algum resumo sobre aminoacidos? (bioquimica)

https://www.passeidireto.com/arquivo/35448561/o-que-e-um-aminoacido-funcoes-e-classificacao minha professora quem passou, e ela é muito boa!

Todos aminoacidos tem : 

Um átomo de carbono com quatro substituintes diferentes é chamado de quiral. Com exceção da glicina, em que R é um átomo de Hidrogênio e também é a glicina é o menor aminoácido. Essa orientação tetraédrica dos quatros diferentes grupos ao redor do átomo de carbono a confere atividade óptico (moléculas com mesma formula química, mas diferentes na formulas estruturais espaciais). Em ph 7.0, todo tem a configuração de aminoácido.

A menor subunidade das proteínas é os aminoácidos, um polipeptídio forma uma proteína.

• Instrumentos moleculares da informação genética.

• Macromoléculas biológicas mais abundantes

• Presentes em todas as células e todas as partes das células

• Milhares de tipos diferentes- pequenos peptídeos a proteínas enormes

• Diversidade de função biológica

• Funções

Enzimas- Mais variadas e especializadas catalisadas. Catalisadoras das reações celulares

Proteínas- Transportadoras- ligam e carregam moléculas ou íons de um órgão ao outro. Ex. Hemoglobina dos eritrócitos- transporta oxigênio Lipoproteínas- carregam lipídios do fígado a outros órgãos

Proteínas Nutrientes e de Estocagem – presentes nas sementes de plantas requeridas para crescimento e geminação. Ex trigo, milho e arroz

Proteína Contrate ou Moveis – habilitam células e organismo de se contrair, mudar de forma ou de se mover. Ex miosina e actina – contração de células musculares e não musculares. Tubulina- monômeros dos microtubulos (agem com a dineina nos flagelos e cílios

Proteínas Estruturais – dão força ou proteção as estruturas biológicas. Ex queratina – forte e insolúvel (cabelo, unhas, e pena) Colágeno – alta forca de tensão ( Componente de tendões e cartilagens)Elastina- alta capacidade de estiramento em duas dimensões (ligamentos)Fibroina – proteína dos fios de seda e das teias de aranha

Proteínas Regulatórias – regulam as atividades celulares ou fisiológicasEx hormônios ( insulina glucagon fatores transicionais)

Estrutura Primaria

É a ordem em que os aminoácidos estão ligados e isso inclui a localização e todas as pontes de dissulfeto.

Estrutura secundaria

Refere-se aos padrões de enovelamentos regulares do esqueleto do polipeptídio.

A estrutura secundaria são limitadas pelo caráter de dupla ligação parcial peptídica e pelo tamanho e formato dos grupos R aminoacil. A estrutura secundaria, incluem, alem disso, a repetição regular das unidades ä-helice, folhas- B e dobras- B denominadas alças ou espirais.

Estrutura terciarias

A maneira pela qual as dobras das proteínas podem aproximar aminoácidos que se encontram distanciadas, num sentido estrutural primário e as ligações que estabilizam essas conformações

Descreve todos os aspectos do enovelamento tridimensional do peptídeo

Estrutura Quaternária

As proteínas que apresentam duas ou mais cadeias de polipeptídios, associados por forças não covalentes, são conhecidas por exibir estrutura quaternária

Arranjo no espaço de um proteína com 2 ou mais subunidade polipeptídicas.

Todas as proteínas tem estrutura quartanária? Não, somente as proteínas que tiver duas ou mais cadeias polipeptídios