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AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 1 Area de Nutrición y Alimentación Animal Departamento de Producción Animal Facultad de Ciencias Veterinarias U.B.A. PROTEÍNAS EN MONOGÁSTRICOS AUTOR: M.V. Héctor Quintana Buenos Aires, marzo de 2000 LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 2 INDICE Página Las proteínas y su metabolismo en los animales monogástricos 3 Estructura y composición de aminoácidos 3 Estructura de las proteínas 6 Clasificación de las proteínas 7 Proteínas y compuestos nitrogenados no proteicos 8 Digestión y absorción de la proteína en los no rumiantes 10 Lugares de digestión de las proteínas 12 Absorción de las proteínas 13 Efecto de la alimentación sobre la actividad de las enzimas proteolíticas 14 Importancia nutritiva de los aminoácidos 14 Aminoácidos limitantes 18 Metabolismo proteico en el organismo 19 Síntesis, degradación y tasa de renovación de las proteínas 20 Metabolismo de los aminoácidos 23 Síntesis de aminoácidos 23 Transformación de aminoácidos esenciales en no esenciales 23 Rutas para la degradación de aminoácidos 24 Respuesta metabólica a la ingestión insuficiente de aminoácidos 25 Adaptación de la actividad enzimática 25 Aporte adecuado de aminoácidos a los no rumiantes 25 Desequilibrio entre aminoácidos 26 Eliminación del nitrógeno del organismo 27 Síntesis de urea y ácido úrico 27 Utilización metabólica de las proteínas en monogástricos 27 Esquema de partición de las proteínas 27 Proteína cruda 28 Nitrógeno fecal 28 Proteína digestible 28 Digestibilidad de las proteínas 29 Proteína metabolizable 30 Nitrógeno urinario 30 Proteína neta para el mantenimiento 30 Proteína neta para la producción 31 Valoración de la calidad de la proteína 31 Eficiencia de utilización de la proteína 31 Valor biológico 31 Equilibrio nitrogenado 33 Valor de proteína neta 33 Relación energía/ proteína 34 Requerimientos de proteína 34 Requerimientos de proteína para mantenimiento y producción 35 Factores que modifican los requerimientos de proteínas 36 AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 3 Necesidades de proteínas en los animales de compañía 37 Requerimientos proteicos de los caninos 39 Necesidades proteicas de los perros en crecimiento 39 Necesidades proteicas de los perros en mantenimiento 40 Destino de proteínas 42 Valor biológicos y aminoácidos 43 Necesidades proteicas del gato 44 Necesidades de arginina 46 Necesidades de taurina 47 Necesidades especiales de algunos aminoácidos 49 Lisina 49 Metionina y cisteína 49 Triptofano 50 Bibliografía 51 LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 4 LAS PROTEÍNAS Y SU METABOLISMO EN LOS ANIMALES MONOGÁSTRICOS Debido a que las proteínas son el principal constituyente de la materia seca de los órganos y estructuras blandas del organismo animal, se requiere una provisión abundante y continua de ellas en el alimento durante toda la vida para crecimiento y reposición. La transformación de la proteína alimenticia en proteína corporal es una parte muy importante del proceso nutricional. La palabra proteína precede de la griega proteios, que significa primero o primario. Lo cual resulta muy adecuado, ya que las proteínas son el componente fundamental de los tejidos animales, siendo necesario un aporte continuado a lo largo de la vida. Todas las células contienen proteínas, produciéndose una rápida tasa de renovación celular. Por tanto, es esencial proporcionar proteína en la ración para cubrir las necesidades de renovación. Además de las necesidades proteicas para la renovación, se requiere proteínas para el crecimiento y producción (carne, leche, huevos). La mayor parte de las proteínas de los alimentos son de origen vegetal, por consiguiente, el objetivo de la producción animal consiste en transformar las proteínas de origen vegetal en proteínas animales. ESTRUCTURA Y COMPOSICIÓN EN AMINOACIDOS DE LAS PROTEINAS Las proteínas son compuestos orgánicos complejos, al igual que las grasas y los hidratos de carbono contienen carbono, hidrógeno y oxígeno, además de un porcentaje constante y considerable de nitrógeno. En términos prácticos la cifra más comúnmente usada es de 16 %. La mayoría de las proteínas contienen también azufre y algunas tienen fósforo y hierro. Son sustancias de naturaleza coloidal y de alto peso molecular. Todos los aminoácidos contienen un grupo carboxilo, y por lo menos un grupo amino primario (-NH2) en posición , unidos a un mismo carbono, con excepción de la Prolina y de la Hidroxiprolina, de acuerdo a la siguiente fórmula: Las proteínas son polímeros de aminoácidos AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 5 La naturaleza del grupo R varia con los distintos aminoácidos. Todos ellos, exceptuando a la Glicina, son ópticamente activos, ya que el carbono es asimétrico. Solamente los aminoácidos que pertenecen a la serie L- se encuentran normalmente en las proteínas naturales y, con pocas excepciones, son los únicos que pueden emplearse por los animales con fines metabólicos. Los aminoácidos sintéticos pueden hallarse en mezclas de isómeros L- y D- (mezclas racémicas), hecho que debe tenerse presente al emplear aminoácidos sintéticos como ingredientes en los alimentos, ya que solamente los organismos pueden utilizar la forma D- de un aminoácido únicamente si son capaces de convertirlas en forma L-. La Metionina sintética se comercializa como D – L Metionina, sin embargo la conversión de la forma D a L es posible en los organismos de los animales. Considerando que la estructura general para todos los aminoácidos como ya hemos dicho es: Lo que diferencia a unos de otros es la composición y estructura de la cadena lateral (R-). De esta manera los aminoácidos se clasifican como ácidos, básicos o neutros, así mismo, teniendo en cuenta si su cadena lateral es ramificada o si contiene azufre. R NH2 CH COOH COOH H C NH2 R LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 6 TABLA 1: Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la composición y estructura de su cadena lateral Clase Subclase Aminoácido Básicos Arginina Histidina Lisina Hidroxilisina Ácidos (y sus amidas) Asparagina Ácido aspártico Ácido glutámico Glutamina Neutros Alifáticos Cadena lineal Cadena ramificada Hidroxi Aromáticos Imino Alanina Glicina Isoleucina, Valina Leucina Serina Treonina Fenilalanina Triptofano Tirosina Prolina Hidroxiprolina Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos N C H O en los cuales, el nitrógeno del grupo amino de una molécula se une al grupocarboxilo de un segundo aminoácido, con eliminación de agua. Las proteínas se componen de una o más cadenas de aminoácidos. Estas cadenas se denominan polipéptidos, debido a que los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos. El tipo de aminoácidos presentes en una molécula proteica, sus cantidades relativas y la disposición secuencial, son únicas para cada proteína especifica. La composición, tamaño molecular y disposición espacial de las distintas proteínas tienen notable influencia sobre las propiedades físicas y químicas de estas proteínas y las hacen adecuadas para sus funciones particulares. Las proteínas son componentes estructurales en órganos, enzimas, agentes de AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 7 transporte, hormonas, tampones, etc. Los aminoácidos se liberan de las proteínas por degradación hidrolítica. Puede realizarse en el laboratorio por calentamiento con ácidos fuertes, y en los seres vivos por acción enzimática. Puesto que las proteínas son moléculas de gran tamaño que no pueden atravesar la pared intestinal, han de ser hidrolizadas hasta aminoácidos. Los aminoácidos se liberan de las proteínas de la ración por las enzimas digestivas que actúan en el tracto gastrointestinal. Los aminoácidos liberados se absorben en la mucosa, pasan a la corriente sanguínea y son retirados por los tejidos, donde se forman las proteínas. Una vía alternativa es la absorción de oligopeptidos sin gasto de energía. Por consiguiente los animales no precisan las proteínas de la ración per se, sino los aminoácidos que son el producto de degradación de las proteínas (ver más adelante). ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS La estructura de las proteínas puede estudiarse a cuatro niveles diferentes. Estructura primaria: las proteínas se forman a partir de aminoácidos, por unión del grupo -carboxilo de uno con el grupo - amino de otro. Este tipo de enlace se denomina enlace peptídico. La estructura primaria se refiere a la secuencia de aminoácidos a lo largo de las cadenas de polipéptidos de las proteínas Estructura secundaria: se refiere a la ordenación regular y periódica en el espacio de las cadenas polipeptídicas a lo largo de una dirección. La estructura secundaria es sobretodo evidente en las proteínas fibrosas, en las que las cadenas polipeptídicas poseen una conformación extendida o arrollada longitudinalmente, lo mismo ocurre en segmentos de cadenas polipetídicas de las proteínas globulares. Estructura terciaria: se refiere a las cadenas de estructura secundaria que interactúan por medio de los grupos R de las moléculas de aminoácidos. Esta interacción determina pliegues y dobleces en la cadena de polipéptidos, proporcionando a cada proteína la forma específica en que se encuentra plegada y su actividad biológica característica. Se refiere a la forma en que las cadenas polipeptídicas se curvan o pliegan para formar la estructura estrechamente plegada y compacta de las proteínas globulares. El valor nutritivo de las proteínas aportadas en la ración, depende de la cantidad y la proporción relativa de los aminoácidos absorbidos y disponibles para los animales. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 8 Estructura cuaternaria: las proteínas presentan estructura cuaternaria si contienen más de una cadena de polipéptidos. Las fuerzas que estabilizan estos agregados son puentes de hidrógeno y enlaces electrostáticos o sales, formados entre las moléculas de las superficies de las cadenas de polipéptidos. La estructura cuaternaria pone de manifiesto como se disponen en el espacio las cadenas polipeptídicas individuales de una proteína que posee más de una cadena. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS Son muy pocas las proteínas individualizadas aisladas de los órganos de los animales o de los alimentos. Se han estudiado las mezclas de proteínas existentes en esos productos, y las proteínas respectivas pueden clasificarse del modo siguiente: (1) Proteínas Sencillas, que por hidrólisis producen únicamente aminoácidos y (2) Proteínas Conjugadas, que son las proteínas sencillas combinadas con compuestos no proteicos. La parte no proteica se denomina grupo prostético. 1) Proteínas sencillas: A) globulares B) fibrosas que se diferencian por su configuración estructural A) Proteínas globulares: son relativamente solubles y relativamente compactas, debido a la gran cantidad de pliegues de la larga cadena de polipéptidos. Son solubles en agua o mezclas acuosas de ácidos, bases o alcohol. A este grupo pertenecen proteínas biológicamente activas como las enzimas, hormonas proteicas y las proteínas transportadoras de oxigeno. Las albúminas son hidrosolubles y forman una parte significativa de las proteínas de las semillas, proteínas del suero sanguíneo y proteínas del huevo (ovoalbúmina). Las globulinas pertenecen a este grupo pero no son solubles en el agua (inmunoglobulinas, hemoglobina, lactoglobulinas de la leche, mioglobina del músculo). B) Proteínas fibrosas: Se componen de cadenas peptídicas alargadas, unidas por diversos tipos de enlaces cruzados para formar una estructura estable y poco soluble. Estas proteínas son responsables de las propiedades mecánicas de la mayoría de los tejidos y órganos animales donde se encuentran en forma de colágeno, elastina y queratina. El colágeno es el componente principal del tejido conectivo, aumentando su cantidad con la edad del animal, determinando el endurecimiento de la carne de los animales de más edad. La elastina es una proteínas elástica fibrosa que se encuentra en los tendones y arterias. En los subproductos de matadero empleados en la alimentación animal se encuentran cantidades abundantes de colágeno y elastina. Ambas proteínas son de bajo valor biológico, debido a su composición en aminoácidos, AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 9 relativamente uniforme. El colágeno es resistente a las enzimas digestivas, pero se convierte fácilmente en gelatina por ebullición en agua o ácidos diluidos, la cual es bien digerida. Las queratinas se encuentran en los tejidos epiteliales: pelo, lana, plumas. cuernos y pezuñas. Presentan un elevado contenido en cistina, y los abundantes enlaces disulfuro que unen las cadenas peptídicas, determinan su resistencia mecánica y la resistencia a la digestión. Unicamente las plumas debidamente hidrolizadas, que contienen aproximadamente el 85 % de proteínas, pueden substituir a pequeñas cantidades de otras proteínas en las raciones de las aves. 2) Proteínas conjugadas: Las glucoproteínas son complejos de proteínas y carbohidratos. El condroitín sulfato se encuentra en el cartílago, tendones y piel y contiene sulfatos de polisacáridos. Las mucoproteinas contienen hexosas, pentosas, aminoazúcares y otros derivados de azúcares y se encuentran en las secreciones mucosas como la saliva y en los componentes de la clara de huevo (ovoalbúmina, ovomucina). Las lipoproteínas son compuestos que contienen lípidos. Se encuentran en la yema del huevo, tejido nervioso (mielina) y membranas (como las de los eritrocitos). Las lipoproteínas solubles constituyen el medio de transporte principal de los lípidos en la sangre. Las cromoproteínas son proteínas combinadas con compuestos coloreados como la hemoglobina, mioglobina de los músculos y la clorofila. PROTEINAS Y COMPUESTOS NITROGENADOS NO PROTEICOS EN LOS ALIMENTOS CONSUMIDOS POR LOS ANIMALES La mayoría de los alimentos contienen compuestos nitrogenados sencillos, además de proteína. Los ácidos nucleicos son compuestos nitrogenados no proteicos que se encuentran en todos los tejidos animales y vegetales. En los tejidos animales y sus excretas se encuentran los siguientes compuestos nitrogenados no proteicos: Los tejidos animales y vegetales contienen algunos compuestos nitrogenados que no son proteínas, esdecir, no son aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Estos compuestos constituyen el denominado nitrógeno no proteico. