Para fazer o gráfico de titulação dos aminoácidos ácido aspártico e lisina, você precisa plotar a variação do pH em relação à adição de um ácido ou base forte. O eixo x representa o volume de ácido ou base adicionado, enquanto o eixo y representa o pH. O ponto isoelétrico (pI) é o pH no qual o aminoácido tem carga líquida zero. Para calcular o pI, você precisa determinar os grupos ionizáveis presentes no aminoácido e seus respectivos pKa. Em seguida, você pode usar as equações de Henderson-Hasselbalch para calcular o pI. Em pH = 4, você precisa determinar a carga formal da espécie majoritária de cada aminoácido. Isso dependerá dos grupos ionizáveis presentes e do pH específico. Para o ácido aspártico, o grupo carboxila (-COOH) estará protonado, enquanto o grupo amina (-NH2) estará desprotonado. Para a lisina, o grupo carboxila estará desprotonado, enquanto o grupo amina estará protonado. Em pH = 10, a situação se inverte. O grupo carboxila do ácido aspártico estará desprotonado, enquanto o grupo amina estará protonado. Para a lisina, o grupo carboxila estará protonado, enquanto o grupo amina estará desprotonado. As faixas de pH em que os aminoácidos atuam como tampões são geralmente próximas aos seus pKa. Nesses valores de pH, os grupos ionizáveis estão parcialmente protonados e parcialmente desprotonados, permitindo que o aminoácido atue como um tampão e mantenha o pH relativamente estável. Lembrando que essas informações são gerais e podem variar dependendo das condições específicas do experimento.
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