Como a inibição competitiva de uma reação catalisada por uma enzima difere de uma inibição não-competitiva?

Inibição Competitiva

A molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para realizar a catálise. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete como substrato pelo sítio de ação.

O inibidor forma com a enzima o complexo enzima-inibidor EI, que é análogo ao complexo enzima substrato ES.

A molécula do inibidor não é modificada pela enzima.

O efeito da reação modifica o Km, mas não altera a velocidade.

Um exemplo de enzima que sofre esse tipo de inibição é a enzima succinato desidrogenase, que é a responsável pela transformação do succinato em fumarato, mas quando a ela se liga o malonato, não ocorre reação, ou seja, o malonato é o agente inibidor dessa enzima.

Inibição não competitiva

Um inibidor não competitivo pode se combinar com a enzima livre ou com o complexo ES, interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES na velocidade usual e, uma vez formado, ele não se desdobra na velocidade normal para originar o produto.

Ocorre quando uma molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na superfície enzimática, que não seja o sítio ativo. Isto pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente.

O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do complexo ES e não da enzima livre.

O efeito da reação modifica a velocidade e o Km permanece constante.

Como exemplo, há a proteína α1-antitripsina que liga-se à tripsina e inibi a ação desta. 

Asenzimas são moléculas polipeptídicas responsáveis pela catálise de reações do metabolismo de seres vivos. Elas atuam sobre moléculas específicas denominadas substratos enzimáticos, que são modificadas para dar origem aos produtos da reação. Porém, essa atividade das enzimas pode ser reduzida por diversos tipos de substâncias químicas, num processo que recebe o nome de inibição enzimática.

Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes:

• Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
• Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.

Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima muito importante no processo de respiração celular, levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima inativada, a célula deixa de realizar a respiração e morre.

Existem muitos tratamentos terapêuticos que se baseiam na inibição enzimática. Vários antibióticoscombatem infecções por bactérias através da inibição irreversível de enzimas desses microrganismos. A penicilina, por exemplo, inibe a atividade da enzima transpeptidase, indispensável à formação da parede celular bacteriana. Com a inativação dessa enzima, a bactéria não tem como fabricar a parede celular, o que impede a sua reprodução. As células animais, por sua vez, não utilizam essa enzima em seu metabolismo, por isso, a penicilina não causa mal ao organismo humano (exceto em situações de alergia).

Outro exemplo é o tratamento da AIDS, que inclui medicamentos inibidores das proteases, enzimas responsáveis pela produção de novos vírus.

fonte:

http://www.infoescola.com/biologia/inibicao-enzimatica/

Obrigado pelas respostas pessoal!