especificidade absoluta : ligam-se apenas a um tipo de substrato catalisando uma única reação.
especificidade relativa : ligam-se a diferentes substratos quimicamente semelhantes, catalisando várias reações
Nesta questão, devemos aplicar diretamente três conceitos de Bioquímica:
Especificidade enzimática é a propriedade das enzimas apresentar preferência por seus substratos. Se dividem em:
Especificidade absoluta: As enzimas que apresentam especificidade absoluta por um dado substrato, não ligam em seu sítio ativo nem mesmo moléculas bastante semelhantes, como os isômeros.
Um exemplo disso é a enzima aspartase, encontrada em plantas e bactérias. A mesma catalisa a adição reversível de íon amônio (+NH4) à dupla ligação do fumarato, produzindo o L-aspartato. Entretanto, a aspartase não promove a adição de íon amônio a nenhum outro ácido insaturado (ou seja, que apresenta dupla ligação).
Especificidade relativa: As enzimas que apresentam especificidade relativa por seus substratos, reconhece grupos químicos comuns encontrados nas estruturas dos substratos.
Por exemplo, a quimotripsina (uma das enzimas da digestão) catalisa a hidrólise de alguns peptídeos. A quimotripsina cliva (quebra) ligações peptídicas cujo grupo carbonila é de um dos aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina e triptofano).
Portanto, enzimas com especificidade absoluta são enzimas que ligam-se apenas a um tipo de substrato, catalisando uma única reacção, enquanto enzimas com especificidade relativa são enzimas que ligam-se a diferentes substratos quimicamente semelhantes, catalisando consequentemente várias reacções.
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Fisiologia do Exercício
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