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 10 Los compuestos nitrogenados no proteicos que se encuentran en los alimentos de origen vegetal son: Los alimentos groseros (forrajes verdes, heno y ensilado) contienen cantidades abundantes de compuestos nitrogenados no proteicos; las semillas maduras, y los alimentos concentrados de origen vegetal contienen cantidades muy reducidas. Estos compuestos representan el 10–15 % del nitrógeno total presente en los forrajes verdes; la cantidad puede ser mayor en los tubérculos y raíces. Los aminoácidos libres y las amidas son los componentes principales de la fracción nitrogenada no proteica existente en los forrajes verdes. El contenido en aminoácidos libres es alto en plantas jóvenes en crecimiento rápido y desciende con la edad de la planta. El contenido en nitrógeno no proteico es particularmente elevado en el ensilado, pudiendo representar hasta el 50 % del nitrógeno total. Se debe, en parte, a la siega precoz de los cultivos destinados a ensilado y en parte a los procesos de fermentación, Las proteasas vegetales existentes en los forrajes ensilados hidrolizan las proteínas hasta aminoácidos, y la degradación adicional de los aminoácidos produce aminas y amoniaco. Los aminoácidos libres son bien utilizados por todas las clases de animales, pero sólo los rumiantes pueden utilizar otros compuestos nitrogenados no proteicos. Puesto que los animales no rumiantes no pueden utilizar la mayor parte de los compuestos nitrogenados no proteicos y como sus alimentos habituales no los contienen, no sería necesaria la determinación independiente del nitrógeno proteico y no proteico en los análisis de rutina de los alimentos para monogástricos. Los aminoácidos son importantes no solamente como las unidades para de los péptidos y proteínas sino también como constituyentes de numerosos Urea Acido úrico Creatina. Acido hipúrico. Aminoácidos libres Amidas Alcaloides AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 11 compuestos nitrogenados no proteicos o como fuentes de nitrógeno para ellos. En algunos casos sufren pequeños cambios produciendo importantes compuestos fisiológicos, y en otros casos, cambian totalmente de forma y actividad. Tabla 2: Compuestos nitrogenados no proteicos formados a partir de los aminoácidos. Aminoácido precursor Componente biológico Función fisiológica Glicina y Ácido aspártico Purina, Pirimidinas Constituyentes de nucleótidos y ácidos nucleicos Glicina y Arginina Creatina Reserva de energía en el músculo en forma de creatin- fosfato Glicina y Cisteína Äcidos glicocólicos y taurocólico Äcidos biliares y digestión y absorción de las grasas Glicina Porfirinas Constituyentes de la hemoglobina y citocromos Tirosina Tiroxina Adrenalina Noradrenalina Hormonas Tirosina Melanina Pigmento del pelo, piel y ojos Serina Etanolamina, Colina Constituyentes de fosfolípidos Histidina Histamina Vasopresor Triptofano Serotonina Neurotransmisor Triptofano Niacina Vitamina DIGESTION Y ABSORCION ENZIMATICA DE LA PROTEINA EN LOS ANIMALES. Como ya se ha señalado, tratándose de compuestos de alto peso molecular, las proteínas sólo pueden absorberse por las células de la mucosa intestinal después de haber sido degradadas hasta compuestos de bajo peso molecular, principalmente en forma de aminoácidos. La digestión de las proteínas tiene lugar en el estómago y la porción superior del intestino, por enzimas de la mucosa del estómago, de la mucosa del intestino y del páncreas, quienes producen las enzimas más eficientes. En la Tabla 3 se expone un resumen de las enzimas implicadas en la digestión de las proteínas (su origen y el substrato necesario). LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 12 Tabla 3. Digestión de proteínas (lugar y enzima involucrada). Enzima Lugar de producción (origen) Precursor Activador Acción PH óptimo Endopeptidasas (proteasas) Pepsina Mucosa del estómago Pepsinógeno H+, pepsina Hidroliza enlaces pep- tídicos adyacentes a aminoácidos aromáti- cos 1.8- 2.0 Tripsina Páncreas Tripsinógeno Entero quinasa Tripsina Hidroliza enlaces peptídicos en los que interviene el grupo carboxilo de un aminoácido dibásico (lisina y arginina) 8- 9 Quimotripsina Páncreas Quimo- tripsinógeno Tripsina Hidroliza enlaces peptídicos en los que interviene un aminoácido aromático (y tal vez la metionina) por su grupo carboxilo 8- 9 Elastasa Páncreas Proelastasa 8- 9 Exopeptidasas Carboxipeptidasa A Páncreas Procarboxi- peptidasa A Tripsina Hidroliza residuos C- terminal aromáticos 7.2 Carboxipeptidasa B Páncreas Tripsina Hidroliza residuos C- terminal básicos 8.0 Aminopeptidasa Mucosa del intestino Separa aminoácidos terminales con grupos NH2 libres 7.4 Dipeptidasa Mucosa del intestino Hidrolizan péptidos a aminoácidos Todas estas enzimas desintegradoras de proteínas se segregan inicialmente como precursores inactivos llamados zimógenos. La transformación de los zimógenos en enzimas activas, supone la eliminación (también por un proceso enzimático) de un pequeño péptido que protege y bloquea el centro activo de la enzima en su estado de precursor. Las enzimas segregadas por el páncreas son activadas en la luz del intestino del modo siguiente: la activación del tripsinógeno por la enteroquinasa intestinal AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 13 produce tripsina, que hidroliza los enlaces de los otros zimógenos para dar lugar a las enzimas activas. En la Figura 1 se ejemplifica un esquema de la formación de enzimas a partir de los zimógenos. FIGURA 1: Proteína ENDOPEPTIDASAS Pepsinógeno Pepsina HCL Tripsinógeno Tripsina Enteroquinasa Quimotripsinógeno Quimotripsina Tripsina Péptidos EXOPEPTIDASAS Carboxipeptidasas Aminopeptidasas Dipéptidos + aminoácidos Dipeptidasas Aminoácidos Figura 1. Esquema simplificado de la digestión de las proteínas. LUGARES DE DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS El objetivo principal de la digestión de las proteínas, es decir, la liberación completa de las proteínas de la ración hasta aminoácidos que puedan absorberse, se logra por las enzimas que escinden las proteínas y péptidos, que son especificas para ciertos enlaces, actuando en una secuencia definida. La digestión de las proteínas se inicia en el estómago con la desnaturalización por el ácido clorhídrico, seguida por la digestión por la pepsina. Las proteínas nativas de la ración muestran un considerable grado de resistencia a la acción de las enzimas digestivas debido a la característica estructura estérica ordenada de la proteína. La desnaturalización de las proteínas es el paso de la estructura proteica altamente ordenada a otra menos LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 14 ordenada, lo que hace a las proteínas más susceptible a la hidrólisis enzimática. La desnaturalización tiene lugar por el tratamiento térmico de los alimentos o por la acción del ácido clorhídrico que se segrega al interior del estómago. A continuación las proteínas de la ración son escindidas por la pepsina y el ácido clorhídrico liberándose poca cantidad de aminoácidos libres. Las moléculas proteicasresistentes a la acción del estómago, con los grandes fragmentos de polipéptidos resultantes de la digestión en el estomago llegan al duodeno para continuar la hidrólisis por las enzimas pancreáticas en un medio alcalino. El borde en cepillo de la mucosa intestinal tiene doble función: la absorción de aminoácidos y péptidos y la hidrólisis enzimática de pequeños péptidos hasta aminoácidos. La etapa preparatoria de la digestión proteica que tiene lugar en el estómago no es esencial; por ejemplo, la carpa carece de estómago pero utiliza bien las proteínas, ya que la digestión tiene lugar en el intestino. La digestión tiene dos etapas bien diferenciadas: 1. La realizada en el lumen por las enzimas gástricas, intestinales y pancreáticas. 2. La realizada en la superficie de los villi intestinales por dipeptidasas (solubilizadas) y por aminopeptidasas (proteinas integrales de membrana), siendo similar en mamíferos y en aves. La importancia nutricional del conocimiento profundo del tema está dada por la creciente utilización de los procesamientos de dietas y de las exoenzimas como aditivos en alimentos para animales. La renina, enzima de actividad proteolítica débil semejante a la de la pepsina se segrega en el abomaso de los rumiantes jóvenes y determina la coagulación de la proteína de la leche (caseína). La renina libera un glucopéptido de la - caseina. El resto de la molécula, paracaseína, con los iones de calcio forma un coágulo que hace lento el paso de las proteínas al intestino, lo que proporciona más tiempo para la actividad enzimática, mejorando la utilización de las proteínas lácteas. ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS Los aminoácidos se absorben en el intestino delgado por un mecanismo de transporte activo que, en la mayoría de los casos, es sodio-dependiente. Como resultado de los procesos de digestión y absorción de las proteínas, sólo los aminoácidos libres pasan a la vena porta y, finalmente, al hígado. El ritmo de absorción de los aminoácidos a la sangre portal depende de la composición en aminoácidos de la ingesta presente en el intestino. El epitelio intestinal actúa como un filtro selectivo en animales jóvenes y adultos, siendo impermeables a las proteínas. Solamente los animales recién nacidos son capaces de absorber las proteínas intactas ingeridas con el calostro (inmunoglobulinas) que confieren inmunidad pasiva a los animales que maman de sus madres. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 15 Efectos de la alimentación sobre la actividad de las enzimas proteolíticas A) Efecto del nivel de proteína de la ración: La secreción de enzimas proteolíticas por el páncreas estaría regulada por la presencia de proteína en el intestino. B) Inhibidores de proteasas: Pequeñas cantidades de ciertas proteínas existentes en la soja (y otros porotos de legumbres) inhiben la actividad de la tripsina y quimotripsina, por lo que la administración de soja cruda a la rata joven y al pollo determina una detención del crecimiento. Puesto que los inhibidores de las proteasas son termolábiles es necesario el tratamiento térmico de la soja para permitir el crecimiento de estos animales. La administración de soja sin tratar o los inhibidores de la tripsina aislados de la soja, determina una mayor secreción de enzimas pancreáticas y la hipertrofia del páncreas C) Tratamiento térmico excesivo: El tratamiento térmico suave de la mayoría las proteínas mejora la susceptibilidad para su digestión, en tanto que el tratamiento térmico excesivo reduce el valor de las proteínas por la reacción de Maillard. En esta reacción, los grupos aldehído de los azucares reductores reaccionan con los grupos amino libres de la cadena peptídica, en especial de la lisina, formándose complejos de aminoazúcar que hacen inutilizable la lisina para la nutrición. Para evitar el tratamiento térmico excesivo, es necesario controlar con mucho cuidado el proceso del tostado de la soja. La harina de soja debidamente tratada constituye un alimento de gran valor para todos los animales ya que, además de los inhibidores de las proteasas (factor antitripsina), existen en la soja otros inhibidores que también son destruidos por el calor y, según se ha indicado, la utilización del los aminoácidos aumenta al desnaturalizarse las proteínas por el calor. IMPORTANCIA NUTRITIVA DE LOS AMINOACIDOS Los efectos nutritivos de las proteínas dependen del tipo de aminoácidos liberados durante los procesos de digestión. Con fines nutricionales, los aminoácidos pueden clasificarse en dos grupos: esenciales o indispensables y no esenciales o dispensables . Aunque los aminoácidos no esenciales son necesarios para la síntesis de proteína en el organismo, no son necesarios como componentes de la ración, ya que pueden sintetizarse por transferencia de grupos amino a ciertos componentes intermediarios del metabolismo hidrocarbonado o por conversión Los aminoácidos esenciales no pueden sintetizarse en el organismo o no se sintetizan al ritmo necesario para cubrir las necesidades fisiológicas y, por consiguiente, deben aportarse en la ración. