Apoptose é uma forma de morte celular programada, ou "suicídio celular". É diferente de necrose, na qual as células morrem por causa de uma lesão. Células em apoptose exibem muitas modificações bioquímicas, como clivagem de proteínas, degradação do DNA e reconhecimento fagocítico, por exemplo. Um dos principios conjuntos proteicos responsável pela apoptose é composto por caspases, que são proteases que têm uma cisteína em seu sítio ativo e clivam suas proteínas-alvo em ácidos aspárticos específicos, por isso têm esse nome (c para cisteína e asp para ácido aspártico).
As caspases são sintetizadas com precursores inativos, ou procaspases, que são ativadas por clivagem proteolítica. Algumas procaspases podem se agregar e autoativar. Uma vez ativadas, as caspases podem ativar outras procaspases, de forma que essa cascata proteolítica amplifica a via de sinalização da apoptose e leva à uma rápida morte celular. As procaspases que atuam no início da cascata proteolítica são as iniciadoras (caspase-2,-8,-9,-10), que quando ativadas, clivam e ativam as executoras (caspase-3,-6,-7) e outras proteínas-alvo na célula. As caspases executoras atuam, por exemplo, na clivagem de lâminas nucleares, um processo irreversível. Ademais, essas proteínas ativam, de maneira indireta, endonucleases, que digerem o DNA no núcleo da célula. Outros alvos são os componentes do citoesqueleto e proteínas de adesão célula-célula. A cascata de caspases é um processo irreversível, destrutivo, autoamplificador e apresenta duas vias principais de sinalização: via extrínseca e intrínseca, mas também pode ser ativada pela via perforina-granzima
Portanto, as enzimas que promovem as modificações que caracterizam a apoptose são as caspases.
Fontes:
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