Quais as principais reações e enzimas que regulam a via glicolítica ?

Boa noite!

As principais reações da via glicolítica são catalizadas por enzimas do tipo quinase, ou seja, que fazem fosforilação.

São elas: glicoquinase, fosfofrutoquinase (FFK) e a piruvatoquinase.

Sendo a fosfofrutoquinase a enzima marca passo desta via.

É importante você não confundir a primeira enzima, glicoquinase com enzimas hexoquinases, pois elas se diferem principalmente no fato de que as glicoquinases são específicas para glicose, enquanto as hexoquinases são específicas para hexoses no geral. 

Bons estudos! =)

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Regulação e inibição da glicólise

          A via glicolítica tem um papel duplo, que é a degradação da glicose para gerar ATP e o fornecimento de substratos para reações de síntese de algumas substâncias. A velocidade de conversão de glicose à piruvato é regulada para atender essas duas principais necessidade. A glicólise é provavelmente regulada cuidadosamente em todas as células, de modo que a energia é liberada a partir dos carboidratos somente na medida em que é necessária. Isto é confirmado pelo efeito do O2. Na glicólise, as reações catalisadas pela hexocinase, fosfofrutocinase e piruvato cinase são virtualmente irreversíveis: portanto espera-se que tenha papel regulador além de catalítico.

HEXOQUINASE

       O passo inicial na utilização de glicose na glicólise é a sua fosforilação por ATP para fornecer glicose-6-fosfato, esta reação é irreversível nas condições intracelulares e é catalisada pela hexoquinase. A reação de hexoquinase utiliza uma ligação do ATP de alto poder energético e forma um composto de baixo poder energético, que é a glicose-6-fosfato. Por apresentar uma inibição pelo produto, a hexoquinase para de funcionar logo que uma quantidade significativa de glicose-6-fosfato é produzida e permanece inativa até que o nível dessa molécula reduz como resultado de seu uso por outras reações.

Pode-se inferir que a hexoquinase é uma enzima reguladora, na qual a glicose-6-fosfato é tanto o substrato como o regulador alostérico.

FOSFOFRUTOCINASE

           É um importante sítio de regulação metabólica porque a atividade desta enzima pode ser aumentada ou reduzida por um certo número de metabólitos comuns. Tais efeitos são do tipo alostérico, pois são resultados de uma interação entre o metabólito e o catalisador protéico em um sitio diferente daquele onde ocorre a catálise. A enzima requer Mg2+ e é específica para frutose-6-fosfato. Sua atividade é estimulada pelo ADP e quando há excesso de ATP ela é inibida. Além do ATP, o citrato e o isocitrato, podem agir como moduladores inibitórios da fosfofrutoquinase, atuando assim como efetores negativos. Por outro lado, o AMP, ADP e frutose-6-fosfato estimulam a enzima, fazendo papel de efetores positivos. Quando a relação ATP/ADP for alta a atividade da enzima fosfofrutoquinase é severamente inibida, no entanto quando esta mesma relação é baixa a fosfofrutoquinase tem sua atividade acelerada. Como em condições aeróbicas a relação ATP/ADP é alta, a velocidade da reação da fosfofrutoquinase é reduzida e consequentemente a glicólise também é reduzida. Dependendo do nível de Acetil CoA, o nível de intermediários do ciclo de Krebs pode aumentar.

Portanto, a inibição alostérica da fosfofrutoquinase, principalmente pelo ATP, é o principal mecanismo regulador da glicólise.

PIRUVATO CINASE

          A reação da piruvatoquinase é um ponto de controle secundário na glicólise. É também uma enzima alostérica. Em altas concentrações de ATP, a afinidade aparente da cinase do piruvato pelo fosfoenolpiruvato é relativamente baixa e a velocidade da reação será igualmente baixa em concentrações normais de fosfoenolpiruvato. A cinase do piruvato é inibida também por Acetil CoA e por ácidos graxos de cadeia longa, ambos importantes combustíveis do Ciclo de Krebs. Assim, sempre que a célula já dispõe de uma concentração de ATP alta, a glicólise é inibida pela ação da fosfofrutoquinase ou da piruvato cinase. Por outro lado, em baixas concentrações de ATP, a afinidade aparente da piruvato cinase pelo fosfoenolpiruvato aumenta, este comportamento capacita a enzima a transferir o grupo fosfato do fosfoenolpiruvato para o ADP.

Estas são as principais reações e enzimas que regulam a via glicolítica

fonte:http://www.ledson.ufla.br/respiracao_plantas/glicolise/regulacao-e-inibicao-da-glicolise/