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Descreva os mecanismos que regulam a atividade da fosfofrutoquinase I ?

Bioquímica I

NEWTON PAIVA


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Há mais de um mês

A fosfofructoquinase-1 ( PFK-1 , da fosfofructoquinase-1 ) é a principal enzima reguladora da glicólise . É uma enzima alostérica composta de quatro subunidades e controlada por vários ativadores e inibidores . PFK-1 catalisa a fosforilação de frutose-6-fosfato com passar uma molécula de ATP para formar frutose-1, 6-bifosfato e ADP. Esta reação tem uma mudança na energia livre de -23,8kJ / mol, então é irreversível.

Este passo está sujeito a uma regulação extensiva, uma vez que não só é irreversível, como também o substrato original é forçado a prosseguir para o caminho glicolítico após este passo. Isto segue um controle preciso da glicose e outros monossacarídeos, galactose e frutose , em direção à via da glicólise. Antes desta reaco enzimica, a glucose-6-fosfato pode potencialmente viajar para a via das pentoses fosfato , ou ser convertida em glucose-1-fosfato e polimerizada na forma de armazenamento de glicogio.

A fosfofructoquinase-1 ( PFK-1 , da fosfofructoquinase-1 ) é a principal enzima reguladora da glicólise . É uma enzima alostérica composta de quatro subunidades e controlada por vários ativadores e inibidores . PFK-1 catalisa a fosforilação de frutose-6-fosfato com passar uma molécula de ATP para formar frutose-1, 6-bifosfato e ADP. Esta reação tem uma mudança na energia livre de -23,8kJ / mol, então é irreversível.

Este passo está sujeito a uma regulação extensiva, uma vez que não só é irreversível, como também o substrato original é forçado a prosseguir para o caminho glicolítico após este passo. Isto segue um controle preciso da glicose e outros monossacarídeos, galactose e frutose , em direção à via da glicólise. Antes desta reaco enzimica, a glucose-6-fosfato pode potencialmente viajar para a via das pentoses fosfato , ou ser convertida em glucose-1-fosfato e polimerizada na forma de armazenamento de glicogio.

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Dsantos Barros

Há mais de um mês

Creatinofosfoquinase

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

creatine kinase MM, dimer, Human.

Creatina Quinase (CK), Creatinofosfoquinase ou Creatina Fosfoquinase (CPK) é uma enzima (EC 2.7.3.2)[1] presente em vários tecidos e tipos de célula. A CK catalisa a conversão da creatina e consome trifosfato de adenosina (ATP) para criar fosfocreatina (PCr) e difosfato de adenosina (ADP). Esta reação da enzima CK é reversível e, assim, o ATP pode ser gerado a partir de PCr e ADP.[2]

Em tecidos e células que consomem ATP rapidamente (músculo esqueléticocérebrofotorreceptores da retinacélulas ciliadas do ouvido internoespermatozóidesmúsculo liso) a fotocreatina serve como um reservatório de energia para regeneração rápida in situ, bem como para transporte de energia intracelular pelo circuito PCr.[3] Isso torna essa enzima importante para esses tecidos.[4]

Clinicamente, a Creatina quinase é usada em testes de sangue como um marcador do infarto do miocárdiorabdomiólisedistrofia muscular, inflamações musculares autoimunes e falência renal aguda.

Creatine kinase rxn.png

Essa pergunta já foi respondida por um dos nossos especialistas