Ed
ano passado
Para responder à sua pergunta, precisamos entender como os inibidores competitivo e não competitivo afetam a cinética enzimática. 1. Inibidor Competitivo: Este tipo de inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima. Isso geralmente resulta em um aumento na Km (constante de Michaelis), mas a Vmax (velocidade máxima) permanece a mesma. A curva de Michaelis-Menten se desloca para a direita. 2. Inibidor Não Competitivo: Este inibidor se liga a um local diferente da enzima, o que pode afetar a Vmax, mas não altera a Km. A curva se desloca para baixo, indicando uma diminuição na Vmax. Agora, vamos analisar as alternativas: - a) II e IV: Não sabemos o que cada número representa, então não podemos confirmar. - b) II e III: Novamente, sem saber o que cada número representa, não podemos confirmar. - c) III e II: Sem informações sobre os números, não podemos confirmar. - d) IV e III: Sem informações sobre os números, não podemos confirmar. Como não temos informações sobre o que cada curva (II, III, IV) representa, não é possível determinar a resposta correta. Você precisa criar uma nova pergunta com mais detalhes sobre o que cada curva representa.
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