como comparar a capacidade dos aminoácidos e pepitideos de ligar-se a hidroxiapatita dental?

Cerca de 99% da composição da saliva é água. O remanescente 1% consiste na maior parte, de macromoléculas, moléculas orgânicas pequenas e componentes inorgânicos.

Fosfato, bicarbonato e proteínas (sialina): esses componentes fazem parte do sistema-tampão da saliva, que protege a cavidade bucal, por manter neutro o pH salivar, pois alguns patógenos necessitam de pH específico para o seu crescimento e colonização; e os microrganismos do biofilme dental produzem ácidos a partir de açúcares que levam à desmineralização do esmalte dental, favorecendo o desenvolvimento da doença cárie, causada principalmente pelo gênero Streptococcus sp.

Lactoferrina é uma glicoproteína com atividade quelante, ávida por ferro, encontrada na superfície da mucosa, dentro de grânulos de PMN e em secreções como lágrimas, leite, fluido seminal e saliva. Considerada uma proteína multifuncional, apresenta atividade bacteriostática, bactericida, fungicida, antiviral, antiparasítica, antiinflamatória e imunomoduladora15,36,37,46,51. A atividade bacteriostática foi comprovada sobre estreptococos, estafilococos, enterococos e bactérias Gram-negativas, pois atua seqüestrando os íons de ferro e, com isso, privando as bactérias desse nutriente, que é essencial para o seu crescimento1 . Desempenha ação bactericida, ferro-independente, por ligar-se diretamente à parede de bactérias15. A adesão do Streptococcus mutans sobre a hidroxiapatita é inibida, assim como o consumo de glicose e a síntese de ácido láctico. A lactoferrina age, também, agregando bactérias, ativando células fagocíticas15,64 e inibindo diretamente a replicação de ampla variedade de vírus. A infecção de células do hospedeiro é prevenida pela ligação da lactoferrina com as partículas virais. Essa ação foi observada sobre o rotavírus, o vírus da hepatite C, o da pólio e o do herpes simples. A lactoferrina pode, ainda, se ligar a moléculas (presentes na superfície de membranas de células do hospedeiro) que os vírus utilizam como receptores ou co-receptores de entrada para a infecção15. A sua atividade fungicida foi observada sobre Candida albicans e C. krusei37. Atua, ainda, modulando o crescimento do fungo C. albicans na cavidade bucal45. A lactoferrina exibe, in vitro, atividade antiinflamatória45. Vários domínios foram encontrados dentro de sua cadeia polipeptídica, os quais apresentam atividade antimicrobiana. Um dos domínios é a lactoferricina, resíduo peptídico catiônico, com 40 aminoácidos da região N-terminal, o qual é liberado após clivagem combinada da pepsina e tripsina e apresenta atividade bactericida de amplo espectro20,36. Um outro domínio da lactoferrina se liga à aglutinina salivar. Isso sugere que ambas as proteínas podem atuar juntas na eliminação de microrganismos.

Lisozima: enzima encontrada em vários fluidos corpóreos, como a saliva, as lágrimas, o muco brônquico e o suor. A atividade antimicrobiana é bem conhecida. Atua catalisando a hidrólise de polissacarídeos da parede celular causando a lise das bactérias devido às condições hipo-osmóticas da saliva ou pela ação de outros componentes salivares antimicrobianos. Quando presente em altas concentrações na saliva, tem a capacidade de degradar as paredes das células bacterianas pela atividade da muramidase, causando a lise da camada peptideoglicana35,36. Outra atividade bactericida – a não-enzimática - que induz a ativação de autolisinas bacterianas foi também descrita para lisozima35. Esta enzima exibe atividade bactericida mesmo após inativação pelo calor, provavelmente por sua característica catiônica36. Assim como a lactoferrina, a lisozima atua modulando o crescimento da população de espécies fúngicas do gênero Candida sp.. A lactoferrina e a lisozima inibem a adesão das bactérias na hidroxiapatita recoberta pela saliva. A lisozima e a peroxidase salivar impedem a ingestão de glicose pelas bactérias.

Continuaçao da resposta anterior:

PROTEINAS SALIVARES RICAS EM PROLINA.