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 16 de algunos aminoácidos esenciales en otros no esenciales, como la METIONINA en CISTEINA o la FENILALANINA en TIROSINA. Sin embargo nunca se transforma un aminoácido no esencial en uno esencial, pero el suministro de algunos aminoácidos no escenciales o compuestos químicos que derivan de aminoácidos escenciales pueden disminuír el requerimiento del aminoácido escencial de origen (Por ejemplo: derivados metilados como la colina y la metionina). En la tabla 4 aparecen los aminoácidos esenciales y no esenciales para las distintas especies. La relación de aminoácidos dispensables e indispensables varia algo con las distintas especies, edad y función de los animales. La arginina es un caso especial: puede sintetizarla la rata, pero no al ritmo lo suficientemente rápido como para cubrir las necesidades para el máximo crecimiento. Las ratas adultas, sin embargo, no se ven afectadas por la falta de arginina en la ración. Los aminoácidos indispensables para la rata en crecimiento son también indispensables para el hombre adulto. Tabla 4. Requerimientos de aminoácido para diversas especies (mantenimiento) Aminoácidos Hombre Adulto a Niños Rata b Pollo b Cerdo b Perro Gato Esenciales Fenilalanina + Tirosina 16 132 8.8 1.34 0.88 0.73 0.88 Isoleucina 12 80 0.5 0.80 0.63 0.37 0.52 Lisina 16 97 0.7 1.20 0.95 0.63 0.83 Metionina + Cistina 12 128 0.75 0.35 0.75 0.43 1.10 Treonina 10 45 0.6 0.93 0.56 0.48 0.73 Valina 18 63 0.5 0.75 0.56 0.39 0.62 Triptofano 14 89 0.6 0.82 0.73 0.18 0.16 Arginina 3 19 0.15 c 0.23 0.15 c 0.62 1.04 Histidina 0 33 0.6 1.44 0.25 0.18 0.31 Glicina + Serina - - 0.3 0.34 0.23 - - Aspargina - - 0.4 f 1.5 - - - Prolina - - 0.4 1.2 g - - No esenciales Cistina D d d d D - Tirosina E e e e E - - Acido glutámico - - - - - - - Alanina - - - - - - Acido aspártico - - - - - - Hidroxiprolina - - - - - - Citrulina - - - - - - Ornitina - - - - - - Req. Proteico 0,8 g/kg 2,0 g/kg 12 % 23 % 20 % 22% 26 % a miligramos por kilo de peso corporal por dia. NRC, Recomended Dietary Allowences, 8 va Edición, Washington, DC. National Academy of Sciences. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 17 b Procentaje de dieta seca al aire (90 % de MS). NRC Publication on the Nutrient requeriments of laboratory animals (1972), Poultry (1977), Swine (1978), Dog, Cat. Washington, DC. National Academy of Sciences. c Sólo crecimiento. d Una parte del requerimiento de metionina, pero no todo puede provenir de la cistina. e Una parte del requerimiento de fenilalanina , pero no todo puede venir de la tirosina. f Se requiere por sólo 3- 8 días en una dieta de aminoácidos. g R.E Austic, comunicación personal. Las necesidades en aminoácidos del perro,gato y cerdo son muy semejantes a las de la rata. El gato tiene además la necesidad de taurina, (no es un aminoácido propiamente dicho sino un ácido amino beta sulfónico). La formación de sales biliares consume la mayor parte de la glicina y/o taurina de los mamíferos. Cuando la taurina falta por un defecto de aporte, la glicina la sustituye. El gato utiliza principalmente taurina para formar sus sales biliares, y la sustitución de la taurina por la glicina no cubre las altas necesidades del gato. A nivel metabólico la taurina no intervienen en la síntesis de proteínas y se elimina a través de la orina y las heces. Aparte de su misión en la conjugación de las sales biliares, interviene como neuromediador. Se sintetiza lentamente a partir de la cistina. Por su deficiencia se presenta degeneración central de la retina, cardiomiopatía dilatada en gatos adultos, sordera retraso del crecimiento y del desarrollo en gatitos y trastornos reproductivos en la gata. Tabla 5. Clasificación de los aminoácidos con respecto a su efecto en el crecimiento de los pollos Esenciales Semiesenciales No esenciales Lisina Triptofano Histidina Fenilalanina Leucina Isoleucina Treonina Metionina Valina Arginina Acido glutámico Glicina o serina Prolina Alanina Tirosina Acido aspártico Cistina Hidroxiprolina A diferencia con los mamíferos, en las aves la arginina es esencial (Tabla 3). La glicina tiene una función esencial en las aves, que excretan ácido úrico como producto final del metabolismo de las proteínas, ya que la formación del ácido úrico requiere glicina constitutivamente. No obstante la capacidad para sintetizar glicina en el pollo en crecimiento no cubre las necesidades para lograr el máximo ritmo de crecimiento. Los aminoácidos semiesenciales no son necesarios para la supervivencia de los animales, sino para el óptimo crecimiento. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 18 Por consiguiente, el aporte de los aminoácidos semiesenciales en las raciones prácticas de las aves es tan importante como el de los aminoácidos esenciales. Los rumiantes son prácticamente independientes del aporte de aminoácidos esenciales en la ración, ya que los microorganismos del rumen sintetizan los aminoácidos esenciales necesarios para el animal hospedador. Puesto que la mayoría de los alimentos empleados para los monogástricos son altamente digestibles, las cantidades de aminoácidos determinadas en los análisis suelen ser totalmente utilizables (esto es verdad en los alimentos de alta calidad solamente). Es recomendable que la composición en aminoácidos esenciales de la ración se aproxime a las necesidades de los animales, y que la relación entre los aminoácidos esenciales y no esenciales sea, aproximadamente, de 1:1. Puesto que las necesidades en aminoácidos de los animales en crecimiento están estrechamente relacionadas con la composición en aminoácidos de los tejidos, el contenido en aminoácidos de la mayoría de los suplementos proteicos de origen animal, como la harina de pescado, es comparable a la composición en aminoácidos necesarios para el crecimiento. En el caso de los herbívoros la composición en aminoácidos de los suplementos proteicos de origen vegetal, de alta calidad, no es muy diferente de la correspondiente a los suplementos proteicos de origen animal. Las proteínas vegetales pueden ser marginales con respecto a uno o dos aminoácidos esenciales. Por consiguiente, los niveles de aminoácidos necesarios pueden lograrse mediante la combinación apropiada de dos o más suplementos proteicos de origen vegetal. Las raciones de los animales monogástricos deficientes en aminoácidos esenciales, pueden suplementarse con aminoácidos sintéticos como la metionina o la lisina . En los perros y los gatos la digestibilidad de las proteínas vegetales es menor y generalmente la proteína animal tiene una composición de aminoácidos que corresponde perfectamente a sus requerimientos. Como no existe una proteína ideal, la combinación de proteínas de diferente origen (animales y vegetales) es posible para acercarse más al equilibrio de aminoácidos requeridos para estas especies. El valor nutritivo de los suplementos proteicos depende, fundamentalmente, de su composición en aminoácidos. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 19 AMINOÁCIDOS LIMITANTES Cuando hablamos de calidad de una fuente proteica nos referimos al equilibrio entre los aminoácidos esenciales que son digeridos, es por ello que para otorgarle un verdadero valor a la proteína debemos conocer dos cosas: 1. Equilibrio de aminoácidos que necesita una especie en particular para una etapa productiva. 2. Comparar dicho equilibrio con el que aporta el alimento. La tasa de síntesis de las proteínas está limitada por el aminoácido que se encuentra en menor concentración relativa en el lugar de su síntesis. Recordar que los animales son incapaces de almacenar los aminoácidos en exceso, son utilizados como fuente de energía o almacenados como glucógeno y lípidos para el almacenamiento de energía. Entonces, Muchas veces cuando un determinado aminoácido está limitando una producción con el sólo agregado del aminoácido limitante se podría maximizar la producción, sin necesidad de agregar proteína entera. Por otra parte dos fuentes proteicas con diferente equilibrio de aminoácidos pueden suplementarse mutuamente, elevando la producción. Por ejemplo, en los cereales los aminoácidos limitantes son primero la lisina y luego la metionina- cistina y/ o metionina. La harina de soja y la harina de pescado suelen tener un nivel elevado de lisina por lo tanto serían estas fuentes un buen complemento de los cereales. La diferencia principal entre los alimentos de origen animal y vegetal, es la existencia de vitamina B12 en los alimentos de origen animal y la carencia total en los de origen vegetal. Para equilibrar la concentración de aminoácidos de un alimento, podemos recurrir a fuentes sintéticas o naturales. La decisión es de tipo económica, ya que dependerá de los precios comparativos por unidad de respuesta obtenida. Debemos comprender que si se disponen de aminoácidos esenciales en abundancia pero se carecen de otras fuentes de nitrógeno, se elaboran aminoácidos no esenciales a partir de los esenciales. Por otra parte el exceso de nitrógeno proteico no esencial no aumenta la tasa de síntesis de una proteína tisular por encima del límite fijado por el primer aminoácido limitante. Los aminoácidos limitantes son aquellos aminoácidos esenciales que limitan la síntesis de proteínas. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 20 METABOLISMO PROTEICO EN EL ORGANISMO Los procesos de síntesis proteica en los tejidos a partir de aminoácidos, y la degradación de las proteínas tisulares hasta aminoácidos tiene lugar simultáneamente. Las distintas reacciones relacionadas con los aminoácidos en el organismo se indican en la Figura 2. FIGURA 2: Degradación Síntesis Absorción a través Desaminación del intestino Síntesis de Síntesis de enzimas Aminoácidos y hormonas (transaminación) Figura 2. Esquema simplificado de movimientos proteicos en el organismo. Los aminoácidos funcionan en el organismo como un pool único, independientemente de su origen a partir de las tres fuentes principales (en es esquema se indican con flechas dirigidas desde la periferia hacia el centro): 1. Los aminoácidos liberados de las proteínas de la ración durante la digestión, son absorbidos a través de la pared intestinal y por la sangre circulante son transportados hasta los órganos. 2. Los aminoácidos liberados por degradación de las proteínas tisulares también pasan al sistemacirculatorio, donde se mezclan con los aminoácidos procedentes de la ración y con ellos son transferidos a los órganos; 3. Los aminoácidos no esenciales sintetizados en los tejidos también pertenecen al pool común de aminoácidos. Los aminoácidos presentes en el pool experimentan las siguientes reacciones bioquímicas (indicadas en la figura con flechas dirigidas desde el centro a la periferia): A. La síntesis de proteínas para los tejidos y productos animales (leche, huevos); TEJIDOS POOL DE AMINOACIDOS AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 21 B. Síntesis de hormonas, enzimas y otros compuestos nitrogenados biológicamente importantes como los ácidos nucleicos, creatina y colina; C. degradación de los aminoácidos que han cumplido sus funciones en el organismo o de los ingeridos que superan a las necesidades. Si el aporte de aminoácidos supera la capacidad máxima de síntesis de proteína, los aminoácidos en exceso son desaminados formando oxoácidos. Los oxoácidos (formados por desaminación ) son totalmente oxidados y, o bien proporcionan energía para el animal o actúan como compuestos intermediarios en la transformación de las proteínas en carbohidratos o grasas. El amoníaco liberado en la desaminación se excreta en forma de urea o de ácido úrico. El Pool de aminoácidos libres en el organismo representa sólo el 0,2 - 2.0 % de la cantidad total de aminoácidos que se encuentran ligados principalmente a las proteínas (una pequeña cantidad de aminoácidos ligados, se encuentra en los polipéptidos). El pool de aminoácidos libres no representa una reserva de precursores para la síntesis proteica y se deplecciona rápidamente si la entrada de aminoácidos al pool cesa bruscamente, por ejemplo, por escasez de proteína en la ración. SÍNTESIS, DEGRADACIÓN Y TASAS DE RENOVACIÓN DE LAS PROTEÍNAS La síntesis de proteína incluye una serie de procesos complejos en los que interviene el ADN, que Ileva la información genética que determina la estructura exacta de la proteína que ha de sintetizarse. El DNA controla la formación de tres tipos de ARN que determina la secuencia de aminoácidos y el tamaño molecular de la proteína a formar. Las proteínas, como los demás componentes orgánicos, especialmente la grasa, experimentan continuas degradaciones y renovaciones, incluso en los animales adultos. La tasa de renovación de la proteína es cuantitativamente grande, pudiendo Ilegar a 5 - I0 veces la ingestión diaria de proteína. Aproximadamente el 80 % de los aminoácidos sintetizados en los tejidos adultos proceden de proteínas corporales descompuestas y el 20 % de la ración. La cantidad de proteína de cada célula está gobernada por la diferencia entre el ritmo de degradación de las proteínas. El ritmo a que los componentes de los tejidos son sustituidos se denomina tasa de renovación. