Como explicar a especificidade catalítica das enzimas e sua importância para manutenção da vida?

Acelerão reações químicas tornando-as mais rápidas e eficientes.

Uma das propriedades das enzimas que as torna tão importantes como ferramentas de diagnóstico e pesquisa é a especificidade que elas exibem em relação às reações que elas catalisam. Algumas enzimas exibem especificidade absoluta; isto é, eles catalisarão apenas uma reação em particular.

Outras enzimas são específicas para um tipo particular de ligação química ou grupo funcional. Em geral, existem quatro tipos distintos de especificidade:

Especificidade absoluta - a enzima catalisará apenas uma reação.

Especificidade do grupo - a enzima atuará apenas em moléculas que possuem grupos funcionais específicos, como grupos amino, fosfato e metila.

Especificidade de ligação - a enzima atuará em um tipo particular de ligação química, independentemente do resto da estrutura molecular.

Especificidade estereoquímica - a enzima atuará em um isômero estérico ou ótico particular.

Embora as enzimas exibam grandes graus de especificidade, cofatores podem servir a muitas apoenzimas. Por exemplo, o nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD) é uma coenzima para um grande número de reações de desidrogenase nas quais atua como um aceitador de hidrogênio. Entre eles estão a desidrogenase do álcool , malato desidrogenase e reações de lactato desidrogenase .