As características químicas imprimidas às proteínas por este aminoácido (iminoácido!) são de rigidez estrutural, isto é, determinadas estruturas adquiridas pelas moléculas protéicas que lhe conferem maior resistência ou estabilidade às mudanças conformacionais. Exemplo típico desta classe de proteínas é o colágeno, que serve de suporte estrutural ao tecido conjuntivo. Na saliva, as espécies moleculares encontradas são representadas pelas fosfoproteínas, glicoproteí- nas ácidas e básicas e mucinas. Os principais papéis fisiológicos dessas proteínas são os de formarem coberturas orgânicas sobre super fícies das mucosas e dos dentes, além de envolverem os alimentos, lubrificando-os e favorecendo sua mastigação e deglutição. Estas proteínas apresentam regiões moleculares com alta densidade de cargas elétricas negativas (geralmente resíduos de ácidos aspártico e glutâmico), o que lhes facilita a aderência às superfícies dos tecidos orais. As fosfoproteínas, proteínas de baixo peso molecular (6.000- 12.000 daltons), além dos constituintes ácidos da classe, possuem radicais de ácido fosfórico ligados às hidroxilas da serina e treonina das cadeias polipeptídicas. Decorrente da concentração relativamente alta de radicais ácidos, estas proteínas apresentam grande afinidade pela hidroxiapatita, sendo um dos principais contribuintes da película adquirida, filme orgânico que se forma rapidamente sobre as superfícies dos dentes. As fosfoproteínas também estão implicadas nos processos de remineralização do esmalte e na estabilização da concentração supersaturada dos íons de cálcio e fosfato da saliva. Em virtude de seus radicais ácidos, estas proteínas quando adsorvidas à superfície dos dentes, podem agregar os íons de cálcio da saliva em uma determinada região do esmalte, favorecendo termodinamicamente a precipitação desses íons sobre superfícies destruídas pela cárie ou agentes ácidos. Neste particular merece menção especial a estaterina, um tipo de fosfoproteína relativamente rica em tirosina e que possui grande afinidade pelos íons cálcio. O nome estaterina deriva do grego "Statheropio", que significa estabilizar. Este peptídeo é rico em tirosina, prolina e ácido glutânico, tendo um peso molecular de 5.380 daltons e um ponto isoelétrico de 4,2. Os resíduos ácidos estão localizados na extremidade amino-terminal da cadeia polipeptídica. O mecanismo envolvido na estabilização dos íons cálcio e fosfato da saliva é semelhante ao já mencionado para a remineralização, contudo, neste caso, as fosfoproteínas estão em solução, aderidas aos agregados iniciais de fosfato de cálcio, impedindo assim o seu crescimento.

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PROTEINAS SALIVARES RICAS EM AMINOACIDOS AROMÁTICOS Proteínas pertencentes a este grupo geralmente possuem função especializada. A estaterina foi focalizada juntamente com as fosfoproteínas, mais concernentes com sua atividade biológica. De qualquer forma, esta proteí- na está envolvida com a estabilização e o transporte do cálcio salivar. Outra proteína típica da classe é a gustina, cuja atividade está ligada ao transporte (e arma- 6zenamento) do íon zinco, junto às papilas gustativas. A gustina é a proteína que contém a maior quantidade de zinco da saliva da paró- tida humana, seu peso molecular é de 57.000 daltons, sendo que a histidina ocupa 8% dos resíduos de aminoácidos. Cada molécula de gustina tem a capacidade de ligar 1 átomo de zinco. O mecanismo pelo qual a gustina promove o crescimento e a acuidade das papilas gustativas é ainda desconhecido. Esta proteína apresenta uma atividade biológica semelhante ao fator de crescimento nervoso, isolado das glândulas submandibulares do camundongo macho. Lactoferrina é outra proteína rica em resíduos aromáticos, sendo ligeiramente bá- sica. Diferindo das outras proteí- nas mencionadas, possui alto peso molecular (aproximadamente 80.000 daltons). Acredita-se que a lactoferrina, que possui um núcleo porfirínico em sua estrutura, esteja ligada ao transporte de íons ferro da saliva. Cada molécula de proteína liga-se a dois átomos de ferro. A lactoferrina apresenta atividade antimicrobiana, inclusive contra os estrentococos mutans, que necessitam de íons ferro para o seu crescimento.

AGLUTININAS SALIVARES Quando se adiciona saliva a uma suspensão de bactérias, ocorre geralmente uma agregação específica dos microorganismos que se depositam em poucos minutos no fundo do tubo de ensaio. A aglutinação de bactérias pelas proteínas salivares é decorrência da neutralização das cargas elétricas negativas da superfície celular. As proteínas ácidas salivares, fosfoproteínas, glicoproteínas e mucinas são capazes de interagirem com as cargas negativas bacterianas através de uma ponte de cálcio. Contudo, as proteínas salivares pertencentes à classe das aglutininas são consideradas glicoproteínas de alto peso molecular (acima de 1 milhão de daltons!). A especificidade das aglutininas para determinado tipo de microorganismo está na dependência da variedade de radicais de carboidratos ligados à cadeia polipeptídica. As aglutininas exercem um papel antimicrobiano, considerando que os agregados macromoleculares em solução podem ser eliminados pela deglutição. Por outro lado, quando em condições favoráveis, esses agregados podem aderir às superfícies dos dentes, durante a formação da placa dental. Como geralmente essas proteínas possuem uma extremidade hidrofóbica (não polar) na cadeia polipeptídica e, portanto, sem carga elétrica, a interação entre elas é mais facilmente conseguida, provocando assim a agregação bacteriana. Além da interação entre cargas elétricas, outros tipos de ligações, como receptores específicos da membrana, podem ligar as aglutininas salivares aos microorganismos, sendo neste caso uma agregação mais específica. É interessante mencionar que a remoção dos íons cálcio por quelantes retarda ou mesmo impede a formação *de agregados bacterianos.

fonte:

Curso de Bioquímica da Cárie Dental I - Bioquímica da Saliva

http://www.uel.br/pessoal/buzato/pages/arquivos/seminarios/A1.pdf.pdf