácido
A membrana plasmática é constituída de proteínas, assim como de lipídeos. Tais proteínas desempenham varias funções, como por exemplo, o transporte de íons e moléculas pela membrana.
Considerando que a OmpX é uma proteína que atravessa totalmente a membrana de E. Coli, qual das alternativas apresenta a melhor disposição dos aminoácidos que compõe a proteína OmpX?
A. As cadeias laterais hidrófobas harmonizam-se no exterior da porção proteica que está totalmente embutida na membrana plasmática.
B. A porção da proteína que penetra na bicamada lipídica é composta por uma superfície hidrofílica.
C. Os aminoácidos com cadeia lateral apolar estão localizados na superfície da porção peptídica que está em contato com o meio extracelular.
D. A parte da proteína que está presa na membrana é composta em sua maior extensão por aminoácidos polares.
E. Os aminoácidos com carga elétrica se acomodam exatamente na superfície proteica que está em contato com a membrana lipídica.
As proteínas são polímeros de aminoácidos, com estrutura complexa e elevada massa molecular, que desempenham várias funções biológicas.
Em relação à estrutura protéica, assinale a alternativa CORRETA.
a. A estrutura primária, por ser o primeiro nível estrutural, não influencia a organização tridimensional das proteínas, visto que a estrutura tridimensional é determinada de forma aleatória
b. No nível secundário, as proteínas já estão aptas para realizarem suas funções biológicas
c. A α-Hélice e a Folha β são as principais estruturas secundárias da proteína, que são mantidas por ligações hidrogênio
d. Todas as proteínas apresentam apenas três níveis estruturais: No primeiro nível, temos uma sequência linear de aminoácidos, e no secundário e no terciário ocorre o enovelamento protéico
e. Em condições desnaturantes, todos os níveis estruturais das proteínas são desfeitos, liberando os aminoácidos livres no meio
As enzimas são proteínas conhecidas por atuarem como catalisadores nos sistemas biológicos. Ou seja, são biomoléculas que aumentam a velocidade de uma determinada reação química em nosso organismo.
Em relação à cinética enzimática, marque a alternativa INCORRETA.
A. O Km representa a concentração de substrato quando é atingida metade da velocidade máxima.
B. Fatores como temperatura, pH e presença de inibidores podem alterar a velocidades das reações enzimáticas.
C. Uma enzima com um Km elevado indica que possui alta afinidade pelo substrato.
D. Quando a velocidade máxima é alcançada, pode-se afirmar que ocorreu a saturação enzimática.
E. A presença de um inibidor competitivo altera a constante de Michaelis-Menten.
As enzimas são proteínas com função catalítica.
Marque a alternativa CORRETA sobre o mecanismo de ação da enzima.
a. As enzimas oferecem um rota alternativa, pois elas aumentam a temperatura no complexo enzima/substrato.
b. As enzimas, ao se ligarem definitivamente ao substrato, farão parte do produto formado; dessa maneira, a reação enzimática é facilitada.
c. As enzimas aumentam a velocidade das reações, pois podem realizar vários tipos de reações químicas.
d. As enzimas aumentam a energia de ativação, logo, observa-se o aumento velocidade da reação.
e. As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação; com isso, mais substrato será transformado em produto.
Os inibidores enzimáticos são substâncias químicas que diminuem a velocidade da reação enzimática.
Qual o tipo de inibição enzimática que pode ser revertida com o aumento da concentração de substrato?
a. Inibição Competitiva
b. Inibição Não-competitiva
c. NDR
d. Inibição Alostérica
e. Inibição Irreversível
Em relação aos aminoácidos, assinale a única alternativa FALSA.
Resposta Selecionada: B. A união de aminoácidos, através dos grupos ionizáveis presentes nas cadeias laterais, formando as ligações peptídicas, dá origem às moléculas de proteínas, componentes essenciais para a manutenção estrutural e para a funcionalidade das diferentes espécies de seres vivos.
a. Os aminoácidos, quando em solução aquosa, dependendo do pH do meio, podem desempenhar papel de substâncias ácidas ou básicas
b. A união de aminoácidos, através dos grupos ionizáveis presentes nas cadeias laterais, formando as ligações peptídicas, dá origem às moléculas de proteínas, componentes essenciais para a manutenção estrutural e para a funcionalidade das diferentes espécies de seres vivos.
c. O pK de um grupo ionizável de um aminoácido corresponde ao valor de pH da solução em que ele está dissolvido, e onde coexistem, em proporções iguais, as formas ionizadas e não-ionizadas do referido grupo.
d. Os aminoácidos diferem entre si, a partir da estrutura dos grupamentos laterais ligados ao carbono alfa, que podem apresentar diferentes características quanto à polaridade, ocorrendo, desde grupos apolares, até os polares carregados positiva ou negativamente.
e. Entre todos os 20 aminoácidos encontrados nas cadeias polipeptídicas das proteínas naturais, apenas a glicina não tem carbono assimétrico.
