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quais as principais proteinas fibrosas e qual é aimportancia das proteinas gloulares para o nosso organismo

 

💡 4 Respostas

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Estudante PD

As proteínas globulares são um dos dois tipos principais de proteínas. Como o próprio nome indica, possuem uma forma globular. São proteínas que têm um maior ou menor grau de solubilidade em solução aquosa, formando soluções coloidais. Esta característica principal ajuda a distingui-las das proteínas fibrilares (o outro tipo principal de proteínas), que são praticamente insolúveis.

Membros

Uma das proteínas globulares mais conhecidas é a hemoglobina, membro da família das globulinas. Outras proteínas globulares são as imunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), alfabeta e gama globulinas. A maior parte das enzimas com funções metabólicas importantes possuem uma forma globular, tal como muitas das proteínas envolvidas na transdução de sinal.

O seu papel no organismo

Ao contrário das proteínas fibrosas que só desempenham funções estruturais, as proteínas globulares actuam como:

 

Proteínas Fibrosas

 

Funções gerais – As proteínas fibrosas desempenham um papel importante no conhecimento da estrutura das proteínas assim como fornecem exemplos claros da relação existente entre a sua estrutura e função.

- Estas proteínas apresentam propriedades responsáveis pela força e flexibilidade das estruturas onde ocorrem.

Características gerais:

Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, característica esta devida à alta concentração de aminoácidos hidrofóbicas existentes no interior e à superfície das proteínas.

Têm cadeias polipeptidicas organizadas segundo longas lâminas.

A unidade estrutural fundamental consiste na repetição de um elemento de estrutura secundária, podendo também apresentar estrutura terceária ou quaternária.

A força conseguida pelas proteinas fibrosas deve-se à existência de “cross-links” entre cadeias polipeptidicas e entre cadeias adjacentes nos complexos supramoleculares.

Tipos Principais - -Queratina , colagénio e “silk fibroin”.

 

 

-Queratina

 

Função: são responsáveis pela força.

Onde de encontram: podem-se encontrar nos mamíferos, e constituem grande parte do peso seco do cabelo, unhas, pêlos e grande parte das superfícies externas.

Características gerais:

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-hélice da Queratina:

É semelhante à -hélice que se pode encontrar em muitas outras proteínas, composta por cade polipeptidicas arranjados lado a lado.

Consiste na repetição de 7 resíduos (a,b,c,d,e,f,g), sendo que a e d são não polares.

Duas cadeias de -hélice da Queratina, orientadas em paralelo – isto é, com as terminações amino do mesmo lado – encontram-se enroladas entre si formando uma estrutura serpenteada. Este enrolamento amplifica a força de toda a estrutura.

Na superficie onde as hélices se tocam existem aminoácidos hidrofóbicos: Valina, Metionina, Leucina, entre outros. Estes aminoacidos permitem uma forte união das cadeias polipeptidicas.

O enrolar de 2 polipéptidos em -hélice é um exemplo de estrutura quaternária. Hélices deste tipo são elementos estruturais comuns nas proteinas filamentosas e na miosina (proteína moscular).

A -hélice da Queratina, quando em grande número, organiza-se em grandes complexos supramoleculares, como é o exemplo dos filamentos intermédios dos cabelos.

A existência de “cross-links” estabilizam a sua estrutura quaternária.

 

 

Colagénio

 

Função: são responsáveis pela força.

Onde de encontram: Encontram-se nas junções tecidulares, como cartilagem, tendões e a matriz orgânica dos ossos.

Características gerais:

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Hélice de colagénio:

Única estrutura secundária significativamente diferente da -hélice

O colagénio é também uma estrutura helicoidal, que consiste em 3 cadeias polipeptidicas (cadeias ), entrelaçadas entre si em tripla hélice. A possibilidade de se entrelaçar as cadeias de várias formas distintas, justifica os diversos graus de força e de resistência.

As moléculas de colagénio em tripla hélice são, também, denominadas de moléculas Tropocolagénicas.

Sequência de aminoácidos:

A sequência de aminoácidos no colagénio consiste na repetição das seguintes unidades tripeptidicas: Gly-X-Y

Gly corresponde ao aminoácido glicina;

X corresponde, muitas das vezes, ao aminoácido Prolina, que permite o enlace da hélice;

Y corresponde, na sua maioria ao aminoácido 4 Hyp.

A sequência de aminoácidos e a estrutura entrelaçada permite que as 3 cadeias se apresentem intimamente ligadas.

Valor proteico:

O colagénio tem um baixo valor proteico, uma vez que apresenta baixos valores em aminoácidos essenciais à dieta humana.

Rigidez das junções tecidulares:

A enorme rigidez das junções tecidulares advêm do acumular de “croos-links” covalentes nas fibras de colagénio (aglomerados supramoleculares de moléculas de colagénio em tripla hélice).

 

 

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jamile dias

Muito obrigada !!!

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Milena Machado

Fibrosas: proteínas transportadoras, como a albumina e hemoglobina. As proteínas globulares têm função dinâmica de transporte e incluem a maioria das enzimas, os anticorpos e hormônios.

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