Regulação da atividade enzimática de acordo com situações fisio logicas do organismo humano.

 De acordo com cada situação o corpo libera hormônios e/ou enzimas através do sistemas simpático ou parassimpático, se ligam aos receptores específicos, realizando as funções.
Com por exemplo em situações de fuga ou medo, onde o sistema simpático libera adrenalina que se liga aos receptores, desenvolvendo assim funções específicas.

A atividade catalítica de uma enzima pode ser controlada diretamente por meio de alterações conformacionais e estruturais. A taxa de uma reação enzimática é diretamente proporcional à concentração do seu complexo enzima-substrato, o qual por sua vez, varia de acordo com as concentrações da enzima e do substrato e também com a afinidade de ligação da enzima ao substrato. No entanto, a atividade catalítica de uma enzima pode ser controlada através da variação da sua afinidade de ligação ao substrato, tal como acontece na ligação do oxigénio à hemoglobina. Neste caso, a afinidade da hemoglobina para o oxigénio é controlada de uma forma alostérica pela ligação de diversos ligandos, tais como oxigénio (O₂), o dióxido de carbono (CO₂), o hidrogénio (H⁺) e o bisfosfoglicerato (BPG). Desta forma, estes efeitos designados por homotrópico e heterotópico (ligação do ligando que, respetivamente altera a afinidade de ligação dos mesmos ou dos diferentes ligandos) resultam na ligação cooperativa de O₂. Por outro lado, a afinidade de ligação da enzima ao substrato pode também ser alterada através da ligação de pequenas moléculas, que podem assim modificar a atividade catalítica da enzima. Como exemplo do controlo alostérico da atividade enzimática, expõe-se a síntese de Transcarbamilase do aspartato (ATCase) a partir de E.coli:

A ATCase catalisa a formação de N-carbomoilaspartato a partir de Carbomoil fosfato e de Aspartato, como representado na imagem seguinte:

Fonte: http://knoow.net/ciencmedicas/medicina/regulacao-da-atividade-enzimatica/