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 22 La tasa de renovación de las proteínas varía considerablemente en las distintas especies. Así, si se relaciona la tasa de renovación con 1 kg de peso vivo, la misma desciende al aumentar el peso, como puede apreciarse en la Tabla 6. Tabla 6. Tasa de renovación de la proteína en el organismo de varias especies (animales adultos ) (según Garlik, 1980). Animal Peso vivo (kg) Tasa de renovación (g/ kg de peso vivo por día) Ratón 0.042 43.4 Rata 0.510 20.5 Conejo 3.6 18 Perro 10.2 12.1 Oveja 67 5.3 Hombre 77 5.7 Vaca 628 3.7 La tasa de renovación es mucho mayor en los animales en crecimiento que en los adultos. La tasa de renovación proteica está controlada por el estado nutritivo y hormonal del animal: La hormona del crecimiento y la insulina estimulan la síntesis proteica, Los glucocorticoides determinan la degradación proteica (ej. Catabolismo proteico en situaciones de stress). La tasa de renovación proteica varía considerablemente entre los tejidos, incluso en la misma especie. Una posible explicación es la presencia en algunos tejidos de proteínas inherentemente estables, que dan lugar a una baja tasa de renovación en esos tejidos. La mucosa intestinal es el tejido de regeneración mas rápida del organismo, ya que la renovación de la mucosa tarda 1 - 3 días en la mayoría de las especies. En la Tabla 7 se compara la contribución del músculo y el hígado a la síntesis proteica total en el cerdo y la rata. El hígado, a pesar de su rápida tasa de renovación, contiene relativamente poca proteína y, por tanto, sólo participa en un 10 % en la síntesis proteica total en el organismo del cerdo y la rata. Por el contrario, los músculos del esqueleto representan el mayor órgano del cuerpo, pero tienen un ritmo lento de síntesis. Sin embargo, el músculo participa con el 19% en la síntesis proteica corporal total en la rata y hasta el 42 % en el cerdo. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 23 Tabla 7. Síntesis de proteína en el hígado y músculos de cerdos y ratas, en relación con la síntesis de todo el organismo (según Swick y Benevenga, 1977) Peso del tejido (% del cuerpo) Contenido en proteína (g/ tejido) Síntesis de proteína (g/ día) Síntesis de proteína (% de todo el cuerpo) Cerdo Hígado 2 258 60.1 10 Músculo 45 6830 287 42 Rata Hígado 4.1 0.62 0.42 10 Músculo 36 6.1 0.79 19 El ritmo de síntesis proteica en el músculo está considerablemente afectado por el estado nutritivo del animal (ver la Figura 3 ), aumentando después de las comidas y descendiendo durante el ayuno. Durante el ayuno, la degradación supera a la síntesis, existiendo un flujo de aminoácidos (especialmente alanina y glutamina) hasta el hígado, donde se convierten en glucosa. Figura 3. Ritmo de síntesis proteica (determinado por infusión de ratas con 14 C tirosina) y degradación de las proteínas de los músculos del esqueleto como consecuencia del estado nutritivo del animal (tomada de Swick y Benevenga, 1977, J Dairy Sci., 60, p 513) LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 24 METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS Síntesis de aminoácidos De los 19 aminoácidos que se encuentran normalmente en el organismo animal, unos 9 pueden sintetizarse, especialmente en las células hepáticas. El esqueleto hidrocarbonado de los aminoácidos no esenciales puede formarse a partir de los carbohidratos, grasas o aminoácidos esenciales. El grupo - amino presente en los aminoácidos sintetizados precede de iones amónicos o de grupos amino de otros aminoácidos, de acuerdo con las dos rutas siguientes: A. Formación de aminoácidos por fijación de amoniaco. B. Transaminación: las enzimas llamadas transaminasas, presentes en la mayoría de los tejidos animales y especialmente en el hígado, permiten la transformación de unos aminoácidos en otros. Se trata de una reacción reversible entre aminoácidos y -oxoácidos que conduce a un intercambio de los grupos amino y cetónico. Las transaminasas se encuentran en la mayoría de los tejidos animales. Algunas transaminasas se difunden desde los tejidos hasta el plasma sanguíneo cuando los tejidos están lesionados. En ello se basa el test clínico para las lesiones del músculo cardiaco en los infartos, al estar lesionados los tejidos. También se encuentran niveles muy elevados en el plasma en los trastornos que suponen la destrucción del tejido hepático, como en el envenenamiento por tetracloruro de carbono. Transformación de algunos aminoácidos esenciales en aminoácidos no esenciales Según se ha indicado, los animales monogástricos no pueden sintetizar los esqueletos hidrocarbonados de los aminoácidos esenciales. Sin embargo, los hidroxi u oxoácidos sintéticos correspondientes a aminoácidos esenciales ingeridos por los animales monogástricos, son transformados en los aminoácidos respectivos, al parecer por transaminación. La hidroximetionina, que es más barata y másestable que la metionina, se ha recomendado como suplemento de los alimentos para los animales monogástricos y rumiantes, para cubrir sus necesidades en metionina. Del mismo modo, la conversión del isómero D de algunos de los aminoácidos (D-metionina), en los isómeros L, biológicamente activos, se realiza por transaminación. Existen algunas rutas especificas y eficientes para la transformación de ciertos aminoácidos esenciales en otros no esenciales, como la conversión de la metionina en cistina o la fenilalanina en tirosina, pero no en la dirección contraria; los detalles de estas reacciones se encuentran en los libros de bioquímica. Como resultado, las necesidades de los animales en cistina pueden cubrirse por metionina y las de tirosina por fenilalanina. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 25 Rutas para la degradación de los aminoácidos Los aminoácidos no utilizados con fines de síntesis sufren reacciones catabólicas como la desaminación o la decarboxilación. Desaminación: La desaminación oxidativa de los aminoácidos en los tejidos determina la liberación de amoníaco y la conversión del aminoácido en el correspondiente cetoácido. El oxoácido formado a partir de los aminoácidos puede oxidarse para aportar energía o utilizarse para la síntesis de glucosa o convertirse en grasa. El amoníaco liberado es perjudicial para las células cuando la concentración supera ciertos limites, y se elimina finalmente como urea en los mamíferos o como ácido úrico en aves y reptiles. La desaminación de los aminoácidos se realiza por deshidrogenasas unidas a NAD ó NADP-. La aminoácido-deshidrogenasa más potente existente en los tejidos es la ácido glutámico deshidrogenasa Las rutas correspondientes a los productos de degradación de los aminoácidos conducen hasta glucosa o cuerpos cetónicos ,por esta razón, los aminoácidos se denominan glucogénicos o cetogénicos respectivamente. La valina, al igual que la mayoría de los aminoácidos, es glucogénica, en tanto que la leucina es el único aminoácido que produce exclusivamente cuerpos cetónicos. Los cuerpos cetónicos se convierten, finalmente, en grasas o se oxidan con liberación de energía. Los aminoácidos glucogénicos producen 1 mol de glucosa por cada 2 moles de aminoácidos. Decarboxilación: la degradación de los aminoácidos por decarboxilación tiene lugar en los tejidos de los animales y en la mayoría de los microorganismos, especialmente en los intestinales. La importancia de la decarboxilación en los tejidos animales radica en la formación de importantes compuestos biológicos como la histamina y serotonina (necesarias para ciertas funciones del tejido nervioso), ácido p- aminobutirico (en el cerebro), taurina (componente de los ácidos biliares), y otros. Los aminoácidos, procedan de la ración o de la degradación de las proteínas corporales, son una importante fuente de glucosa en los animales monogástricos cuando la ración es deficiente en carbohidratos. Y en todo momento en los rumiantes que no pueden utilizar directamente la glucosa ingerida con los alimentos. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 26 RESPUESTA METABÓLICA A LA INGESTIÓN INSUFICIENTE DE AMINOÁCIDOS PARA CUBRIR LAS NECESIDADES Adaptación de la actividad enzimática La ingestión excesiva de aminoácidos es un derroche (en animales de producción sobretodo) y, en el caso de ciertos aminoácidos, puede resultar perjudicial. No obstante, los efectos negativos del ligero exceso de ciertos aminoácidos en el sistema circulatorio o en los tejidos, puede eliminarse o aliviarse mediante la adaptación de las actividades enzimáticas o efectos hormonales. La actividad de las desaminasas o transaminasas aumenta para facilitar la degradación de los aminoácidos existentes en exceso de las cantidades necesarias para la síntesis proteica. Por otra parte, si el nivel de un aminoácido en la ración es bajo, las enzimas que intervienen en su ruta catabólica se encuentran en cantidades bajas. Esta adaptación permite conservar los aminoácidos ingeridos en pequeña cantidad. El gato tiene una actividad especialmente alta de transaminas hepáticas ya que, a diferencia del resto de los mamíferos, no puede adaptar la actividad de estas enzimas a la ingesta de proteínas de la dieta. CONDICIONES PARA LOGRAR EL APORTE ADECUADO DE AMINOACIDOS A LOS ANIMALES SIN DIGESTION FERMENTATIVA. De todas las deficiencias nutritivas, la más común es la insuficiente nutrición proteica. La deficiencia de aminoácidos esenciales provoca deficiencia en la síntesis de proteínas, que se traduce en los siguientes signos: menor ingestión de alimentos y peor utilización, disminución en el crecimiento, menor producción, pérdida de peso, menor producción de leche nacimiento de animales de menor peso trastornos reproductivos, infertilidad, menor contenido proteico del suero, acumulación de grasa en el hígado (lipidosis hepática) y en las canales, hipoproteinemia, anemia y edemas. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 27 Las deficiencias en los aminoácidos esenciales en particular, suelen producir los mismos síntomas (ya que la deficiencia en un aminoácido impide la síntesis proteica), además de trastornos específicos en algunos casos. Las raciones para los animales no rumiantes deben presentar una relación adecuada entre los aminoácidos esenciales. Además de las cantidades mínimas diarias necesarias de aminoácidos esenciales, deben aportarse en ciertas proporciones especificas por ejemplo, una determinada proteína existente en los tejidos sólo puede sintetizarse hasta la cantidad que lo permita el aminoácido que se encuentre en menor cantidad (es decir, el aminoácido limitante). Los otros aminoácidos que se encuentran en cantidad superior a la específica, no se utilizan para la síntesis proteica y se oxidan para producir energía; el nitrógeno es liberado y excretado en la orina. Para lograr la mejor utilización de los aminoácidos sintéticos empleados como aditivos de los forrajes, es esencial conocer las necesidades absolutas de los respectivos aminoácidos y las proporciones relativas en que deben administrarse a los animales. En experimentos realizados con pollos en crecimiento, Lewis (1972) observó ciertas interrelaciones entre algunas parejas de aminoácidos. La eficiencia de un aminoácido depende del nivel del otro en la ración. Existe una relación entre las necesidades de metionina más cistina, y el nivel de lisina en la ración. Las necesidades reales de metionina más cistina son de 0,8 % y las de lisina de 1,0 %. Si el aporte de lisina representa la mitad de las necesidades reales (0,5 % de la ración), los pollos sólo pueden utilizar 0,4 % de metionina más cistina. Al establecer las necesidades en metionina de los pollos es esencial tener en cuenta el nivel de cistina ya que la metionina puede reemplazar a la cistina, pero no ocurre lo contrario. Las necesidades en metionina son de 0,45 %; las de metionina más cistina son de 0,8 %. Si la cistina de la ración es insuficiente, la metionina puede cubrir sus necesidades. Los resultados experimentales indican que las raciones que contienen 0,45 - 0,80 % de metionina pueden completarse por la adición de cistina o metionina hasta que el nivel de ambos aminoácidos azufrados alcance el 0,8 %. Sin embargo, la eficiencia de las raciones que contienen 0,8 % de metionina es óptima y no puede mejorarse por la adición de más cantidad de metionina o de cistina. Desequilibrio entre aminoácidos Estos desequilibrios entre aminoácidos tienen lugar, especialmente, al adicionar uno o más aminoácidos esenciales a raciones de bajo contenido proteico, que sirve como ración testigo . Estos efectos perjudiciales pueden evitarse adicionando cantidades relativamente bajas de los aminoácidos más limitantes. El efecto perjudicialde los desequilibrios entre aminoácidos puede explicarse por la mayor incorporación del aminoácido suministrado en exceso a las proteínas tisulares, especialmente las proteínas hepáticas. Este hecho se ha comprobado experimentalmente. al administrar un exceso de aminoácidos marcados con C14 o N15. