O que aconteceria com o O2 se no sangue ao invés de Hb houvesse Mb?

A hemoglobina é formada por quatro subunidades, sendo que cada uma dessas subuinidades encontra-se associada a um grupo prostético denominado heme. O grupo heme é uma molécula que possui em sua composição um átomo de ferro (Fe²⁺), que pode se ligar de forma reversível a uma molécula de O₂. Dessa forma, uma molécula de hemoglobina oxigenada contém quatro moléculas de O₂. 
A ligação da primeira molécula de oxigênio resulta em alterações na conformação da hemoglobina, que facilitam o preenchimento dos demais grupos heme, num processo conhecido como cooperatividade. A cooperatividade resulta da influência de um sítio sobre outro localizado em subunidades diferentes de uma mesma molécula e, portanto,  só pode ser observada em proteínas oligoméricas.
A mioglobina, por sua vez, é formada por uma única cadeia polipeptídica, contendo apenas um grupo heme. Por essa razão, o processo de cooperatividade não é observado, isto é, a ligação de uma molécula de O₂ à mioglobina não afeta a oxigenação das demais.

A ausência de cooperatividade resulta em uma maior saturação da mioglobina quando comparada à hemoglobina, considerando-se uma mesma pressão parcial de O₂ (pO₂). Isso significa que, para qualquer pO₂, a mioglobina tem afinidade por O₂ maior que a hemoglobina.
Nos pulmões, onde a pressão parcial de O₂ é alta,  a hemoglobina fica praticamente toda saturada, liberando a maior parte do O₂ nos tecidos, onde pO₂ é baixa. 

Se a hemoglobina do sangue fosse substituída por mioglobina, o transporte de O₂ dos pulmões aos tecidos seria bem menos eficiente, uma vez que a saturação da mioglobina seria alta mesmo quando a pressão parcial de O₂ é baixa, isto é, somente uma quantidade muito pequena de O₂ seria disponibilizada aos tecidos.

A maior afinidade da hemoglobina pelo O₂ possibilita que ele seja transferido do sangue para o músculo, onde fica associado à mioglobina e pode ser utilizado pelas mitocôndrias das células musculares. Se a hemoglobina do sangue fosse substiuída por mioglobina, o transporte de O₂ dos pulmões aos tecidos seria menos eficiente, uma vez que, devido à maior afinidade da mioglobina pelo O₂, menor a quantidade de O₂ disponibilizada aos tecidos.