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Pergunta 1 1 em 1 pontos As enzimas sofrem intenso controle de sua atividade catalítica, de acordo com as necessidades metabólicas. Por exemplo, algumas enzimas do metabolismo da glicose são estimuladas durante digestão de carboidratos. Sobre os mecanismos de controle enzimático, qual é a alternativa FALSA?: Resposta Selecionada: B. O controle hormonal pouco impacta na atividade de uma enzima, seu efeito é local e de curta duração Respostas: a. A regulação alostérica é um mecanismo de controle rápido b. O controle hormonal pouco impacta na atividade de uma enzima, seu efeito é local e de curta duração c. Algumas enzimas alostéricas são moduladas por modificações covalentes, o que ocasionam alterações conformacionais, de modo que as enzimas apresentem estados de atividade ou inatividade d. As enzimas alostéricas sofrem regulação por moléculas denominadas efetores, que se ligam às enzimas em sítios não catalíticos e. O aumento da concentração de substrato é um exemplo de regulação da atividade de uma enzima, já que a concentração de substrato é um fator que altera a velocidade da reação enzimática • Pergunta 2 1 em 1 pontos As estruturas terciárias das proteínas são mantidas, principalmente, por interações químicas entre cadeias laterais dos aminoácidos que compõem o polipeptídio. Selecione a alternativa que relaciona todas as interações. Resposta Selecionada: C. Ligações Hidrogênio, Pontes Dissulfetos, Interações Hidrofóbicas e Interações iônicas. Respostas: a. Pontes Dissulfetos e Ligações Hidrogênio. b. Ligações Hidrogênio e Interações Hidrofóbicas c. Ligações Hidrogênio, Pontes Dissulfetos, Interações Hidrofóbicas e Interações iônicas. d. Apenas Interações Hidrofóbicas e iônicas. e. Ligações Hidrogênio, Interações Hidrofóbicas e Ligações Covalentes. • Pergunta 3 1 em 1 pontos A desnaturação, modificação na estrutura nativa da proteína com consequente perda de função, pode ser desencadeada por diversos fatores. Os detergentes são considerados agentes desnaturantes por provocarem o rompimento das: Resposta Selecionada: C. interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas Respostas: a. ligações covalentes que estabilizam as proteínas b. pontes dissulfeto que estabilizam as proteínas c. interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas d. ligações de hidrogênio que estabilizam as proteínas • Pergunta 4 1 em 1 pontos Nas proteínas, os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas. Considerando a ligação peptídica e suas características, assinale a alternativa INCORRETA. Resposta Selecionada: D. Por ser uma ligação muito fraca, pode ser quebrada em condições desnaturantes Respostas: a. São ligações rígidas e planas b. A ligação peptídica é polarizada c. As ligações peptídicas estão envolvidas na formação de pontes de hidrogênio em estruturas secundárias d. Por ser uma ligação muito fraca, pode ser quebrada em condições desnaturantes e. É formada entre a porção amina de um aminoácido com o grupamento carboxílico de outro aminoácido • Pergunta 5 1 em 1 pontos A membrana plasmática é constituída de proteínas, assim como de lipídeos. Tais proteínas desempenham varias funções, como por exemplo, o transporte de íons e moléculas pela membrana. Considerando que a OmpX é uma proteína que atravessa totalmente a membrana de E. Coli, qual das alternativas apresenta a melhor disposição dos aminoácidos que compõe a proteína OmpX? Resposta Selecionada: E. As cadeias laterais hidrófobas harmonizam-se no exterior da porção proteica que está totalmente embutida na membrana plasmática. Respostas: a. Os aminoácidos com cadeia lateral apolar estão localizados na superfície da porção peptídica que está em contato com o meio extracelular b. A parte da proteína que está presa na membrana é composta em sua maior extensão por aminoácidos polares c. Os aminoácidos com carga elétrica se acomodam exatamente na superfície proteica que está em contato com a membrana lipídica d. A porção da proteína que penetra na bicamada lipídica é composta por uma superfície hidrofílica e. As cadeias laterais hidrófobas harmonizam-se no exterior da porção proteica que está totalmente embutida na membrana plasmática. • Pergunta 6 1 em 1 pontos As proteínas são polímeros de aminoácidos, com estrutura complexa e elevada massa molecular, que desempenham várias funções biológicas. Em relação à estrutura protéica, assinale