As enzimas alostéricas são determinadas por moduladores alostéricos, ou seja, a ligação de algum modulador alterará a conformação da proteína para inibir ou estimular a ligação do substrato. Quando o substrato e o modulador são o mesmo composto, diz-se que a enzima é homotrópica. Quando são diferentes, chamamos de heterotrópica. Os moduladores positivos aumentam a afinade de E por S, enquanto os moduladores negativos diminuem a afinidade de E por S.
As enzimas possuem um sítio regulador onde se encaixa um modulador que pode ser positivo (acelera a reação) ou negativo (retarda a reação). Esses moduladores ao se ligarem levam a uma mudança conformacional no sítio adjacente. Os moduladores vão decidir se devem acelerar ou retardar determinada sequência reacional pela análise da variação do meio.
Sítio ativo: o local onde ocorre a ligação com o substrato. Seu ajuste elétrico é balanceado para seu substrato, essa carga é quem o atrai e direciona.
Sítio alostérico: É o segundo sítio ativo de ligação ao substrato, porém não promove sua tranformação. Age como inibidor ou ativados da reação, usados na regulação do organismo.
De acordo com a regulação, as enzimas alostéricas classificam-se em homotrópica ou heterotrópica.
Enzimas alostéricas HOMOTRÓPICAS – o modulador é o próprio substrato da enzima estimulando o aumento da velocidade reacional. O substrato ao se ligar ao sitio ativo faz com que o adjacente fique com maior afinidade ao substrato.
Enzimas alostericas HETEROTRÓPICAS – é qualquer substância diferente do substrato. O modulador e o substrato são compostos diferentes. O produto é o modulador que atua inibindo a enzima de ligar-se ao substrato.
Para escrever sua resposta aqui, entre ou crie uma conta.
Compartilhar