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 28 ELIMINACION DEL NITROGENO DEL ORGANISMIO Síntesis de urea y ácido úrico - productos finales del catabolismo de las proteínas. La mayor parte del amoniaco formado en el organismo de los mamíferos procedente de la degradación de los aminoácidos, se excreta en forma de urea( especies urotélicas ). Esta se forma en el hígado por un mecanismo cíclico (descubierto por Krebs). La formación de urea requiere energía. Las altas necesidades energéticas para la síntesis de urea pueden ser una de las principales razones de la gran producción de calor que se observa tras la ingestión de un exceso de proteína en la dieta de los animales. La administración de cantidades de proteína por encima de las necesidades de los animales no tiene efectos perjudiciales sobre los animales, (aparte del descenso en el consumo ) pero en los animales de producción es un derroche debido a las altas necesidades energéticas para la desaminación, formación y excreción de urea. Por otra parte, la ingestión excesiva de ciertos aminoácidos esenciales, puede causar trastornos graves. Las aves, al contrario que los mamíferos, excretan los residuos o el exceso de nitrógeno en forma de ácido úrico en lugar de urea (especies uricotélicas). En tanto que en el hombre la urea representa el 80 - 90 % del nitrógeno de la orina, en las aves es el ácido úrico el vehículo excretor del 60 - 80 % del nitrógeno urinario del cual, el amoniaco supone el 10 - 15 %. La síntesis de ácido úrico en las aves tiene lugar en el hígado y en el riñón. La urea es soluble en agua pero es tóxica para el huevo y el embrión. Por lo tanto, las aves eliminan el N2 en forma de ácido úrico, el cual es poco soluble en agua. El ácido úrico critaliza y puede causar cálculos, por lo tanto debe ser eliminado continuamente por la orina. Los peces eliminan el N2 en forma de amoníaco (especies aminotélicas). UTILIZACION METABOLICA DE LAS PROTEINAS EN MONOGASTRICOS Esquema de partición de las proteínas El esquema de partición de los proteínas se parece al de la energía % de digestibilidad Valor Biológico pérdida obligatoria PC.......................PB......................PM....................PN Mantenimiento ( pool de AA) (AA) NF NU NUe Producción (ciclo de la urea) AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 29 PC: Proteína cruda o bruta PD: Proteína digestible PM: Proteína metabolizable PN: Proteína neta NF: Nitrógeno fecal NU: Nitrógeno urinario Nue: Nitrógeno urinario endógeno Proteína Cruda (PC) o Proteína Bruta (PB)* Determinado por el método de Kjeldahl, indica la cantidad de Nitrógeno total (de origen proteico y no proteico). * Ver análisis de Wendee Nitrógeno Fecal Es el nitrógeno contenido en las heces. Una porción proviene del alimento y la otra del metabolismo endógeno (nitrógeno de enzimas digestivas, moco, células epiteliales descamadas, microorganismos). Las pérdidas metabólicas son proporcionales a la cantidad de alimento (en MS) que atraviesa el tracto digestivo. Aumenta con el crecimiento, el engorde y con un mayor consumo. Aves: se considera 2 mg de N2 por g de MS consumida (Eggum) Cerdos: 8 - 12 g/kg de alimento concentrado consumido (representa el 12 % de la proteína total de la dieta). Monogástricos: 1-2 g/ Kg MS consumida Rumiantes adultos: 5-6 g/ kg MS consumida Proteína Digestible Es definida como el porcentaje de la proteína ingerida que no aparece en las heces y se considera como absorbida. Este es un valor aparente, ya que considera no sólo a la proteína proveniente de los alimentos no digeridos, sino también de la proteína de enzimas digestivas, descamaciones y los microorganismos intestinales. A esto se llama digestibilidad aparente, ya que se reconoce que una porción del nitrógeno fecal se ha derivado del animal y no es un residuo alimentario. Si se deduce el nitrógeno metabólico fecal (NMF) del nitrógeno fecal, se obtiene la digestibilidad verdadera, que en forma más precisa refleja la absorción del nitrógeno del alimento. PB (g/kg) = g N2/kg x 6,25 LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 30 Digestibilidad de las proteínas: Si bien la digestibilidad varía entre los diferentes alimentos, existen por lo menos 2 grandes factores que pueden alterar seriamente el aprovechamiento de las proteínas: 1) del animal, 2) del alimento. 1. Del animal El problema de la edad es de significación práctica. El animal recién nacido produce enzimas proteolíticas suficientes para atacar la caseína proveniente de la leche, pero no cuando es proteína de otro origen, ya que no se forma el cuajo responsable del enlentecimiento en el TGI. La secreción de pepsina gástrica, proteasas intestinales y pancreáticas son escasas al nacer pero se elevan gradualmente hasta los dos meses de vida (cerdos), esta tendencia es constante para todos los mamíferos e incluso para las aves, cuyas enzimas se incrementan hasta el séptimo día de vida. Las aves segregan las mismas enzimas que los monogástricos con excepción de la lactasa. La actividad de la pepsina secretada por el proventrículo varía según la dieta consumida por cada especie, siendo mayor en las aves insectívoras que para las granívoras. 2. Del alimento Factores antinutricionales Inhibidores enzimáticos: la harina de soja presenta proteínas tóxicas, factor antitripsina y la hemoaglutininas ( lecitinas). La primera inhibe la actividad de la tripsina y de la quimotripsina, la que reduce la digestibilidad de la proteína, produce hipertrofia del páncreas y una reducción de la energía disponible del alimento. Esto afecta el crecimiento. Las lectinas producen aglutinación de los eritrocitos in vitro, reducen la actividad de la amilasa y también causan una severa disminución del crecimiento. Los rumiantes no son afectados ya que la fermentación ruminal neutraliza estos factores. Por fortuna, para el hombre y demás no rumiantes, el cocido o calentamiento apropiado destruye estos factores. En el caso de la producción industrial de harina de soja, el calentamiento apropiado es rutinario. No todos los inhibidores de la tripsina son nocivos. El calostro contiene uno muy potente que ayuda a que las inmunoglobulinas no sean destruidas y ayuda a la absorción de las mismas, PD aparente = PB x % Dig. de la proteína AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 31 mediante la supresión de la actividad proteolítica de las enzimas del intestino delgado. Tratamientos térmicos El tratamiento con calor moderado es beneficioso para la proteína (producen destrucción de la estructura terciaria) y también sirve como un medio para la desnaturalización preliminar o predigestión. El calor excesivo o almacenamiento prolongado, sin embargo, puede producir deterioro en la calidad de las proteínas por la reacción de Maillard. La lisina es el aminoácido afectado en forma más severa. Esto posee un particular significado en rumiantes ya que a menudo es el que menor concentración tiene en los alimentos vegetales. Cambios físico- químicos durante el almacenamiento Fermentativos Enzimáticos Composición inherente a los ingredientes Fibra. fibra ligada a la proteína. Polifenoles (taninos) Proteína Metabolizable Es la proteína que será utilizada a nivel celular. Nitrógeno Urinario Es el nitrógeno eliminado por orina. Debemos considerar una fracción endógena dependientedel catabolismo en estado de ayuno y otra fracción exógena que depende de la metabolización de los aminoácidos presentes en el alimento por lo que se verá incrementada cuando existe un elevado consumo de proteínas, un déficit de energía o la proteína consumida sea de bajo valor biológico. Proteína Neta para el Mantenimiento Es la destinada a cubrir los requerimientos proteicos necesarios para el metabolismo de mantenimiento, cubre las necesidades mínimas biológicas (metabolismo estándar) para mantener al animal en un estado de equilibrio proteico (balance de N2 = 0). Representan las mínimas perdidas obligatorias del organismo. NUE (mg/día) = 146 x PV0,75 (Brody) NUE = 2 mg de N2 x Kcal de Metabolismo Basal LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 32 Proteína Neta de Producción Es la proteína contenida en el producto. Es la que el animal utiliza para producción carne, leche, huevos, lana, etc. Proteína retenida una vez cubierta los requerimientos de mantenimiento. VALORACION DE LA CALIDAD DE LAS PROTEINAS Pruebas biológicas La función primaria de la proteína de la ración es proporcionar una mezcla de aminoácidos necesarios para la síntesis tisular. La valoración biológica de la proteína suele preferirse a los análisis de los aminoácidos, ya que los resultados de las pruebas biológicas reflejan la capacidad de las proteínas de los alimentos para convertirse en proteína corporal, así como su eficiencia para el mantenimiento y el crecimiento. Eficiencia de utilización de proteína A través de este parámetro se sabe que porcentaje de la proteína alimentaria es utilizada. Tomemos como ejemplo a las aves en crecimiento donde la eficiencia de utilización de la proteína es del 55 % para las gallinas ponedoras y del 64 % para los pollos parrilleros. La eficiencia de utilización de las proteínas es en algunas ocasiones influenciada por la presencia de algunos aminoácidos esenciales, llegando al 85 % cuando estos aminoácidos están presentes en la dieta en los niveles mínimos necesarios. Valor biológico Se define como la proporción del nitrógeno absorbido que es retenido por el organismo. Es la capacidad de una fuente de proteína para proveer los aminoácidos en la cantidad necesaria para formar tejidos y compuestos nitrogenados que requieren las diversas funciones corporales. EUP = PN PB Es el porcentaje de proteína alimentaria que es utilizada. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 33 VB = N2 retenido X 100 N2 ingerido - (N2 fecal + N2 urinario) X 100 N2 absorbido N2 ingerido - N2 fecal Esta fórmula proporciona valores para las proteínas solo con fines de crecimiento. Con la fórmula que aparece a continuación se tiene en cuenta el mantenimiento y el crecimiento, al considerar las pérdidas de nitrógeno metabólico y endógeno. El nitrógeno endógeno urinario y el nitrógeno metabólico fecal representan fracciones del nitrógeno que han sido utilizadas por el animal, aunque aparezcan en las excretas VB= N2 ingerido-(N2 fecal - N2 metabólico)-(N2 urinario - N2 endógeno) X 100 N2 ingerido - (N2 fecal - N N2 metabólico) Tabla 8.Tabla de Valor Biológico de la proteína de diversos alimentos, para el crecimiento del cerdo (según Armstrong y Mitchell, 1955) Alimento Valor Biológico (%) Leche 95 –97 Harina de pescado 74 –89 Harina de soja 63 –76 Harina de algodón 63 Harina de linaza 61 Maíz 49 –61 Cebada 57 –71 Esto (Tabla 8) significa que si el Valor Biológico es de 70 % de cada 100 g de proteína absorbida 30 g no se utilizan por el desequilibrio de aminoácidos existentes en esa fuente proteica. A través del Valor Biológico se evalúa la cantidad y calidad de aminoácidos que componen una proteína. