A inibição enzimática competitiva ocorre quando o inibidor compete pelo sítio ativo da enzima, e apresentam semelhança estrutural com o substrato, formando o completo Enzima-Inibidor ao invés de Enzima-Substrato.
Na inibição não competitiva, o inibidor não compete com o substrato pela ligação no sítio ativo. O inibidor pode se ligar à enzima ou ao complexo enzima-substrato, em ambos os casos irá causar a inibição.
A diferença entre esses dois tipos de inibição consiste no impedimento da ligação do substrato.
Na inibição competitiva, como a própria denominação diz, o substrato e o agente inibidor competem pela ligação à enzima. A ligação do inibidor impede a ligação do substrato e vice-versa.
Já na inibição não competitiva, ambos podem se ligar a enzima: o substrato se liga ao sítio ativo, e o inibidor se liga a um sítio alostérico. Porém, com a ligação do inibidor, a enzima fica incapacitada de catalizar a reação com o substrato.
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