Qual é o Agente desnaturante que rompe as estruturas terciárias de uma proteína, pois substitui as pontes S-S dos grupamentos tióis entre "cotovelo"

Como um grupo funcional do aminoácido cisteína, o grupoamenti tiol possui um grande papel na biologia. Quando os grupamentos tiol pertecentes a dois resíduos cisteína  são colocados um perto  do outro no decorrer do mecanismo de dobragem da proteína, pode-se gerar uma unidade cistina com uma ligação dissulfeto (-SS-)  a partir da reação de oxidação.

Essas pontes contribuem para uma estrutura terciária da proteína , no caso em que as cisteínas compoem a mesma cadeia de peptídeo, ou para a estrutura quaternária , compondo ligações covalentes bastante fortes entre diferentes cadeias peptídicas. Visualmente, vemos esse equilíbrio cisteína-cistina em  quando alisamos o cabelo.

Basicamente, grupamentos sulfidrila que estão no sítio ativo de uma enzima formam ligações covalentes com o substrato da enzima. Esses sítios ativos de resíduos de cisteína compoem a unidade funcional da cisteína proteases. Tais resíduos são capazes de reagir com os íons de metais pesados (Zn2+, Cd2+, Pb2+, Hg2+, Ag+) por conta da enorme afinidade entre o sulfeto "mole" e o metal "mole" . Isto pode deformar a proteína.

Portanto, o agente desnaturante nesse caso são os metais pesados