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 34 Equilibrio Nitrogenado Es una forma de determinar la eficiencia que tiene una proteína para mantener el equilibrio de nitrógeno en los animales; (se verá ampliado más adelante en esta guía) Ne: nitrógeno proveniente del catabolismo proteico. Valor de Proteína Neta Este método fue ideado para ser utilizado en aves debido a la dificultad de recoger por separado la materia fecal de la orina. Se basa en el análisis de la canal. Nce= N de la canal alimentada con ración experimental Nct = N de la canal alimentada con ración testigo libre de N2 Nit = N ingerido en la ración libre de N2 Nie = N ingerido con la ración experimental Aclaración: La ración testigo libre de nitrógeno contiene el mínimo de N2 estimado para cubrir las pérdidas de nitrógeno urinario endógenas TABLA 9. Ejemplos de VPN: Alimento VPN Harina de soja 55 Harina de soja + metionina 68 Huevo entero 66 Harina de maní 39 o sea la capacidad de una fuente proteica para alcanzar el punto de equilibrio en el cual la cantidad de proteína ingerida es igual a la cantidad destruida en el organismo N2 ingerido = Ne VPN = Nce – Nct + Nit Nie AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 35 El valor de la proteína neta puede ser estimado a partir de la eficiencia de retención de la proteína (ERP), obteniéndose a partir de la ganancia de peso mediante la siguiente fórmula: Ge = Ganancia de peso de animales alimentados con dieta experimental. Gt + Ganancia de peso de alimentados con dieta testigo (pérdida de peso). Nie = N2 ingerido en la ración experimental. RELACION ENERGÍA/ PROTEÍNA El consumo de alimentos en los animales monogástricos esta regulado principalmente por factores metabólicos, fundamentalmente por el consumo de energía (ver Unidad Temática Consumo Voluntario de Alimentos), por lo cual la concentración energética de la ración es limitante del consumo, por lo tanto, hay una relación energía: proteína que también es especifica para cada aminoácido. Debemos recordar que los requerimientos de proteínas (y de aminoácidos) en todas las especies son de cantidades específicas para cada una de las etapas fisiológicas y /o productivas. Para tener constante la cantidad de proteína ingerida debe modificarse su concentración en la dieta cada vez que modifique la concentración energética de la misma para asegurar un adecuado aporte de proteínas. En aves con raciones de alta concentración energética se deberá aumentar el porcentaje de proteína (consume menos), con respecto a otra ración de menor concentración energética. REQUERIMIENTOS DE PROTEÍNAS No existe un requerimiento de proteínas sino de aminoácidos. Por otro lado hay que destacar que no existe un requerimiento único de aminoácidos, sino un requerimiento para una respuesta específica. Por ejemplo, el requerimiento para mantenimiento no es el mismo que para producción, con las sub-divisiones del método utilizado para evaluarlo. Así el requerimiento de lisina en pollos Camperos de 1 a 21 días de edad se estimó en 11,5 y 11,38 g/kg de alimento para maximizar el crecimiento; y 11.34 y 11.77 g/kg de alimento para minimizar la conversión alimenticia en machos y hembras respectivamente (Mallo y col. 2000) ERP = Ge - Gt X 18 Nie LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 36 Formas de expresar los requerimientos de proteínas: REQUERIMIENTOS DE PROTEINA PARA MANTENIMIENTO Y PRODUCCION Para calcular los requerimientos de mantenimiento debe tenerse en cuenta el aporte mínimo necesario para que el animal no deba recurrir a fuentes endógenas de proteínas. La cantidad de proteína para mantenimiento se calcula a partir del N urinario endógeno más el N fecal metabólico más la proteína necesaria para el crecimiento adulto. Dentro del mantenimiento proteico se incluye la proteínanecesaria para la renovación del pelo, salvo para las aves en las que hay que agregar un % de proteínas para la formación del plumaje. Los requerimientos de mantenimiento se pueden calcular a partir de fórmulas o utilizando datos de tablas, así en aves Gous (1983) determinó experimentalmente que el requerimiento de lisina en gallos adultos es de 82 mg / kg de peso vivo. Por otro lado, Fisher (1983) basado en una recopilación de la información científica disponible lo calculó en 73 mg / kg. de peso vivo en gallinas ponedoras. Tomemos como ejemplo el cálculo de requerimiento de proteínas de aves en crecimiento:Según Scott (1969) Req. PB mant. = PV en g X 0,0016 g 0,55 La pérdida de nitrógeno endógeno en aves es de 250 mg de N/ Kg de peso. Si multiplicamos N X 6,25 tenemos 1600 mg/kg PV de PB que se pierden por kilo de peso/ día, a esta cantidad debemos dividirla por la eficiencia de utilización de las proteínas en aves (55 %). A este valor debemos sumarle la cantidad de proteína necesaria para el crecimiento del plumaje. A las 3 semanas de edad, las plumas representan cerca del 4 % del PV; este % aumenta hasta el 7 % a las 4 semanas, porcentaje que se mantiene constante durante todo el crecimiento. En la actualidad, Gramos totales por día Gramos de aminiácido/Mcal EM o %/Mcal EM % de la ración % de proteína bruta Cantidad de aminoácido AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 37 existen líneas comerciales de pollos parrilleros de emplume lento y, por otro lado, los machos y las hembras empluman a diferentes edades. Estas diferencias, aunque sutiles hacen a un óptimo ajuste en la formulación moderna de raciones. Crecimiento del plumaje = (0.04 - 0,07 X ganancia diaria en g X 0.82) / 0.55 0,04 - 0,07 = % del peso de las plumas. 0,82 = % de la proteína de las plumas 0,55 = eficiencia de la utilización de la PB para el crecimiento para el cálculo de los requerimientos proteicos de producción deberá tenerse en cuenta la proteína contenida en el producto y la cantidad de producto a obtener. En pollos parrilleros por ejemplo: (0,18 = 18 % de proteína en la canal) Requerimiento de producción (g de PB) = (Ganancia Diaria (g) X 0,18) / 0,55 Para la determinación del requerimiento de aminoácidos específicos en aves en crecimiento se realiza mediante dos técnicas: 1) Mediante el suministro de una dieta basal con niveles crecientes del aminoácido a evaluar (Dean y Scott 1965, Hewitt y Lewis 1972). 2) Mediante la técnica de dilución (Gous y Morris 1985) la cual posee la ventaja de poder evaluar la respuesta al aminoácido en cuestión sin la interferencia de agonismos ó antagonismos entre aminoácidos. Se basa en el concepto de proteína ideal, utilizando dos dietas deficientes en el aminoácido problema pero con exceso del resto de los aminoácidos esenciales, similar perfil de aminoácido y diferente tenor de proteína. FACTORES QUE MODIFICAN LOS REQUERIMIENTOS DE PROTEÍNAS A. Tamaño y raza B. Tipo de producción C. Contenido energético de la ración D. Temperatura ambiente E. Estado sanitario F. Alojamiento G. Tamaño de comederos H. Densidad de animales LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 38 NECESIDADES DE PROTEÍNAS EN ANIMALES DE COMPAÑÍA Los animales jóvenes tienen las mismas necesidades de mantenimiento que los adultos por kg/PM (por kg. de peso metabólico) más la demanda para el crecimiento de nuevo tejido. Si la dieta contiene una cantidad insuficiente de proteínas los adultos experimentan un balance negativo de nitrógeno y una pérdida de tejido corporal magro; en el caso de los animales inmaduros sufren un aumento de peso menor o una pérdida de peso y alteraciones en el crecimiento y desarrollo. Frecuentemente se utilizan dos criterios para evaluar el rendimiento de proteínas en perros y gatos: son el balance de nitrógeno y la tasa de crecimiento. Los estudios sobre necesidades efectuados en cachorros utilizan el balance positivo máximo o la máxima tasa de crecimiento para indicar el nivel adecuado de proteínas en la dieta de cachorros en crecimiento. Los estudios en animales de compañía adultos utilizan el balance 0 de nitrógeno para indicar la cantidad apropiada de proteínas en la dieta. Balance 0 de nitrógeno significa que la pérdida diaria de proteínas es reemplazada por la ingerida, sin registrar ni pérdidas, ni aumentos netos de la cantidad corporal total de proteínas. Aunque la mayoría de los estudios utiliza balance 0 de nitrógeno para evaluar los requerimientos de proteínas para el mantenimiento es imprescindible considerar que es posible que las dietas que contienen este nivel de proteínas no sean adecuadas para favorecer un rendimiento y salud óptimo (por ejemplo se comprobó que los animales a los que se les suministro dietas para mantener un balance de nitrógeno 0 eran más susceptibles a la toxicidad de ciertos fármacos). Es posible que sean necesarios niveles superiores de proteínas en la dieta para conservar reservas optimas de las mismas. Si bien las proteínas no se almacenan en el organismo como las grasas, y en un menor grado los hidratos de carbono, el término reservas se refiere a la capacidad del organismo para movilizar proteínas a partir de tejidos corporales prioritarios durante los periodos de estrés. Es posible que las necesidades que sean satisfechas con un balance nitrogenado 0 correspondan a las necesidades proteicas mínimas para animales adultos. Si esto es cierto, seria prudente suministrar un nivel superior, sobre todo durante los periodos de estrés. El balance de nitrógeno 0 es el estado normal de los animales adultos sanos en mantenimiento. Se considera que un animal está en estado positivo de nitrógeno cuando la ingesta de proteínas esta por encima de la excreción ya que el animal está Las necesidades de proteínas se definen como la ingesta necesaria para favorecer un rendimiento adecuado. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 39 reteniendo nitrógeno. Este balance tiene lugar cuando el organismo está sintetizando nuevo tejido, como ocurre durante el crecimiento y la gestación o en la etapa de recuperación luego de una lesión o enfermedad prolongada. El balance de nitrógeno negativo tiene lugar cuando las pérdidas son superiores a lo ingerido. Un animal en este estado está perdiendo nitrógeno tisular con mayor velocidad que su reposición. Esta perdida puede tener diversos orígenes, si el animal está consumiendo una cantidad insuficiente de energía, es necesario que el catabolismo de los tejidos corporales suministre esta energía. Puede también ser que no se suministren cantidades adecuadas de proteínas en la dieta no pudiéndose realizar la reposición tisular o puede ser que por enfermedades graves o prolongadas se genere un estado catabólico poniéndose de manifiesto por una degradación excesiva de los tejidos y por lo tanto un balance nitrogenado negativo. Otras causas de balance nitrogenado negativo se producen cuando hay perdidas altas de nitrógeno por orina durante la insuficiencia renal o durante cierto tipo de enfermedades gastrointestinales (tabla 10). Tabla 10. Relación entre balance de nitrógeno y estado fisiológico ESTADIO BALANCE ESTADO FISIOLOGICO Cero Ingesta de N = Excreción de N Mantenimiento Positivo Ingesta de N > excreción de N Crecimiento, gestación, recuperación Negativo Ingesta de N < excreción de N Enfermedad o lesión grave, mala nutrición, pérdida de proteínas por tracto gastroin- testinal en ciertas enfermeda- des, pérdida urinaria en Insufi- ciencia Renal. Los siguientes aminoácidos han sido identificados como esenciales para los cachorros y los gatos en crecimiento: Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Tronina Triptofano Valina LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 40 Aunque tanto los perros como los gatos tienen necesidad de arginina dietética, el gato tiene una reacción inusual, por rapidez y gravedad, tras el consumo de un alimento sin arginina. Los otros aminoácidos de interés especial en la alimentación de perros y gatos son la lisina y los aminoácidos azufrados (AAS) metionina y cisteína. De menor interés práctico es la incapacidad el gato para transformar el triptofano en niacina, una vitamina del grupo B (se verá en más detalle más adelante). REQUERIMIENTOS PROTEICOS DE LOS CANINOS Necesidades proteicas de los perros en crecimiento No debe limitarse el estudio de un mínimo, como en el caso de animales de producción. Nuestro objetivo debe ser determinar las necesidades para una salud óptima durante toda la vida del perro y teniendo en cuenta sus diferentes estados fisiológicos y su actividad. La edición del NRC 1985 determina las necesidades proteicas mínimas para perros en crecimiento del orden del 16 %. Estos datos fueron obtenidos de trabajos realizados por Burns (1992) utilizando aminoácidos purificados, y no proteínas intactas, de modo que su biodisponibilidad (capacidad de ser utilizadas por el organismo) era cercana al 100 %. Para establecer estas recomendaciones para el crecimiento, Burns y el NRC, sólo siguen como criterio la ganancia de peso y no la retención de nitrógeno (cantidad de nitrógeno y, por lo tanto, de proteína retenida por el organismo). Ahora bien, los trabajos de Burns muestran que con dietas de contenido proteico creciente, la ganancia de peso se estabiliza pero la retención de nitrógeno continúa aumentando. Tabla 11. Crecimiento, retención de nitrógeno y niveles de proteínas (Burns 1982) %PB/ MS 5 % 7.5 % 10 % 15 % 20 % Ganancia de peso G/ 14 días 413 736 1131 1331 1280 Retención de nitrógeno G/ 5 días 3.4 8.5 13.1 20.1 26.5 Los trabajos de Paquin (1970) sobre perros beagle de 6 meses confirman que el balance de nitrógeno aumenta con el incremento del aporte proteico hasta 45 AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 41 % de la EM. Más allá de este nivel, la retención de nitrógeno no aumenta mucho más; las proteínas en exceso son orientadas hacia la producción de energía más que hacia el anabolismo proteico pero no se observaron consecuencias negativas con respecto a la salud de los cachorros. Al comparar las publicaciones del NRC de 1974 con las del NRC de 1985 se encuentra que en la última edición la recomendación de proteínas baja prácticamente a la mitad (11%). Este cambio registrado en 1985 fue una consecuencia directa de la publicación de cierto número de estudios que calcularon las necesidades de la mayoría de los aminoácidos esenciales para el perro. Aunque estos estudios proporcionaron información valiosa respecto de los requerimientos mínimos de aminoácidos, se efectuaron con dietas que contenían niveles sumamente controlados de aminoácidos purificados. El empleo de estos estudios para extraer las recomendaciones de los niveles de proteínas en los alimentos para perros originó estimaciones muy inferiores a las basadas en las dietas proteicas mixtas. Como consecuencia, la dificultad de la interpretación y utilización de las recomendaciones de 1985 suscitó que algunos fabricantes de alimentos de animales de compañía volviesen a las recomendaciones de 1974 (22%) para la formulación de dietas de crecimiento. Cuando la AAFCO (Association of the American Feed Control Officials) publicó los Nutrient Profiles for dogs en 1992, reinstauraron las necesidades proteicas originales para los períodos de crecimiento y reproducción publicadas en el informe del NRC en 1974. Necesidades proteicas de los perros en mantenimiento Este mismo comité recomendó un nivel mínimo de 18 % de proteínas en base a materia seca para el mantenimiento del adulto, y del 22 % para los períodos de crecimiento y reproducción. Numerosa publicaciones establecen que una restricción proteica puede representar ciertos riesgos, particularmente desde el punto de vista médico. Boove (1979) demostró que perros Beagle parcialmente nefrectomizados y habiendo sido inoculados en el riñón restante con E. Coli, resistían mejor con un régimen rico en proteínas (56 % de proteínas). La emisión de bacterias en la orina desapareció en 45 días, mientras que se mantuvo durante 4 meses en aquellos pacientes alimentados con un 27 % de proteínas. Todo parece indicar que un consumo mínimo no permite la constitución de reservas proteicas indispensables para el mantenimiento de las funciones vitales del organismo y para una salud óptima. Aunque las proteínas no se almacenan en el organismo igual que las grasas y los hidratos de carbono, el término reserva se refiere a la capacidad del organismo para enfrentar al estrés, movilizando las proteínas a partir de tejidos prioritarios. