Quais são os factores que influenciam na velocidade enzimática da enzima?

A velocidade enzimática pode ser influenciada  pelo aumento da temperatura ou Ph

pH - altera o estado de ionização dos radicais dos aminoácidos presentes nas
proteínas, desfazendo interações entre os radicais necessárias a manutenção da estrutura biológica nativa ou funcional. Essa alteração diminui a atividade enzimática e dependendo do grau de modificação da estrutura ocorre inativação enzimática. Toda enzima possui um pH ótimo de atividade .

Temperatura – Com o aumento da temperatura aumenta a taxa de reação enzimática
até que a estabilidade da proteína é perdida e a atividade decresce, ocorrendo assim uma desnaturação por calor. A temperatura ótima de uma enzima é aquela em que a enzima atinge sua atividade máxima e onde permanece com a atividade catalítica por um período de tempo.

Concentração de enzimas – A velocidade de transformação do substrato (S) em produto (P) é proporcional à quantidade de enzima (E). Sempre que se for determinar a influência da concentração da enzima deve-se ter o cuidado para se obter enzimas com alto grau de pureza, substratos puros e um método de análise confiável.

Concentração do substrato – Para uma concentração constante de enzima, a medida que se aumenta a concentração do substrato aumenta a velocidade da reação, até que os sítios ativos de todas as enzimas estejam saturados com o substrato. Quando essa condição é atingida, à medida que mais substrato é adicionado, ocorrem aumentos insignificantes da velocidade da reação.

Inibidores ou ativadores – desvios na atividade enzimática ocorrem devido à presença de inibidores ou ativadores. Os inibidores diminuem a velocidade de reação, enquanto que os ativadores, aumentam a velocidade de reação. Exemplo o metais pesados, inibem as enzimas.

fontes:

• Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics. (3rd edition), Portland Press 2004, ISBN 1-85578-158-1.
• Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience; New Ed edition 1993, ISBN 0-471-30309-7.
• Alan Fersht, Structure and Mechanism in Protein Science : A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998. ISBN 0-7167-3268-8
• Santiago Schnell, Philip K. Maini, A century of enzyme kinetics: Reliability of the K_M and v_max estimates, Comments on Theoretical Biology 8, 169–187, 2004 DOI: 10.1080/08948550390206768
• Chris Walsh, Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
• Nicholas Price, Lewis Stevens, Fundamentals of Enzymology, Oxford University Press, 1999. ISBN 0-19-850229-X
• Tim Bugg, An Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry Blackwell Publishing, 2004 ISBN 1-4051-1452-5

Toda enzima é cheinha de frescura, exige temperatura, substrato e ph

Ela contém aminácidos somente, age reversivelmente, atua sem se gastar!