Quais são os modelos para explicar a especificidade enzima-substrato? Como podemos diferenciá-los?

Por muitos anos, a interação entre uma enzima e seu substrato foi descrita pelo modelo “chave-fechadura”.Entretanto, estudos demonstraram que esse mecanismo apresenta falhas, o que levou a um novo modelo: a teoria do encaixe induzido.Segundo o modelo da chave-fechadura proposto por Emil Fischer em 1894, uma enzima e seu substrato são complementares. As enzimas apresentam uma região específica (sítio ativo) onde o substrato se encaixa. Esse encaixe ocorre em razão das ligações formadas entre o substrato e as cadeias laterais de aminoácidos no sítio ativo. Seria como se cada substrato se encaixasse perfeitamente em uma única enzima, assim como uma chave é usada para abrir uma determinada fechadura 

s interações enzima-substrato obedecem à lei de ação de massa, da mesma forma que outras reações químicas. Consequentemente, as reações dependem das concentrações da enzima e do substrato. Em condições normais, a taxa de reação é diretamente proporcional à concentração da enzima; uma consequência de moléculas de substrato estarem presentes em grande excesso em relação à concentração de enzima.

Para uma determinada concentração de enzima, a velocidade da reação aumenta inicialmente com o aumento da concentração do substrato. Eventualmente, um máximo é atingido, e a adição adicional de substrato não tem, essencialmente, nenhum efeito na velocidade de reação.

A forma de um gráfico da velocidade de reação versus concentração de substrato,  é uma hipérbole retangular e é característica de todas as enzimas não alostéricas. Essas dependências nas concentrações de enzimas e substratos levam a uma equação algébrica simples que descreve a maioria das reações catalisadas por enzimas.