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 42 Por otro lado resulta muy difícil precisar los máximos por encima de los cuales la ingestión proteica podría suponer riesgos para el organismo. Los perros han evolucionado como carnívoros y aparentemente toleran muy bien altos niveles de proteínas durante un prolongado período de tiempo. El NRC, no reporta ninguna patología o enfermedad asociada con el consumo de grandes cantidades de proteínas en los animales domésticos tanto en crecimiento como en mantenimiento. Es más, no incluyen un máximo de proteínas en sus publicaciones. Algunos aminoácidos esenciales, tales como metionina, pueden ser tóxicos, pero el nivel de toxicidad sólo se alcanza al agregar metionina pura o hidrolizado de plumas al régimen alimentario. Por otro lado la creencia de que regímenes alimenticios altos en proteínas causan problemas renales en los perros y gatos normales se basa en la suposición errónea que los descubrimientos hechos en ratas también se pueden aplicar a otras especies, incluyendo animales domésticos. Los machos de una especie de rata que se utilizan frecuentemente en la investigación renal, desarrollan lesiones renales al envejecer, y la tasa de progresión de estas lesiones disminuyó con una restricción considerable de proteínas y aumentó con una sobrecarga de las mismas. Estas ratas tenían una alta tasa de endogamia (reproducción entre animales de una misma familia) y además se conoce que las ratas y los perros tienen diferencias en la hemodinámica renal. A través de los años los estudios en perros comprobaron que las proteínas no contribuían al desarrollo de una patología renal. Ocho (8) estudios diferentes realizados en perros jóvenes parcialmente nefrectomizados (nefrectomía del 75 % al 90 %) mostraron una mejoría del funcionamiento renal al adoptar regímenes alimenticios con un mayor contenido de proteínas (24 a 31 % contra 3 a 16 % en términos de EM). En el caso de los animales viejos la mayoría de los mismos no presenta un funcionamiento renal pobre. Las evidencias acumuladas hasta la fecha sugieren que el 65 - 90 % de los perros y los gatos que acuden al veterinario no muestran evidencia de enfermedades renales. Los estudios científicos tampoco demostraron que la restricción de proteínas podría ser benéfica en la disminución del ritmo de progresión de las enfermedades renales. Un estudio recientemente publicado demostró que no había diferencia en la función renal, contenido mineral, y la mayoría de los parámetros morfológicos entre dos grupos de perros viejos alimentados con regímenes alimenticios que No hay evidencia científica que demuestre que niveles inferiores de proteínas sean benéficas en la progresión de enfermedades renales en perros clínicamente sanos, aún después de retirar quirúrgicamenteel 50 % de la masa renal. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 43 contenían 18 a 36 % de proteínas, en términos de EM, durante un período de 4 años. Al principio del estudio se les había extirpado un riñón a todos los perros para incrementar la carga renal del riñón restante. La duración del estudio representa aproximadamente un tercio de la duración de una vida normal. DESTINO DE LAS PROTEÍNAS Los aminoácidos absorbidos son utilizados prioritariamente en el anabolismo, es decir, la renovación y síntesis de proteínas endógenas. Además de la cobertura de las necesidades proteicas estrictas, el aporte de nitrógeno es utilizado para el metabolismo energético. En caso de un déficit de energía o de un aporte proteico excesivo, como son incapaces de almacenar aminoácidos, este exceso de aminoácidos es catabolizado en el hígado y son transformados, tras su desaminación, en amoníaco y glucosa. La actividad transaminásica se adapta y aumenta cuando se incrementa el aporte proteico. La glucosa se transforma en glucógeno o lípidos para el almacenamiento de energía y el amoníaco se transforma en urea dentro del hígado, que es vehiculizada por la sangre y se elimina pasivamente a través del riñón (sin generar ningún gasto extra de energía para el organismo). Como se ha mencionado anteriormente, algunas pruebas sugieren los efectos positivos de alimentar a los animales con niveles superiores de proteínas a los necesarios para mantener el balance de nitrógeno. Se puede añadir una cantidad extra de proteínas para proporcionar un pool reservas que contribuyan a la capacidad del organismo para afrontar las exigencias del stress y de las enfermedades infecciosas. La proteína dietética que excede las necesidades totales del cuerpo puede emplearse de dos formas posibles: si el animal se encuentra en balance cero de energía, el exceso de proteína será utilizado como fuente de energía; si el animal se encuentra en balance positivo de energía (es decir, ingiere más cantidad de energía de la que gasta), ese exceso lo metabolizará en lípidos para almacenar energía en el organismo. Pero como a diferencia de lo que ocurre con las grasas y con pequeñas cantidades de hidratos de carbono, el organismo no almacena el exceso de aminoácidos, este exceso se metaboliza hacia glucosa y urea (que se elimina pasivamente). Kronfeld (1989) propone nuevas pautas estadísticas para la determinación del óptimo de crecimiento. El análisis de las mediciones efectuados sobre Beagles de 6 a 12 semanas muestra un pico de retención de nitrógeno en un nivel de 43 % de la EM. Los autores proponen determinar la zona óptima para el crecimiento entre los niveles proteicos de 28 - 57 %. Dentro de este ensayo no fue observado signo clínico desfavorable alguno en los cachorros con dieta más ricas en proteínas (hasta el 63 % de la EM). Simplemente a partir del 43% las proteínas eran peor aprovechadas por el anabolismo. La zona óptima para un perro en mantenimiento es más amplia, por toda su capacidad de homeóstasis y sus necesidades específicas más reducidas, que en crecimiento, reproducción o actividad. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 44 En situaciones de stress la capacidad de homeóstasis disminuye, por lo tanto las necesidades proteicas aumentan sensiblemente. En carreras de resistencia como las de perros de trineo, Kronfeld demostró que era conveniente utilizar tazas superiores a 32 % de PB/EM para prevenir la anemia. Igualmente, el crecimiento rápido de una raza grande (en algunos casos hasta 350 g por día) es una situación que favorece el stress y una mayor sensibilidad ante posibles agresiones. Un aporte superior de proteínas permitirá al cachorro crecer mejor. Tabla 12 . Zona óptima de las necesidades proteicas (Kronfeld 1989) PB/EM Mantenimiento 14- 65 % Actividad 30- 40 % VALOR BIOLÓGICO Y AMINOÁCIDOS La calidad de las proteínas se mide por el valor biológico (VB). Se trata de la fracción de proteína digerida que es retenida por el organismo, es decir no excretada en la orina. Es necesario un equilibrio ideal de aminoácidos esenciales para la síntesis proteica. La carencia de uno de ellos (aminoácido limitante) reduce el ritmo de síntesis y favorece el catabolismo. El VB depende sobretodo del perfil de aminoácidos esenciales de la proteína alimentaria. Según los ingredientes, los aminoácidos limitantes pueden ser diferentes. En los caninos el más frecuente es la metionina, siguiendo la lisina, el triptofano y la arginina. Para el perro, no se dispone aún de un perfil ideal de aminoácidos los únicos datos son los propuestos por el NRC 1985. En el siguiente cuadro se presenta una comparación entre el NRC 85 y el perfil de aminoácidos de la proteína vacuna. Se ven diferencias sobretodo a lo concerniente en lisina. Si las cantidades de lípidos e hidratos de carbono son adecuadas se evitarán que las proteínas de la dieta sean metabolizadas para obtener energía. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 45 Tabla 13. Equilibrio de aminoácidos: En % de la proteína NRC 85 crecimiento Carne vacuna Arginina 4.8 % 5.0 % Histidina 1.7 % 2.5 % Isoleucina 3.4 % 4.7 % Leucina 5.6 % 7.4 % Lisina 4.9 % 7.6 % Metionina + Cistina 3.7 % 3.0 % Fenilalanina + Tirosina 6.8 % 5.6 % Treonina 4.4 % 4.8 % Triptofano 1.4 % 1.1 % Valina 3.7 % 5.6 % Otros aminoácidos 59.6 % 52.7 % NECESIDADES PROTEICAS DEL GATO Sus necesidades proteicas son sustancialmente superiores a las de otros mamíferos, incluyendo el perro. Los gatos en crecimiento tienen un crecimiento satisfactorio únicamente cuando las proteínas superan el 30 % del peso seco de la dieta. Estos estudios se compararon con los resultados de los estudios efectuados en cachorros en crecimiento, que demostraron que los cachorros caninos alimentados con dietas mixtas solo necesitan un % de proteínas dietética del 20 % para lograr un crecimiento y desarrollo adecuado. En los gatos adultos se necesitan 21 % de proteínas para mantener el balance de nitrógeno. En la práctica, y teniendo en cuenta la variabilidad de la digestibilidad de las proteínas, de la biodisponibilidad de los diferentes aminoácidos, de las interacciones con otros nutrientes (fibras, minerales...) y de los efectos del proceso de elaboración, tasas proteicas superiores a 20 % para mantenimiento y 30 % para crecimiento son prudentes. Estos mínimos aportes proteicos sensiblemente superiores a los de los perros serían debidos al intenso catabolismo proteico resultante de la adaptación enzimática del gato a una La formulación de un alimento permite asociar diferentes ingredientes y aminoácidos de síntesis para establecer el mejor equilibrio. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 46 alimentación estrictamente carnívora, donde los niveles de proteína son elevados (Roger y Morris 1977) Cuando se utilizan dietas purificadas o semipurificadas estos valores de proteínas para el crecimiento y mantenimiento bajan sustancialmente, debido a la digestibilidad de la proteína, el equilibrio aminoacídico y la biodisponibilidad de los aminoácidos (medida en que los aminoácidos están disponibles para ser aprovechados por el organismo). Las necesidades proteicas del gato son comparativamente superiores debido a sus mayores necesidades para el mantenimiento del tejido corporal normal, antes que por un aumento de las necesidades durante el período de crecimiento. Aproximadamente el 60 % de las necesidades proteicas en el gato en crecimiento se utilizan en el mantenimiento de los tejidos corporales y tan solo el 40 % se utiliza para el crecimiento. En la mayoría de las otras especies sucede lo contrario. Por ejemplo, el perro emplea el 33 % de sus requerimientos proteicos en el mantenimientoy el 66 % restante en el crecimiento. En la mayoría de los mamíferos cuando se los alimenta con dietas ricas en proteínas las enzimas que intervienen en el catabolismo de aminoácidos, distribución del nitrógeno y neoglucogénesis aumentan su actividad para utilizar la cantidad de aminoácidos adicionales y transformar el nitrógeno excesivo en urea. Por el contrario, cuando se suministran dietas con un bajo contenido de proteínas, disminuye la actividad de estas enzimas, conservando el nitrógeno. Este es un mecanismo adaptativo que permite que los animales conserven los aminoácidos mientras consumen dietas con escaso contenido proteico, también proporciona un mecanismo que cataboliza el exceso de aminoácidos. En el gato las enzimas encargadas de catabolizar las proteínas son incapaces de adaptarse a los cambios de los niveles proteicos de la dieta y además las enzimas encargadas del catabolismo del nitrógeno funcionan con una actividad relativamente alta. Esto hace que el gato catabolize una cantidad sustancial de proteínas después de cada comida, independientemente de su contenido de proteína. Por lo tanto el gato no tiene capacidad de conservar el nitrógeno del deposito general del nitrógeno del organismo, la única alternativa que asegura una conservación adecuada de los depósitos proteicos del organismo dependen del consumo constante de una dieta con niveles elevados de proteínas. Se estudió si estas necesidades altas de proteínas se debían a las necesidades inusualmente altas de aminoácidos esenciales. Los resultados de varios estudios experimentales demostraron que, con excepción de algunos Las elevadas necesidades proteicas para el mantenimiento del gato se deben a la incapacidad que tienen de adaptar sus enzimas hepáticas catabólicas a la ingesta de proteínas de la dieta. