Como um inibidor competitivo e um não-competitivo podem ser diferenciados em termos de KM?

quando o inibidor for COMPETITIVO, o que muda nas constantes cinéticas é o valor de Km determinado experimentalmente. Mas, isso não significa que o inibidor está alterando a afinidade da enzima pelo substrato. Essa é uma mudança APARENTE, pois é necessário que se use mais substrato para se atingir a velocidade máxima de reação.

No caso de inibidores NÃO-COMPETITIVOS, nunca será atingida Vmáx. Como o inibidor não afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato é mantida e Km não se altera.

Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, como mostra a representação abaixo:

Os inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, como mostra o esquema abaixo, mas não ocorre reação com formação de produto:

Portanto, na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica.

Fonte:

http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/inibidores.htm

https://www.infoescola.com/biologia/inibicao-enzimatica/