o que é ponto isoeletrico

Vamos utilizar como exemplo os aminoácidos. Estes apresentam um grupo amina e um grupo carboxila em sua molécula, grupos que são ionizáveis, ou seja, podem sofrer protonação ou desprotonação. Dessa forma, os aminoácidos podem apresentar cargas positiva, negativa ou neutra no total. O que influencia na carga do aminoácido são dois fatores: a sua composição química e a da molécula em que ele está inserido, além do pH da solução em que também está inserido. Assim, baseando-se nas características de cada aminoácido e do meio em que se encontra, é possível obter diferentes cargas totais. Caso a soma total for zero, temos o ponto isoelétrico. Portanto, ponto isoelétrico é o valor de pH na qual uma molécula (por exemplo, aminoácidos ou proteínas) apresenta carga elétrica líquida igual a zero. Consiste, dessa forma, no pH onde há equilíbrio entre as cargas positivas e negativas dos grupos iônicos das moléculas.

Além disso (ver respostas anteriores), também é o ponto em que uma proteína apresenta sua menor solubilidade.

Os aminoácidos em solução aquosa estão ionizados e podem atuar como ácidos ou bases. O conhecimento deste comportamento é da maior importância para a compreensão de muitas das propriedades das proteínas. Aminoácidos monoaminocarboxílicos cristalizam a partir de soluções aquosas neutras em espécies totalmente ionizadas, chamadas íons dipolares ou zwitterions (do alemão “íon híbrido”).

Na forma dipolar, em solução aquosa neutra, o aminoácido têm cargas elétricas em seus dois pólos devido ao grupamento amina se encontrar protonado (NH3 +) e a carboxila dissociada (COO− ). A forma de sal (natureza dipolar) é evidenciada pelo fato dos aminoácidos serem sólidos, cristalinos, solúveis em água e possuírem mais alto ponto de fusão que os de outras moléculas orgânicas do mesmo tamanho. Na sua forma dipolar (dissolvido em água), um aminoácido como a alanina, pode atuar como um ácido ou como uma base.

As substâncias com esta dupla natureza são ditas anfotéricas (do grego amphi “ambos”), também chamadas de anfólitos, de “eletrólitos anfotéricos”. Como já vimos na Unidade 1, a titulação é a adição ou remoção gradual de prótons de um eletrólito fraco por meio da adição ao meio de uma base ou ácido forte. A curva de titulação de um aminoácido dá uma imagem quantitativa de suas propriedades ácido-base.

Se submetermos uma determinada concentração do aminoácido glicina a um experimento de titulação e plotarmos num gráfico as leituras de pH versus volume de base forte (NaOH) adicionado, obtemos uma curva de titulação, que representa a separação de dois prótons da glicina, um aminoácido diprótico.

A partir do exame desta curva pode ser obtido o pK de cada grupo ionizável, as regiões de pH na qual a glicina é um bom tampão, as estruturas das espécies predominantes a cada pH e a carga média do aminoácido em cada pH. Numa titulação, o pK corresponde ao pH em que a relação entre a base conjugada e o ácido conjugado é 1, ou seja, equimolar. Neste ponto, o pH é igual ao pK pela equação de Handerson-Hasselbach, e a substância que está sendo titulada encontra-se no pH onde possui maior poder tampão.

O pI ou pH isoelétrico corresponde ao pH em que a substância titulada apresenta-se com carga elétrica nula (neutra) e por isso, não se move quando submetida a um campo elétrico.