Como os inibidores atuam na caracterização de uma enzima?

Na inibição enzimática, a substância que é capaz de inibir forma ligações químicas com as enzimas, de forma a interceder na sua atividade de catalização. Dependendo da estabilidade da ligação entre enzima e  inibidor, essa inibição pode ser de dois tipos: reversível e irreversível.  A inibição reversível é subdividida em Inibição competitiva e Inibição não competitiva.

Na inibição competitiva , os chamados inibidores competitivos são substâncias que rivalizam diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas presentes nees possuem uma estrutura muito semelhante com a do substrato da enzima e com isso se juntam de forma reversível às enzimas, levando a formação de um complexo enzima-inibidor parecido ao complexo enzima-substrato, que desativa a catálise da enzima.Como não há formação do complexo-substrato, a atividade catalítica enzimática é desativa/inibibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.

Por sua vez, a inibição não competitiva possui uma substância inibidora que é capaz de se conectar à enzima e também ao complexo substrato-enzima, entretanto essa ligação acontece em um sítio de ligação diferente. A ligação  inibidor-enzima não obstrui a ligação do substrato, mas da origem a uma alteração que impossibilita a formação do produto da reação.

Assim, podemos dizer que os inibidores atuam na caracterização de uma enzima porque eles são específicos a cada substrado e se assemelham muito ao substrato da enzima. Sendo assim, conhecendo o inibidor, conhece-se a enzima.

Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes:

• Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
• Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.

Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima muito importante no processo de respiração celular, levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima inativada, a célula deixa de realizar a respiração e morre.