a alternativa CORRETA. Resposta Selecionada: E. A α-Hélice e a Folha β são as principais estruturas secundárias da proteína, que são mantidas por ligações hidrogênio Respostas: a. Todas as proteínas apresentam apenas três níveis estruturais: No primeiro nível, temos uma sequência linear de aminoácidos, e no secundário e no terciário ocorre o enovelamento protéico b. Em condições desnaturantes, todos os níveis estruturais das proteínas são desfeitos, liberando os aminoácidos livres no meio c. No nível secundário, as proteínas já estão aptas para realizarem suas funções biológicas d. A estrutura primária, por ser o primeiro nível estrutural, não influencia a organização tridimensional das proteínas, visto que a estrutura tridimensional é determinada de forma aleatória e. A α-Hélice e a Folha β são as principais estruturas secundárias da proteína, que são mantidas por ligações hidrogênio • Pergunta 7 1 em 1 pontos As enzimas são proteínas conhecidas por atuarem como catalisadores nos sistemas biológicos. Ou seja, são biomoléculas que aumentam a velocidade de uma determinada reação química em nosso organismo. Em relação à cinética enzimática, marque a alternativa INCORRETA. Resposta Selecionada: E. Uma enzima com um Km elevado indica que possui alta afinidade pelo substrato Respostas: a. O Km representa a concentração de substrato quando é atingida metade da velocidade máxima. b. Fatores como temperatura, pH e presença de inibidores podem alterar a velocidades das reações enzimáticas. c. Quando a velocidade máxima é alcançada, pode-se afirmar que ocorreu a saturação enzimática. d. A presença de um inibidor competitivo altera a constante de Michaelis-Menten. e. Uma enzima com um Km elevado indica que possui alta afinidade pelo substrato • Pergunta 8 1 em 1 pontos As enzimas são proteínas com função catalítica. Marque a alternativa CORRETA sobre o mecanismo de ação da enzima. Resposta Selecionada: C. As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação; com isso, mais substrato será transformado em produto. Respostas: a. As enzimas oferecem um rota alternativa, pois elas aumentam a temperatura no complexo enzima/substrato. b. As enzimas aumentam a energia de ativação, logo, observa-se o aumento velocidade da reação. c. As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação; com isso, mais substrato será transformado em produto. d. As enzimas aumentam a velocidade das reações, pois podem realizar vários tipos de reações químicas. e. As enzimas, ao se ligarem definitivamente ao substrato, farão parte do produto formado; dessa maneira, a reação enzimática é facilitada. • Pergunta 9 1 em 1 pontos Os inibidores enzimáticossão substancias químicas que diminuem a velocidade da reação enzimática. Qual o tipo de inibição enzimática que pode ser revertida com o aumento da concentração de substrato? Resposta Selecionada: C. Inibição Competitiva Respostas: a. NDR b. Inibição Irreversível c. Inibição Competitiva d. Inibição Alostérica e. Inibição Não-competitiva • Pergunta 10 1 em 1 pontos Em relação aos aminoácidos, assinale a única alternativa FALSA. Resposta Selecionada: B. A união de aminoácidos, através dos grupos ionizáveis presentes nas cadeias laterais, formando as ligações peptídicas, dá origem às moléculas de proteínas, componentes essenciais para a manutenção estrutural e para a funcionalidade das diferentes espécies de seres vivos. Respostas: a. Os aminoácidos, quando em solução aquosa, dependendo do pH do meio, podem desempenhar papel de substâncias ácidas ou básicas b. A união de aminoácidos, através dos grupos ionizáveis presentes nas cadeias laterais, formando as ligações peptídicas, dá origem às moléculas de proteínas, componentes essenciais para a manutenção estrutural e para a funcionalidade das diferentes espécies de seres vivos. c. O pK de um grupo ionizável de um aminoácido corresponde ao valor de pH da solução em que ele está dissolvido, e onde coexistem, em proporções iguais, as formas ionizadas e não-ionizadas do referido grupo. d. Os aminoácidos diferem entre si, a partir da estrutura dos grupamentos laterais ligados ao carbono alfa, que podem apresentar diferentes características quanto à polaridade, ocorrendo, desde grupos apolares, até os polares carregados positiva ou negativamente e. Entre todos os 20 aminoácidos encontrados nas cadeias polipeptídicas das proteínas naturais, apenas a glicina não tem carbono assimétrico