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 47 aminoácidos, las necesidades de aminoácidos específicos no eran significativamente mayores que en la rata, el perro o el cerdo. Sin embargo, el gato doméstico tiene dos necesidades únicas de aminoácidos. Necesidades de arginina En los adultos de la mayoría de las especies no se considera que la arginina sea un aminoácido esencial ya que numerosas especies pueden sintetizar cantidades adecuadas para satisfacer sus necesidades metabólicas. Sin embargo, la arginina es indispensable tanto para los perros como para los gatos a lo largo de su vida. El organismo necesita arginina para la síntesis normal de proteínas y como componente fundamental del ciclo de la urea (posibilita que las grandes cantidades de amoníaco generadas tras el consumo de un alimento con elevado contenido de proteínas sean transformados en urea para su excreción). La falta de arginina es causa de una inmediata y grave deficiencia en el gato. Se desarrolla una hiperamoniemia cuyos signos incluyen: vómitos, espasmos musculares, ataxia, hiperestesia y espasmos tetánicos, coma y muerte. Los perros presentan signos similares pero menos graves. La gran sensibilidad del gato a la deficiencia de arginina se explica por dos mecanismos. En las células intestinales se sintetiza la ornitina (precursor de la arginina), en el gato la enzima capaz de realizar la síntesis es extremadamente baja. Aun cuando la dieta suministre ornitina el gato es incapaz de sintetizar arginina. En el intestino la ornitina se transforma en citrulina. En el gato la enzima encargada de estas síntesis tiene escasa actividad. Por otro lado, en los mamíferos también se sintetiza citrulina en el hígado como intermediario en el ciclo de la urea, que se desplaza hasta el riñón donde se transforma en arginina. En el gato la mucosa intestinal no produce citrulina y la citrulina sintetizada en el hígado parece ser incapaz de salir del hepatocito para ser transformado en arginina en el riñón. Debido a que la arginina se encuentra en cantidades adecuadas en numerosas fuentes proteicas, su deficiencia no suele ser, en la práctica un problema para los gatos, siempre que se le suministre una dieta que contenga niveles adecuados de proteínas. Sin embargo, una dieta exclusiva de carne vacuna puede traer aparejada una deficiencia secundaria de arginina por poseer un exceso de lisina. La primera implica la incapacidad del gato de sintetizar ARGININA adecuada para la función normal del ciclo de la urea y la síntesis de proteínas, y la segunda, implica las necesidades dietéticas de TAURINA. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 48 Necesidades de taurina La taurina es un ácido beta-sulfúrico único, que no forma parte de las proteínas pero que se encuentran como aminoácido libre en los tejidos. Es sintetizado por la mayoría de los mamíferos a partir de metionina y cistina (AAS) durante el metabolismo normal del aminoácido sulfuro. Figura 4. Síntesis de taurina Metionina cisteína Acido cisteína sulfúrico (ACS) . ACS descarboxilasa Vía alternativa en el gato (competitiva) . (baja actividad) Hipotaurina Taurina Piruvato Tanto el miocardio como la retina contienen elevadas concentraciones de taurina libre, y estos tejidos son capaces de concentrar taurina hasta alcanzar niveles hasta 100 y 400 veces superiores a los niveles plasmáticos. Aunque puede intervenir en varias vías metabólicas, se sabe que la taurina desempeña funciones importantes en la conjugación de ácidos biliares, en la retina y en el miocardio. La taurina también es necesaria para el rendimiento reproductor normal de la gata. Los gatos son capaces de sintetizar solamente pequeñas cantidades de taurina. Se supone que esta incapacidad se debe a la baja actividad de una enzima que es esencial para su síntesis, la cisteino-sulfinico descarboxilasa. Además, en el gato existe una vía competitiva del metabolismo de la cisteína que origina una producción de piruvato, en vez de taurina, a partir de metionina y cistina. El gato no es el único con una deficiente síntesis de taurina de novo, también hay baja síntesis en seres humanos, monos del viejo mundo, conejos y cobaya. Sin embargo el gato es la única especie en la que se produce una deficiencia de taurina. Esto es debido a la inusualmente alta demanda metabólica de taurina. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 49 Aunque los seres humanos y los monos también tienen una capacidad limitada de síntesis de taurina, y prefieren conjugar ácidos biliares con taurina, pueden utilizar la conjugación con glicina cuando la taurina de la dieta es escasa. El primer síndrome descripto de deficiencia clínica causado por deficiencia de taurina en el gato fue la degeneración retineana central felina (DRCF). El deterioro visual únicamente es observable clínicamente en las fases finales de degeneración retineana, en este punto es cuando se produce la ceguera irreversible en la mayoría de los gatos. Como la taurina también es necesaria para un funcionamiento normal del miocardio su deficiencia ocasiona el desarrollo de miocardiopatía dilatada. Esta enfermedad degenerativa causa una disminución de la contractilidad miocárdica, que finalmente conduce a una insuficiencia cardíaca. Las necesidades dietéticas de taurina del gato dependen, en pequeña medida, del nivel de aminoácidos sulfuro (AAS) de la dieta. Las investigaciones han demostrado que las necesidades de taurina del gato aumentan cuando el contenido de AAS es inferior a 1,55 %. Estudios adicionales han comprobado que cuando se alimenta a gatos destetados con una dieta deficiente en taurina y con un nivel de AAS cercano al necesario, todos ellos desarrollan DRCF. Sin embargo, cuando los AAS se duplicaron en la dieta, ninguno de los gatos desarrollo CRCF durante el período de estudio de 12 meses. Estos resultados son realmenterelevantes cuando se alimenta a los gatos exclusivamente con alimento seco para perros. En general los alimentos para perros, tienen niveles inferiores de proteínas y un menor contenido de AAS que las raciones comerciales para gatos. Se recomienda un nivel de taurina de 1000 mg/ kg de alimento seco y de 2500 mg/kg en alimentos enlatados, sobre la base de materia seca, estas cantidades recomendadas contemplan un amplio margen de seguridad. Recientemente se ha comprobado que las necesidades de taurina de los gatos que consumen dietas enlatadas es notablemente superior a la de los gatos que consumen alimentos secos. Parece ser que esto se debe al aumento de pérdidas de taurina a través del incremento de la circulación eneterohepática y la degradación bacteriana del ácido taurocólico en el intestino. Tanto el procesado térmico del alimento enlatado como el tipo de proteínas son factores que contribuyen al incremento del catabolismo del depósito corporal de taurina El gato doméstico utiliza solamente taurina para la síntesis de sales biliares y, en contraste con otros animales, no puede conjugar los ácidos biliares con la glicina cuando el suministro de taurina es limitado. Por lo tanto, el gato tiene una necesidad continua de taurina que sustituya las pérdidas fecales producidas por la recuperación incompleta en la circulación enterohepática. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 50 cuando los gatos se alimentan con dietas húmedas. Los Nutrients Profiles for Cats de la AAFCO exigen que los alimentos enlatados para gatos contengan un mínimo de 2000 mg/kg y los secos 1000 mg/kg de taurina. FUENTES: la taurina solamente está presente en los tejidos animales. Se encuentran concentraciones elevadas en la carne, aves y pescados; los mariscos contienen cantidades sumamente altas. Es posible que el consumo de una dieta que contenga cantidades elevadas de productos vegetales y granos de cereales no proporcione una cantidad suficiente de este aminoácido. No hay que olvidar que el perro no necesita taurina dietética y además los alimentos para perros basados en cereales contienen menores cantidades de proteínas y taurina, estas no serán suficientes para alimentar a los gatos en forma permanente, pudiendo ocasionar una deficiencia de taurina y el desarrollo de DRCF. NECESIDADES ESPECIALES DE ALGUNOS AMINOACIDOS ESENCIALES Lisina La lisina es el primer aminoácido limitante de las dietas para perros basados en cereales. Además la lisina presente en la dieta es susceptible de sufrir cierta degradación causada por el procesamiento de los alimentos comerciales para animales de compañía. La exposición de la proteína a un calor excesivo induce la formación de un enlace cruzado entre aminoácidos ocasionando la reducción de la digestibilidad de la proteína total de la ración. Incluso un tratamiento térmico ligero puede ocasionar una disminución de la digestibilidad de la lisina. Por lo tanto, es preciso controlar estrictamente el contenido de lisina en los alimentos comerciales. Sin embargo, los productos cárnicos tienen un contenido adecuado de estos aminoácidos. La adición de proteínas de origen animal a las proteínas cereales de un alimento para un animal de compañía, junto con métodos de procesamiento adecuados, puede asegurar que la ración contenga un nivel adecuado de lisina disponible. Es de mencionar la interacción existente entre lisina y arginina que podría generar deficiencias secundarias. Metionina y cisteína La metionina es un aminoácido azufrado esencial para los perros y los gatos, pero la cisteína puede no estar presente en la dieta. El organismo utiliza la Los aminoácidos limitantes para perros y gatos en los cereales son la Lisina y el triptofano. AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 51 metionina para sintetizar la cisteína, aproximadamente la mitad de las necesidades de metionina pueden satisfacerse mediante niveles adecuados de cisteína. Por este motivo, es preferible considerar en los animales las necesidades totales de AAS en vez de necesidades especificas de metionina. Las necesidades de AAS son notablemente superiores en el gato que en otros mamíferos. Los perros en crecimiento requieren un mínimo de 1,06 g/1000 kcal de EM, las necesidades mínimas de gatos en crecimiento son aproximadamente 1,5 veces esta cantidad. Estas elevadas necesidades pueden ser explicados por diversos factores. En primer lugar el gato es el único que sintetiza un compuesto denominado felinina. La felinina es sintetizada a partir de la cisteína, y se excreta por orina en todos los gatos. Se encuentra en mayor cantidad en la orina de los gatos adultos sanos. Aunque no se sabe su función exacta, se sugirió que interviene en la delimitación territorial del gato. Otras posibles razones que justifican las necesidades elevadas de AAS del gato son sus necesidades para el mantenimiento de una gruesa capa pilosa y para el aumento de las reacciones del metabolismo necesarias para la síntesis de fosfolípidos. Se cree que el incremento de la síntesis de fosfolípidos es necesario para la absorción y transporte de la elevada cantidad de grasas que, normalmente, se incluyen en las dietas de los gatos. Por último, las necesidades de los gatos de taurina dietética se añaden a las necesidades totales de AAS en la dieta. Triptofano La mayoría de los animales satisfacen sus necesidades de vitamina B (niacina) mediante el consumo de nicotinamida dietética y mediante la conversión del triptofano en ácido nicotinico (niacina). La eficiencia de esa conversión del triptofano en niacina es diferente según las especies. La actividad de la enzima que interviene en la síntesis de la niacina es extremadamente baja en el gato. Esta incapacidad del gato tiene poca importancia practica ya que la vitamina B esta ampliamente distribuida en loa alimentos. La encontramos en: granos y levaduras, subproductos de origen animal y pescado y ciertas harinas oleosas. Por lo tanto la posibilidad de tener deficiencias de vitamina B es escasa, aun a pesar de la escasa capacidad del gato de sintetizar la niacina a partir del triptofano. La Metionina suele ser el primer aminoácido limitante en numerosos alimentos comerciales que contienen tejidos animales y proteínas vegetales. Esto, más las elevadas necesidades de AAS de los gatos, provoca que la Metionina sea un elemento importante a tener en cuenta durante la formulación de alimentos equilibrados. LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 52 Bibliografía 3. 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