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Por que o efetor alostérico é capaz de alterar a afinidade E-S?

💡 3 Respostas

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Leonardo Caetano

O efetor alostérico ao se ligar no sítio alostérico da enzima pode promover alteração na conformação estrutural do sítio ativo da enzima. Essa alteração pode ser POSITIVA, caso aumente a afinidade do substrato pela enzima ou pode ser NEGATIVA, caso este seja diminuído. 

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RD Resoluções

As enzimas são compostos orgânicos normalmente de origem proteica que contribuem para a catálise de reações químicas. Para isso elas têm que se “encaixar” no substrato da reação que irá catalisar, mas esse encaixe depende da afinidade enzima-substrato (E-S).


Os efetores alostéricos, que são pequenas moléculas regulatórias, ao se ligarem no sítio alostérico da enzima, podem modificar a afinidade E-S de forma positiva ou negativa. Isso ocorre porque as enzimas possuem estruturas compostas de cadeias polipeptídicas, cada uma com um sítio ativo. A ligação do efetor ao sítio ativo de uma das cadeias afeta a conformação das demais, facilitando a ligação dos outros substratos a sítios ativos.


Portanto, os efetores alostéricos são capazes de alterar a afinidade E-S porque quando se ligam ao sítio ativo das enzimas, alteram a conformação das cadeias polipeptídicas alterando, positiva ou negativamente, a facilidade de ligação entre enzima e substrato.

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Andre Smaira

As enzimas são compostos orgânicos normalmente de origem proteica que contribuem para a catálise de reações químicas. Para isso elas têm que se “encaixar” no substrato da reação que irá catalisar, mas esse encaixe depende da afinidade enzima-substrato (E-S).


Os efetores alostéricos, que são pequenas moléculas regulatórias, ao se ligarem no sítio alostérico da enzima, podem modificar a afinidade E-S de forma positiva ou negativa. Isso ocorre porque as enzimas possuem estruturas compostas de cadeias polipeptídicas, cada uma com um sítio ativo. A ligação do efetor ao sítio ativo de uma das cadeias afeta a conformação das demais, facilitando a ligação dos outros substratos a sítios ativos.


Portanto, os efetores alostéricos são capazes de alterar a afinidade E-S porque quando se ligam ao sítio ativo das enzimas, alteram a conformação das cadeias polipeptídicas alterando, positiva ou negativamente, a facilidade de ligação entre enzima e substrato.

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