Classifique os aminoácidos em termos da natureza química dos seus grupos radicais: a) ionizáveis ou não ionizáveis, b) ácidos ou básicos, c) polare

1. O que torna um aminoácido polar? R: apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e bases. (Hidrofóbicos)

2. O que torna um aminoácido apolar? R: apresentam uma distribuição homogênea de elétrons. (Hidrofílicos)

3. O que caracteriza um aminoácido ácido? R: Os aminoácidos de caráter ácido apresentam um ácido carboxílico no radical -R e liberam, quando em meio ácido, não somente o átomo de hidrogênio da carboxila principal, mas também aquele correspondente ao grupo-COOH ligado ao radical -R, deixando a molécula com dupla carga negativa. Pertencem a esse grupo os ácidos aspártico e glutâmico e seus respectivos derivados a asparagina e a glutamina.

4. O que caracteriza um aminoácido básico? R: Já os aminoácidos básicos, representados pela arginina, lisina e histidina, apresentam um grupo -NH2 ligado ao radical-R. O estudo do comportamento desses grupos distintos de aminoácidos na presença de um campo elétrico revelou aspectos importantes nos processos bioquímicos que regulam a estrutura das substâncias proteicas. Ou seja, em ambos os casos (26 e 27) o que determina se vai ser ácido ou básico é a cadeia R. Existem também os aminoácidos Neutros: são aqueles nos quais esse radical não se encontra diretamente ligado aos grupos -NH2 ou -COOH. Entre os compostos desse tipo incluem-se a glicina, a serina, a alanina, a cisteína (que apresenta um átomo de enxofre em sua molécula), a treonina, a valina, a metionina (que também possui um átomo de enxofre), a leucina, a isoleucina, a fenilalanina, a tirosina (ambas com um anel benzênico em sua estrutura), a prolina e o triptofano.)

Os aminoácidos são compostos que apresentam em sua molécula um grupo amino (-NH₂) e um grupo carboxila (-COOH) ligados a um carbono \(\alpha\), que também se liga a um átomo de hidrogênio e a um grupo variável denominado cadeia lateral ou grupo R. De acordo com a polaridade da cadeia lateral, os aminoácidos podem ser divididos em polares ou apolares.

Os aminoácidos apolares são aqueles cuja cadeia lateral é constituída por cadeias orgânicas que não interagem com a água (não ionizáveis). Devido ao caráter hidrofóbico, têm geralmente uma localização interna na molécula protéica. Os aminoácidos que pertencem a esse grupo são a glicina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, valina, alanina, fenilalanina e triptofano.
Os aminoácidos polares, por sua vez, são aqueles cuja cadeia lateral grupos com cargas elétricas líquidas ou cargas residuais, capazes de interagir com a água (ionizáveis). Devido ao caráter hidrofílico, estão localizados geralmente na superfície da molécula protéica. De acordo com a carga do grupo R em soluções neutras (pH próximo a 7), os aminoácidos polares são divididos em: ácidos (carga negativa), básicos (carga positiva) ou aminoácidos polares em carga (cadeia lateral sem carga líquida).
Os aminoácidos ácidos são o aspartato e o glutamato; os aminoácidos básicos são a lisina, arginina e histidina; e os aminoácidos polares sem carga são a serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina e cisteína.

De modo geral, os aminoácidos são classificados de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais, cujo comportamento varia desde totalmente hidrofóbico, como no caso da glicina e da alanina, até um comportamento totalmente hidrofílico, como a lisina e a arginina. Tais comportamentos influcienciam diretamente na solubilidade dos aminoácidos em água.